蛋白质的分子结构

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时间:2019-09-11

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1、动物科技学院生物化学课程组西北农林科技大学第二节蛋白质的分子结构PROTENSTRUCTURE第二节蛋白质的分子结构概述蛋白质种类繁多、功能多样,但是其组成的单位——氨基酸只有20个,那这样的对应关系怎样实现的呢?结构决定功能,那么,20种氨基酸怎样决定蛋白的空间结构,进而决定其功能的呢?1952年丹麦科学家Linderstrom-Lang认为,蛋白质的结构分为四个层次,即一级、二级、三级和四级结构。一级结构四级结构三级结构二级结构概述12345第二节蛋白质的分子结构蛋白质的一级结构蛋白质的一级结构即蛋白质的共价结构,是指蛋白质多肽链上氨基酸的排列顺序及二硫键的定位。包括:氨

2、基酸的数目、种类、比例、排列顺序及二硫键的位置等内容。一级结构四级结构三级结构二级结构概述12345第二节蛋白质的分子结构构象与构型构象是指原子或基团围绕单键旋转所形成的不同空间结构。构型是指原子或基团在空间的不同排列方式,构型的转换需要键的断裂。一级结构四级结构三级结构二级结构概述二级结构构象肽单位二面角模体12345(1)(2)(3)(4)(5)第二节蛋白质的分子结构肽单位由于C=O双键中的π电子云与N原子上的未共用电子对发生“电子共振”,使肽键具有部分双键的性质,不能自由旋转。肽键平面:由于肽键具有部分双键的性质,使参与肽键构成的六个原子被束缚在同一平面上,这一平面称为

3、肽键平面或肽单元或肽单位。这样多肽链可以看成由Cα串联起来的无数个肽平面组成。一级结构四级结构三级结构二级结构概述二级结构构象肽单位二面角模体12345(1)(2)(3)(4)(5)第二节蛋白质的分子结构二面角与C相连的两个单键可自由旋转,C—C旋转角度以(psi)表示,C—N旋转角度以表示,Φ、Ψ-180--+180。多肽链主链的所有构象都能用Φ、Ψ这两个构象角描述。当Φ的旋转键N1-Cα两侧的N1-C1和Cα-C2呈顺式时,规定Φ=0。Ψ的旋转键Cα-C2两侧的Cα-N1和C2-N2呈顺式时,规定Ψ=0。从Ca向N1看,沿顺时针方向Φ正,反时针方向Φ负;从Cα-

4、向C2看。Cα-C2顺时针Ψ(+)反时针Ψ(-)。一级结构四级结构三级结构二级结构概述二级结构构象肽单位二面角模体12345(1)(2)(3)(4)(5)第二节蛋白质的分子结构蛋白质的二级结构指肽链的主链经卷曲折叠在空间形成的由主链氢键所稳定的规则的几何走向、旋转及折叠。只涉及肽链主链,不涉及侧链。维系二级结构的主要化学键是氢键。主要有-螺旋、-折叠、-转角、无规则卷曲等几种类型。一级结构四级结构三级结构二级结构概述二级结构构象肽单位二面角模体12345(1)(2)(3)(4)(5)第二节蛋白质的分子结构模体在蛋白质分子中,若干具有二级结构的肽段在空间上相互接近,形成具

5、有特殊功能的结构区域,称模体(motif)或超二级结构。一级结构四级结构三级结构二级结构概述二级结构构象肽单位二面角模体12345(1)(2)(3)(4)(5)分子伴侣第二节蛋白质的分子结构蛋白质的三级结构指在二级结构基础上,肽链的不同区段的侧链基团相互作用在空间进一步盘绕、折叠形成的包括主链和侧链构象在内的特征空间结构。三级结构包括肽链上所有原子在空间上的相对位置。一级结构四级结构三级结构二级结构概述概念作用力结构域胰岛素12345(1)(2)(3)(4)第二节蛋白质的分子结构稳定蛋白质三级结构的作用力维系蛋白质三级结构的作用力主要有氢键、疏水键、离子键和范德华力等。尤其是

6、疏水键,在蛋白质三级结构中起着重要作用。一级结构四级结构三级结构二级结构概述概念作用力结构域分子伴侣12345(1)(2)(3)(4)第二节蛋白质的分子结构结构域在一级结构上相距较远的氨基酸残基,通过三级结构的形成,多肽链的弯折,彼此聚集在一起,从而形成一些在功能上相对独立的,结构较为紧凑的区域,称为结构域(domain)。结构域是蛋白质的结构组织单位、功能单位和遗传单位。一级结构四级结构三级结构二级结构概述概念作用力结构域分子伴侣12345(1)(2)(3)(4)第二节蛋白质的分子结构分子伴侣分子伴侣(Molecular chaperone)识别新生肽段折叠过程中暂时暴露的

7、错误结构并与之结合,生成复和物,从而防止这些表面之间过早的相互作用,阻止不正确的非功能的折叠途径,抑制不可逆聚合物产生,促进折叠向正确方向进行。分子伴侣就是辅助多肽链正确折叠的蛋白质。一级结构四级结构三级结构二级结构概述概念作用力结构域分子伴侣12345(1)(2)(3)(4)第二节蛋白质的分子结构蛋白质的四级结构指由多条各自具有一、二、三级结构的肽链通过非共价键连接起来的结构形式;即各个亚基在这些蛋白质中的空间排列方式及亚基之间的相互作用关系。一级结构四级结构三级结构二级结构概述概念亚基作用力1234

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