第6章蛋白质结构与功能的关系ppt课件.ppt

第6章蛋白质结构与功能的关系ppt课件.ppt

ID:58698572

大小:1.29 MB

页数:55页

时间:2020-10-04

第6章蛋白质结构与功能的关系ppt课件.ppt_第1页
第6章蛋白质结构与功能的关系ppt课件.ppt_第2页
第6章蛋白质结构与功能的关系ppt课件.ppt_第3页
第6章蛋白质结构与功能的关系ppt课件.ppt_第4页
第6章蛋白质结构与功能的关系ppt课件.ppt_第5页
资源描述:

《第6章蛋白质结构与功能的关系ppt课件.ppt》由会员上传分享,免费在线阅读,更多相关内容在教育资源-天天文库

1、第6章 蛋白质结构与功能的关系肌红蛋白(Myoglobin,Mb)血红蛋白(Hemoglobin,Hb)与氧分子的结合氧合曲线氧结合引起的血红蛋白构象变化血红蛋白分子病(镰刀状细胞贫血病)肌红蛋白血红蛋白存在肌肉血液(红细胞)形状扁平的棱形近似球形功能与氧结合,贮存和分配氧与氧结合,结合并转运氧三维结构单体蛋白质:三级结构一条多肽链(153个氨基酸残基)8个α-螺旋单链组成寡聚蛋白质:四级结构四条多肽链:两条α链(141个残基);两条β链(146个残基)每条链为8个α-螺旋组成血红素辅基结合位点1个,一条多肽链

2、的疏水空隙内4个,每条多肽链的疏水空隙内对氧的亲和力更大(饱和程度高)大氧合曲线双曲线S型曲线肌红蛋白与血红蛋白结构和功能的比较KendrewJ.C.(1917-)英国生物物理和分子生物学家,在1957年和1960年用X衍射分析了肌红蛋白的三维结构。PerutzM.F.(1914-)澳大利亚裔英国分子生物学家,在1938年和1960年用X衍射分析了血红蛋白的分子结构。1962年因他们对球蛋白研究的突出贡献而获得诺贝尔化学奖。P252和2581肌红蛋白(Myoglobin)哺乳动物肌肉中储氧的蛋白质;功能是结合氧,

3、并使氧在肌肉中扩散;由一条肽链和一个血红素辅基构成的球状结构;全链共有8段α螺旋,单结构域;亲水基团多在外层,疏水基团多在分子内部;血红素辅基位于疏水洞穴中;血红素辅基能结合氧。93(F8)——His4个吡咯环通过甲叉桥连接而成;4个甲基、2个乙烯基、2个丙酸基血红素:原卟啉Ⅸ与Fe的络合物——铁原卟啉Ⅸ血红素——辅基Ⅸ结合方式:O2—Fe(Ⅱ)—原卟啉ⅨO2与肌红蛋白的结合CO中毒的机理CO与O2竞争血红素的结合部位。肌红蛋白中的血红素对CO的亲和力比O2约大250倍。Danger:0.06%~0.08%Dea

4、d:0.1%空间位阻CO中毒的机理CCC肌红蛋白中O2与血红素的结合2血红蛋白(hemoglobin)功能是在血液中结合并转运氧;成人血红蛋白主要是HbA,由2个α-亚基,2个β-亚基组成每个亚基由一条多肽链与一个血红素辅基组成;a2b2(四聚体)血红蛋白的结构肌红蛋白与血红蛋白三级结构的比较146153141每个亚基的三级结构都与肌红蛋白相似,但一级结构相差较大。IdentitybetweenHbaandHbb:<50%NumberofidentityAAsamongMb,HbaandHbb:273与氧分子的结

5、合3.1氧合曲线1个肌红蛋白分子含有1个氧结合部位,能够结合1个O2;血红蛋白分子能够结合4个O2。氧饱和度(Y)作图:饱和度(Y)作纵坐标,氧分压(PO2)作横坐标。肌红蛋白--双曲线;血红蛋白--S形曲线。肌红蛋白氧合曲线为双曲线,血红蛋白为S形肌红蛋白血红蛋白P50=2.8P50=26torr1torr≈133.3Pa肌红蛋白--双曲线:单体蛋白质,只含有一个配基(O2)的结合部位,即活性部位,分子内部不存在活性部位之间的相互作用。有利于释放更多的氧。血红蛋白--S形曲线:寡聚蛋白质,亚基之间(或氧结合部位

6、之间)存在着相互作用。开始时,与氧结合的能力很小→一旦与氧结合,三级结构发生了变化→其余亚基结合能力加强有利于结合更多的氧。当一个亚基与氧结合后,会引起四级结构的变化,使其它亚基对氧的亲和力增加,结合加快。反之,一个亚基与氧分离后,其它亚基也易于解离。这种现象称正协同性。肌红蛋白和血红蛋白对氧亲合性的差异形成了一个有效的将氧从肺部运到肌肉的氧转运系统。肺中氧分压组织中氧分压在高PO2下如肺部,血红蛋白几乎被饱和了;在肌肉中,PO2低,血红蛋白对氧亲和性低,将氧释放出来起到转运氧的作用,释放出的氧被肌红蛋白结合。3

7、.2氧结合引起的血红蛋白构象变化3.2.1亚基组成血红蛋白的4个亚基沿着2个α亚基之间与2个β亚基之间呈双重对称轴排布,两个α亚基之间与两个β亚基之间均有空隙,形成中心空穴。3.2.2别构效应:(变构效应)蛋白质与配基结合改变了蛋白质的构象,进而改变蛋白质的生物活性。X-射线晶体结构分析法揭示:紧张态(T态)——松弛态(R态)去氧血红蛋白氧合血红蛋白(tensestate)(relaxedstate)3.2.3原理①辅基血红素结合方式:O2—Fe(Ⅱ)—原卟啉Ⅸ4个吡咯环通过甲叉桥连接而成4个甲基、2个乙烯基、2

8、个丙酸基血红素:原卟啉Ⅸ与Fe的络合物——铁原卟啉Ⅸ②血红素铁的微小移动导致血红蛋白构象的转换氧合作用显著改变Hb的四级结构,血红素铁的微小移动导致血红蛋白构象的转换(从T态→R态)去氧血红蛋白中各亚基间的盐桥3.2.4BPG、H+和CO2对血红蛋白 结合氧的影响别构作用(allostericinteraction):有些小分子物质可专一地与蛋白质可逆结合,使蛋白质的结构

当前文档最多预览五页,下载文档查看全文

此文档下载收益归作者所有

当前文档最多预览五页,下载文档查看全文
温馨提示:
1. 部分包含数学公式或PPT动画的文件,查看预览时可能会显示错乱或异常,文件下载后无此问题,请放心下载。
2. 本文档由用户上传,版权归属用户,天天文库负责整理代发布。如果您对本文档版权有争议请及时联系客服。
3. 下载前请仔细阅读文档内容,确认文档内容符合您的需求后进行下载,若出现内容与标题不符可向本站投诉处理。
4. 下载文档时可能由于网络波动等原因无法下载或下载错误,付费完成后未能成功下载的用户请联系客服处理。