大一生物化学复习总结.doc

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1、一：名词解释：1：DNA的变性：指双螺旋区氢键断裂，空间结构破坏，形成单链无规线团状态的过程。2：DNA的复性：变性核酸的互补链在适当条件下重新缔合成双螺旋的过程。3：分子杂交：在退火条件下，不同来源的DNA互补区形成双链，或DNA单链和RNA单链的互补区形成DNA-RNA杂合双链的过程。4：增色效应：将核酸水解为核苷酸，其紫外吸收值增加的现象。5：减色效应：复性后，核酸的紫外吸收降低的现象。6：Tm：在DNA的热变性突变过程中，对紫外吸收的增加量达最大增量一半时的温度值称溶解温度，即Tm7：碱基配对：碱基之间的互补关系称碱基配

2、对。8：回文结构：一条链碱基序列的正读与另一条链碱基序列的反读是相同的。9:Chargaff定律：DNA中腺嘌呤和胸腺嘧啶的数目基本相等，胞嘧啶和鸟嘌呤的数目基本相等，这一规律称Chargaff规则。10:等电点（PI）：调节氨基酸溶液的PH，使氨基酸分子上的-NH3和-COO解离度完全相等，即氨基酸所带净电荷为零，主要以两性离子存在时，在电场中，不向任何一级移动，此时溶液的PH叫做氨基酸的等电点。11：肽键：一个氨基酸的a-羧基与另一个氨基酸的a-氨基脱水缩合形成的共价键称肽键。12：肽链：多个氨基酸用肽键连接时形成多肽链。1

3、3：肽平面：由于C-N键有部分双键的性质，不能旋转，使相关的6个原子处于同一平面，称肽平面。14：二面角：15:蛋白质一级结构：指多肽链中氨基酸序列，氨基酸序列的多样性决定了蛋白质空间结构和功能多样性。16：蛋白质二级结构：指多肽主链有一定周期性，有氢键维持的局部空间结构。17：超二级结构：指若干相邻的二级结构中的构象单元彼此相互作用，形成有规则的，在空间上能辨认的二级结构组合体。18：蛋白质三级结构：球状蛋白的多肽链在二级结构、超二级结构和结构域等结构层次的基础上，组装而成的完整结构单元称三级结构。19;蛋白质四级结构:指分子

4、中亚基的种类、数量以及相互关系。20：亚基：许多蛋白质由两个或两个以上相互关联的具有三级结构的亚单位组成，其中每一个亚单位称为亚基。21：结构域：指多肽链在超二级结构基础上进一步盘绕折叠成的近似球状的紧密结构。22：蛋白质变性：天然蛋白质因受物理或化学因素的影响，其分子内部原有的高度规律性结构发生变化，致使蛋白质的理化性质和生物学性质都有所改变，使蛋白质的一级结构不被破坏，这种现象称变性。复性：在一定条件下是变性的蛋白质恢复活性，称蛋白质的复性。23：分子病：指某种蛋白质分子的氨基酸排列顺序异常导致的遗传病。如：镰刀形贫血症。2

5、4;盐析法：用硫酸铵、硫酸钠、氯化钠等中性盐使蛋白质产生沉淀称盐析法。25：蛋白质：有多种a-氨基酸按一定的序列通过肽键缩合而成的具有一定功能的生物大分子。26：变（别）构效应：某些蛋白质表现其生物功能时，构象发生改变，从而改变整个分子的性质，这种性质称为别构效应:。27:波尔效应：co2浓度的增加可降低细胞内的PH，引起红细胞内血红蛋白氧亲和力下降的现象28：肽单位：29：寡聚蛋白：由两个以上、十个以下亚基或单体通过非共价连接缔合而成的蛋白质。30：全酶：除了氨基酸残基组分外，还含有金属离子、有机小分子等化学成分，这类酶称为缀

6、合蛋白质，也称为全酶，包括脱辅酶和辅因子。31：辅酶：属于有机分子类型的辅因子被称为辅酶。32：辅基：酶的辅因子或结合蛋白质的非蛋白部分（其中较小的非蛋白质部分称辅基）。33：酶活力：是指酶催化指定化学反应（酶促反应）的能力。34：酶活力单位：在一定条件下，单位时间内将一定量的底物转化为产物需要的酶量。35：酶酶的比活力：规定为每毫克酶蛋白所具有的酶活力单位数。比活力是酶样品纯度的指标。36：酶原激活：在特定蛋白水解酶的催化作用下，酶原的结构发生改变，形成酶的活性部位，变成有活性的酶，称为酶原激活。37：酶原：指的是生物体内合成

7、出的无活性的酶的前体。38：酶的转换数Kcat：在一定条件下，每个酶单位时间内（通常为1秒）转换底物的分子数。39：米氏常数Km：在酶促反应中，某一给定底物的动力学常数，是由反应中每一步反应的速度常数所合成的。根据米氏方程，其值是当酶促反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。40：竞争性抑制作用：抑制剂的化学结构与底物相似，因而能与底物竞争与酶活性部位的结合。41：非竞争性抑制剂：酶可同时与底物及这类抑制剂结合，形成的三元复合物不能进一步分解为产物，导致酶促反应被抑制。42：反竞争抑制剂：酶只有与底物结合后，才能与这类抑制剂结

8、合，形成的复合物不能分解为产物，导致酶促反应被抑制。43：酶的活性中心：44:同工酶：指能催化相同的化学反应，但酶本身的分子结构组成、理化性质、免疫功能和调控特性等反面有所不同的一组酶。45：变(别)构酶;具有别构调控作用的酶称为别构酶。46：诱导契合学说:认为