《蛋白质化学F》PPT课件

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1、第三章蛋白质(Protein)蛋白质(protein)是由氨基酸为单位以酰胺键(肽键)连接起来的一类含氮的生物大分子。蛋白质存在于所有的生物细胞中，是生活细胞中数量、种类最丰富的生物大分子，构成生物体最基本的结构物质和功能物质。蛋白质是生命活动的物质基础，它参与了几乎所有的生命活动过程。元素组成：所有蛋白质都含有C、H、O、N四种元素，大多数蛋白质还含有少量的S，有些蛋白质还含有一些其它元素，如P、Fe、Cu、Mo、I等。各种蛋白质的含氮量都很接近，都在16%左右，因此可通过测定生物样品中的含氮量计算出样品中蛋白质的含量，1克氮就相当

2、于6.25克蛋白质。10-5主要内容：氨基酸的化学肽蛋白质的结构与功能蛋白质的理化性质及其分离纯化第一节氨基酸化学蛋白质用H+，OH-或酶彻底水解，可以得到许多种氨基酸的混合物，氨基酸是构成蛋白质的基本单位。组成蛋白质的基本(标准)氨基酸（aminoacid，Aa）有20种。这些氨基酸中，大部分属于L--氨基酸。其中，脯氨酸属于L--亚氨基酸，而甘氨酸则属于-氨基酸。一、蛋白质的基本单位——L--氨基酸1.L--氨基酸的结构通式及分子构型或结构通式(投影式)与羧基相邻的α-碳原子上都有一个氨基，因而称为α-氨基酸构型：分子中

3、各原子或基团之间的连接方式称为分子的构型。组成蛋白质的氨基酸除Gly以外都有手性碳原子，在三维空间上就有两种不同的排列方式，它们互为镜影，这两种不同的构型分别称为D-型和L-型。L--氨基酸的分子构型(configurition)2.基本氨基酸的分类、结构及代号(1)按侧链R基的结构氨基酸的分类(2)按侧链R基的极性氨基酸的结构及代号:(non-polar,hydrophobic)色氨酸tryptophanTrp(Try)W5.89丝氨酸serineSerS5.68酪氨酸tyrosineTyrY5.66半胱氨酸cysteineCys

4、C5.07蛋氨酸methionineMetM5.74天冬酰胺asparagineAsnN5.41谷氨酰胺glutamineGlnQ5.65苏氨酸threonineThrT5.60(polar,uncharged)(acidic)(basic)特殊氨基酸(Specialaminoacids)–Gly无光学活性(opticallyinactive)蛋白质多肽中Gly残基的存在将增加其结构区域的柔性，而Pro残基的存在则相反，将会增加其结构区域的刚性，＊具环式结构的亚氨基酸(ringstructureandiminoacid)特殊氨基酸(S

5、pecialaminoacids)–Pro蛋白质多肽中Pro残基的存在将会增加其结构区域的刚性，而Gly残基的存在则相反，将增加其结构区域的柔性＊＊具有活性的巯基(activethiol)易氧化形成二硫键(disulfidebond),可用作还原剂(reducingreagent)特殊氨基酸(Specialaminoacids)–Cys特殊氨基酸(Specialaminoacids)–His组氨酸侧链为一个咪唑基，在酸碱催化中起重要作用＊特殊氨基酸(Specialaminoacids)–Phe,Tyr和Trp蛋白质分子中Phe,Tyr

6、和Trp残基的存在使得蛋白质在近紫外区(220-300nm)有特征性吸收＊3.蛋白质分子中不常见(非标准)的L--氨基酸在少数蛋白质中分离出一些不常见的氨基酸，通常称为非标准(non-standard)氨基酸。这些氨基酸都是由相应的基本(标准)氨基酸衍生而来的。其中重要的有4-羟基脯氨酸、5-羟基赖氨酸、N-甲基赖氨酸、3,5-二碘酪氨酸和硒代半胱氨酸等。这些不常见蛋白质氨基酸的结构如下：硒代半胱氨酸(Selenocysteine)(4-hydroxyproline(Hpro))(5-hydroxylysine)(6-N-methy

7、llysine)(Diiodinotyrosine)二、天然的非蛋白质氨基酸在细胞内已发现的非蛋白组成成分的氨基酸有300多种，尽管它们不是蛋白质的构成成分，但具有广泛的生物学功能。如在尿素循环中的关键代谢中间产物：L-瓜氨酸：H2N-C-NH-CH2-CH2-CH2-CH-COO－ONH3＋(Citrulline)L-鸟氨酸：H3N-CH2-CH2-CH2-CH-COO－NH3＋+(Ornithine)1.氨基酸的一般物理性质常见氨基酸均为无色结晶,其形状因构型而异溶解性：各种氨基酸在水中的溶解度差别很大，并能溶解于稀酸或稀碱中，但

8、不能溶解于有机溶剂。通常酒精能把氨基酸从其溶液中沉淀析出。(2)熔点：氨基酸的熔点极高，一般在200℃以上。(3)味感：其味随不同氨基酸有所不同，有的无味、有的味甜、有的味苦，谷氨酸的单钠盐有鲜味，是味精的主要成分。旋光