生物化学考试重点_总结.doc

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1、第一章蛋白质的结构与功能第一节蛋白质的分子组成一、蛋白质的主要组成元素：C、H、O、N、S特征元素：N（16%）特异元素：S凯氏定氮法：每克样品含氮克数×6.25×100＝100g样品中蛋白质含氮量（g%）组成蛋白质的20种氨基酸（名解）不对称碳原子或手性碳原子：与四个不同的原子或原子基团共价连接并因而失去对称性的四面体碳为L-α-氨基酸，其中脯氨酸（Pro）属于L-α-亚氨基酸不同L-α-氨基酸，其R基侧链不同除甘氨酸（Gly）外，都为L-α-氨基酸，有立体异构体　　组成蛋白质的20种氨基酸分类非

2、极性氨基酸：甘氨酸（Gly）、丙氨酸（Ala）、缬氨酸（Val）、亮氨酸（Leu）、异亮氨酸（Ile）、脯氨酸（Pro）极性中性氨基酸：丝氨酸（Ser）、半胱氨酸（Cys）、蛋氨酸（Met）天冬酰胺（Asn）、谷氨酰胺（Gln）、苏氨酸（Thr）芳香族氨基酸：苯丙氨酸（Phe）、色氨酸（Trp）、酪氨酸（Tyr）酸性氨基酸：天冬氨酸（Asp）、谷氨酸（Glu）碱性氨基酸：赖氨酸（Lys）、精氨酸（Arg）、组氨酸（His）　其中：含硫氨基酸包括：半胱氨酸、蛋氨酸四、氨基酸的理化性质1、两性解离及等电

3、点　①氨基酸分子中有游离的氨基和游离的羧基，能与酸或碱类物质结合成盐，故它是一种两性电解质。②氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。③（名解）等电点（pI点）：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。　　pHpI阴离子氨基酸带净正电荷，在电场中将向负极移动④在一定pH范围内，氨基酸溶液的pH离等电点越远，氨基酸所携带的净

4、电荷越大2、含共轭双键的氨基酸具有紫外吸收性质色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280nm附近大多数蛋白质含有这两种氨基酸残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法　　3、氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物　　　在pH5~7，80~100℃条件下，氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成蓝紫色化合物，其最大吸收峰在570nm处。此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比关系，因此可作为氨基酸定量分析方法五、蛋白质是由许多氨基酸残基组成的多肽链（一）氨基酸通过肽键连接而形成肽1、（名解

5、）肽键(peptidebond)是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键2、肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物3、10个以内氨基酸连接而成多肽称为寡肽；由更多的氨基酸相连形成的肽称多肽肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全，被称为氨基酸残基多肽链(polypeptidechain)是指许多氨基酸之间以肽键连接而成的一种结构多肽链有两端：N末端：多肽链中有游离α-氨基的一端C末端：多肽链中有游离α-羧基的一端6、AA顺序从氨基端（N-端）开始以羧基端（C-端）氨基酸

6、残基为终点　　7、人体内存在多种重要的生物活性的肽：　　谷胱甘肽（GSH）：是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽。半胱氨酸的巯基是该化合物的主要功能基团。GSH的巯基具有还原性，可作为体内重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中巯基免被氧化，使蛋白质或酶处于活性状态。第二节蛋白质的分子结构一、蛋白质的分子结构一级结构二级结构↘三级结构→高级结构（空间构象）四级结构↗　（一）、蛋白质的一级结构：蛋白质的一级结构指在蛋白质分子中，从N-端至C-端的氨基酸排列顺序，即蛋白质分子中氨基酸的排列顺序。1、主要化

7、学键：肽键，有些蛋白质还包含二硫键。2、一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础（二）、蛋白质的二级结构：指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。1、主要化学键：氢键2、（名解）肽键平面／肽单元：参与肽键的6个原子C、C、O、N、H、C位于同一平面，又叫酰胺平面或肽键平面，此同一平面上的6个原子构成了所谓的肽单元3、二级结构以一级结构为基础，多为短距离效应。可分为：　　α-螺旋：多肽链主链围绕中心轴呈有规律地螺旋式上升，顺时钟

8、走向，即右手螺旋，每隔3.6个氨基酸残基上升一圈，螺距为0.54nm。α-螺旋的每个肽键的Ｎ-Ｈ和第四个肽键的羧基氧形成氢键，氢键的方向与螺旋长轴基本平形。　　影响α-螺旋形成因素：R基较大，空间位阻大。带相同电荷的R基集中，电荷相互排斥。多肽链中若有脯氨酸不能形成a-螺旋。β-折叠：多肽链充分伸展，各肽键平面折叠成锯齿状结构，侧链Ｒ基团交错位于锯齿状结构上下方；它们之间靠链间肽键羧基上的氧和亚氨基上的氢形成氢键维系构象稳定．　　β-转角：常发生于肽链进行180度回折