蛋白质的结构与功能(2)

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1、第二章蛋白质的结构与功能Chapter2StructureandFunctionofProtein幻灯片2一、什么是蛋白质?l蛋白质(protein)是由许多不同的α-氨基酸(aminoacids)按照一定的序列通过肽键(peptidebond)相连形成的具有比较稳定构象和一定生物功能的高分子含氮化合物。幻灯片3二、蛋白质的生物学意义1.蛋白质是生物体重要组成成分所有器官、组织都含有蛋白质；细胞的各个部分都含有蛋白质。2.蛋白质具有重要的生物学功能　P161作为生物催化剂（酶）；代谢调节作用；免疫保护作用；物质的转运和存储；运动与支持作用；参与细胞间信息

2、传递。3.氧化供能幻灯片4第一节蛋白质的分子组成TheMolecularComponentofProtein幻灯片5组成蛋白质的元素主要有C、H、O、N和S。有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有碘。幻灯片6蛋白质元素组成的特点l各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。l由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此，l只要测定生物样品中的含氮量，就可以根据以下l公式推算出蛋白质的大致含量：l100克样品中蛋白质的含量(g%)l=每克样品含氮克数×6.25×100100/16幻灯片7蛋白质水解最后成为氨基酸混合物l酸水解得19种L-

3、AA，色氨酸破坏。l碱水解得色氨酸，其余氨基酸消旋破坏。l酶水解不消旋破坏，但水解不彻底。幻灯片8一、氨基酸(aminoacid)——组成蛋白质的基本单位l如将天然的蛋白质完全水解，最后都可得到约二十种不同的氨基酸。除脯氨酸和甘氨酸外，其余均属于L-α-氨基酸。幻灯片9L-α-氨基酸的结构通式幻灯片10（一）氨基酸的分类：l根据侧链R基的化学结构分l脂肪族氨基酸l芳香族氨基酸l杂环氨基酸杂环亚氨基酸幻灯片11根据R侧链基团解离性质分l1.酸性氨基酸——Glu，Asp；侧链基团在中性溶液l中解离后带负电荷的氨基酸。l2.碱性氨基酸——His，Arg，Lys

4、；侧链基团在中性l溶液中解离后带正电荷的氨基酸。l3.中性氨基酸——侧链基团在中性溶液中不发生解l离，因而不带电荷的氨基酸。可分为：l极性氨基酸：Tyr，Cys，Ser，Thr，Asn，Gln，；非极性氨基酸：Gly，Ala，Val，Leu，Ile，Phe,Pro，TrpMet。幻灯片12幻灯片13幻灯片14极性带负电荷氨基酸天冬氨酸asparticacidAspD2.97谷氨酸glutamicacidGluE3.22极性带正电荷氨基酸赖氨酸lysineLysK9.74精氨酸arginineArgR10.76组氨酸histidineHisH7.59幻灯片

5、15几种特殊氨基酸l脯氨酸（亚氨基酸）幻灯片16半胱氨酸幻灯片17（二）氨基酸的理化性质：l1．两性解离及等电点：l氨基酸分子是一种两性电解质。l通过改变溶液的pH可使氨基酸分子的解离状态发生改变。氨基酸分子带有相等正、负电荷时，溶液的pH值称为该氨基酸的等电点（pI）。幻灯片18幻灯片19氨基酸等电点的确定l酸碱滴定法P131l按氨基酸可解离基团的pK值计算l等电点pI值相当于该氨基酸的两性解离状态两侧基团pK值之和的一半l　由P132公式l由pH值、AO/A+或A-/A0测pKalpKa为常数，由pH计算A0/A+或A-/A0l由[质子受体]/[质子

6、供体]可计算pH　　组氨酸幻灯片202.氨基酸的甲醛滴定lP135l习题7幻灯片21l3．紫外吸收性质：l组成天然蛋白质分子的20种氨基酸中，只有色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸对紫外光有光吸收。其吸收峰在280nm左右，以色氨酸吸收最强。可利用此性质采用紫外分分光度法测定蛋白质的含量。幻灯片22l4．茚三酮反应：　　　　　l氨基酸可与茚三酮缩合产生蓝紫色化合物，其最大吸收峰在570nm。可利用此性质测定氨基酸的含量。自习　P139　氨基酸的化学反应幻灯片23（三）氨基酸的分析分离l层析：利用氨基酸混合物各组分物理化学性质（如溶解度、吸附能力、电荷和分子量等）的

7、差别，使各组分在支持物上集中分布在不同区域，借此将各组分分离。l层析系统：固定相、流动相。l各组分受固定相的阻力和受流动相的推力影响不同，各组分移动速度也各异，从而使各组分得以分离。此法首先用于有色物质的分离，故又称色谱层析法。l层析类型：l　所用固定相不同：吸附层析、分配层析、离子交换层析、凝胶层析、亲和层析等；　操作方式不同：柱层析、薄层层析和纸层析等。幻灯片24l分配层析原理：逆流分溶l　柱层析l　纸层析l　薄层层析l离子交换层析l气液层析高效液相层析幻灯片25二、肽(peptide)l（一）肽键与肽链：蛋白质是由若干氨基酸的氨基与羧基经脱水缩合而

8、连接起来形成的长链化合物。一个氨基酸分子的α-羧基与另一个氨基酸分子的α-氨基在