名词解释总结上范文.doc

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1、名词解释总结上范文　　第四章　　（1）肽单位指肽链中的酰胺基（-CO-NH-）　　(2)肽平面组成肽基的4个原子和2个相邻的Cα原子趋向于共面，形成所谓多肽主链的酰胺平面又称肽平面。　　（3）亚基蛋白质分子中，最小的单位通常称为亚基或亚单位Subunit，它一般由一条肽链构成，无生理活性。　　（4）结构域多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区，它是相对独立的紧密球状实体。　　称为结构域。　　（5）超二级结构若干相邻的二级结构单元（螺旋、折叠、转角）组合在一起，彼此相互作用，形成有规则在空间上能辨认的二级结构组合体、

2、充当三级结构的构件，称为超二级结构，包括αα、βαβ和ββ-曲折。　　（6）Sanger法2,4-二硝基氟苯在碱性条件下，与肽链N-端的游离氨基作用，生成二硝基苯衍生物（DNP），在酸性条件下水解，得到黄色DNP-氨基酸。　　该产物能够用乙醚抽提分离。　　不同的DNP-氨基酸可以用色谱法进行鉴定。　　（7）艾德曼反应氨基酸与PITC生成PTH-AA是EDMAN降解法的原理，在多肽蛋白质氨末端测定和氨基酸顺序分析中占有重要地位第五章1．波尔效应1904年丹麦生理学家BohrC.发现增加H+浓度将提高氧从血红蛋白的释放这种pH对血红蛋白与氧

3、亲和力的影响被称为波耳效应。　　2．免疫印记蛋白质经凝胶电泳分离，通过转移电泳将蛋白质条带转移硝酸纤维素膜上，进行酶联免疫反应。　　第六章1．核酶具有催化活性的RNA。　　2．抗体酶具有催化作用的抗体称为抗体酶3．酶工程研究酶的生产、纯化、固定化技术、酶分子结构的修饰和改造以及在工农业、医药卫生和理论研究等方面的应用。　　4．酶活力酶活力指酶催化一定化学反应的能力，以测出的酶促反应速度表示酶的活力。　　比活力每毫克蛋白质或每毫升蛋白质所含酶的活力单位数，用单位/毫克蛋白或单位/毫升来表示，nU/mg或nU/ml，代表酶的纯度，比活力越大

4、纯度越高，可用来比较每单位质量蛋白质的催化能力，酶产品质量评价中常使用的指标。　　5．固定化酶指经物理或化学方法处理，使酶变成不易随水流失即运动受到限制，而又能发挥催化作用的酶制剂。　　第七章1．酶催化中间络合物学说酶与底物反应时，通过特异识别作用，先形成酶底物复合物，然后在形成产物和酶分子，酶分子重新结合底物。　　2．当酶被底物饱和时每秒种每个酶分子转换底物的分子数，叫作转换数。　　3．激活剂凡是能提高酶活性的物质称为激活剂，包括金属离子、无机离子和简单有机化合物等。　　抑制剂能引起酶抑制作用的物质。　　第八章1．酶活性部位三维结构上

5、比较接近的少数特异的氨基酸残基参与底物的结合与催化作用，这一与酶活力直接相关的区域称酶的活性部位。　　2．酶活性部位必需基团位于酶的活性部位并作为其活性表达所必需的基团。　　3．别构酶具有别构调节效应的酶。　　异构酶AB4．酶共价修饰调节共价调节酶通过其他酶对其多肽链上某些基团进行可逆的共价修饰，使处于活性与非活性的互变状态，从而调节酶活性。　　5．同工酶催化相同的化学反应，但其分子结构、理化性质和免疫性能等方面都存在明显差异的一组酶。　　诱导酶6．催化三联体胰凝乳蛋白酶中的Ser、His、Asp构成。　　7．酶原激活酶原经加工转变为有

6、活性酶的过程称酶原激活。　　8．酸碱催化酶活性中心提供H+或提供H+受体使敏感键断裂的机制称酸碱催化。　　9．共价催化酶活性中心亲电基团或亲核基团参与底物敏感键断裂的机制称共价催化。　　10．蛋白激酶能把ATP或GTPγ位磷酸基转移到底物蛋白质氨基酸残基上的酶。　　第十章1．蛋白质等电点在净电荷为０时的pH称蛋白质的等电点。　　2．凝胶过滤当生物大分子通过装有凝胶颗粒的层析柱时，根据它们分子大小不同而进行分离的技术。　　3．分配层析利用不同组分在流动相和固定相之间的分配系数不同，使混合物分离的方法。　　4．离子交换层析利用不同组分对离子

7、交换剂亲和力的不同使混合物分离的方法。　　5．疏水层析在不带电荷的载体上偶联疏水基团而形成疏水吸附剂，利用载体和样品疏水基团间的相互作用使它们吸附在一起，然后改变层析条件，减弱疏水作用，使吸附的蛋白质从吸附剂上解吸下来。　　6．亲和层析利用生物大分子能与特异的配基的分子非共价结合来纯化生物大分子的方法。　　7．聚丙烯酰胺凝胶电泳（polyacrylamidegelelectrophoresis，PAGE）是以聚丙烯酰胺凝胶作为支持介质的一种电泳方法。　　8．双向电泳当混合物在一次电泳后不能完全分开时，可将第一次电泳分开的斑点通过支持介质

8、间的接触印记转移到第二个支持介质上，旋转90度，进行第二次电泳。　　9．蛋白质组指一个细胞或组织表达的所有蛋白质。　　即一个基因组所编码转录产生的一整套蛋白质。　　第十一章1．增色效应单链核苷酸ε(P)值大