食品酶学期末复习提纲.doc

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1、食品酶学1、酶的特性及其对食品科学的重要性⑴酶的一般特性：酶的催化效率高、酶作用的专一性、大多数酶的化学本质是蛋白质⑵酶对食品科学的重要性：①酶对食品加工和保藏的重要性：；例如葡萄糖氧化酶作为除氧剂普遍应用于食品保鲜及包装中，延长食品保质期。②酶对食品安全的重要性：利用酶的作用去除食品中的毒素，③酶对食品营养的重要性：利用酶作用去除食品中的抗营养素，提高食品的营养价值④酶对食品分析的重要性：酶法分析具有准确、快速、专一性和灵敏性强等特点，其中最大优点就是酶的催化专一性强⑤酶与食品生物技术：酶工程的主要研究内容是把游离酶

2、固定化，然后直接应用于食品生产过程中物质的转化。2名词解释1、酶：2、胞外酶：3、胞内酶：4、多酶体系：5、同功酶：6、酶活力单位：7、酶原：3、酶的发酵生产对培养基的要求⑴碳源：①产酶微生物大部分利用的是有机碳，如麸皮、玉米等②不同微生物所需的碳源不同，因此在配制培养基时应根据不同细胞的不同要求而选择合适的碳源⑵氮源：多数情况下将有机氮源和无机氮源配合使用才能取得较好的效果⑶碳氮比：①在微生物酶生产培养中碳氮比是随生产的酶类、生产菌株的性质和培养阶段的不同而改变的。②发酵时，不同发酵阶段要求的碳氮比也是不同的。⑷无机

3、盐：微生物酶生产和其他微生物产品生产一样，培养基中需要有磷酸盐及硫、钾、钠、钙、镁等元素存在。⑸生长因子：微生物需要一些微量的像维生素一类的物质，才能正常生长发育⑹产酶促进剂：产酶促进剂是指在培养基中添加某种少量物质，能显著提高酶的产率，这类物质称为产酶促进剂。包括诱导物与表面活性剂。4、分离纯化酶有哪些?根据什么?根据酶和杂蛋白的性质差异，它们的分离方法可分为：⑴根据分子大小而设计的方法，如离心分离法、筛膜分离法、凝胶过滤法等⑵根据溶解度大小分离的方法，如盐析法、有机溶剂沉淀法、共沉淀法、选择性沉淀法、等电点沉淀法等

4、⑶按分子所带正负电荷多少分离的方法，如离子交换分离法、电泳分离法、聚焦层析法等⑷按稳定性差异建立的分离方法，如选择性热变性法、选择性酸碱变性法、选择性表面变性法等⑸按亲和作用的差异建立的分离方法，如亲和层析法、亲和电泳法等5、酶分子修饰的方法和意义酶分子修饰：通过各种方法使酶分子的结构发生某些变化，从而改变酶的某些特性和功能的技术过程。酶分子修饰的方法:对酶分子的修饰方法分为化学法、生物法、和物理法。化学法可分为金属离子置换法、大分子修饰法、肽链有限水解法、蛋白侧链基团的小分子修饰法等。生物法是通过基因工程的手段改变蛋

5、白质，即基于核算水平对蛋白质进行改造，利用基因操作技术对DNA或mRNA进行改造和修饰，以期获得化学结构更为合理的蛋白质。物理法的特点是不改变酶的组成和基团，酶分子的共价键不发生变化。意义：（1）提高酶的活力，(2)增强酶的稳定性活力稳定性和热稳定性（3）降低或消除酶的抗原性（4）研究和了解酶分子中主链侧链组成单位金属离子和各种物理因素对酶分子空间构象的影响6、酶的动力学研究包括哪些内容？以L-B图表示竞争性抑制，非竞争性抑制及反竞争性抑制的区别。研究内容：底物浓度、抑制剂、温度、PH和激活剂等因素对酶促反应速度的影响

6、。竞争性抑制非竞争性抑制反竞争性抑制7、简述米氏常数的含义及应用价值，可逆抑制和不可逆抑制的区别含义：米氏常数Km值是当酶促反应速度达到最大反应速度的一半时的底物浓度。应用价值：①Km是酶的一个特征性常数，Km的大小只与酶本身的性质有关，而与酶浓度无关；①Km值还可以用于判断酶的专一性和天然底物；③Km可以作为酶和底物结合紧密程度的一个度量指标，用来表示酶与底物结合的亲和力大小；④如果已知某个酶的Km值，就可以计算出在某一个底物浓度条件下，其反应速度相当于Vmax的百分比；⑤Km值还可以帮助我们推断具体条件下某一代谢反

7、应的方向和途径。可逆抑制与不可逆抑制的区别：鉴别可逆抑制作用和不可逆抑制作用，除了用透析、超滤和凝胶过滤等物理方法能否除去抑制剂来判断外，还可采用化学动力学的方法来区分。（一）曲线1，无抑制剂；曲线2，不可逆抑制剂；曲线3，可逆抑制剂在测定酶活力的系统中加入一定量的抑制剂，然后测定不同酶浓度条件下的酶促反应初速度，以酶促反应初速度对酶浓度作图。在测定酶活力的系统中不加抑制剂时，以酶促反应初速度对酶浓度作图得到如图1曲线1所示的一条通过原点的直线；当测定酶活力的系统中加入一定量的不可逆抑制剂时，由于抑制剂会使一定量的酶失

8、活，因此只有加入的酶量大于不可逆抑制剂的量时，才表现出酶活力。以酶促反应初速度对酶浓度作图得到如图1曲线2所示的一条与曲线1平行的相交于横坐标正侧的直线，所以不可逆抑制剂的作用相当于把原点向右移动；当测定酶活力的系统中加入一定量的可逆抑制剂时，由于抑制剂的量是恒定的，因此以酶促反应初速度对酶浓度作图得到如图1曲线3所示的一条通过原