细胞生物物理总结.docx

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1、1.举例说明蛋白质有哪些重要的生物学功能？蛋白质元素组成有何特点？2.蛋白质二级结构形成的基本原理是什么？二级结构主要有哪几种形式？这些二级结构是如何维持的？3.什么是蛋白质的超二级结构和结构域？4.进行蛋白质分子三维结构研究的方法主要有哪些，请介绍其中两种的基本原理。5.举例说明蛋白质的变构效应。6.蛋白质是如何形成的？蛋白质折叠指什么？7.什么是分子伴侣？简述分子伴侣的主要功能和作用模型。8.举例说明蛋白质构象病（如朊病毒病）并阐述疾病发病机理。9.举例说明生物分子内与分子间的各种相互作用力。1.举例说明蛋白质有哪些重要的生物学功能？蛋白质元素组成有何特点？（一

2、）（1）催化功能，如细胞内的化学反应离不开酶的催化，参与生物体各种生命活动的绝大多数酶都是蛋白质。（2）运输功能，如红细胞中的血红蛋白是运输氧的蛋白质。（3）营养和储存功能，如酪蛋白广泛分布在天然乳类中。酪蛋白分子量大，是携带矿物质的载体，如酪蛋白磷酸肽就是其水解产物，能促进钙等矿物质吸收利用。（4）收缩和运动功能，如肌球蛋白组成的粗肌丝和由肌动蛋白组成的细肌丝相互穿插排列，并且依靠粗肌丝头端的横桥使二者紧密接触在一起。肌肉的收缩是粗肌丝和细肌丝发生相对运动的结果，这个过程受Ca的调节，并需要水解ATP来提供能量。（5）结构功能，如人和动物的肌肉主要是蛋白质，它们是

3、构成细胞和生物体的重要物质。（6）防御功能，如动物和人体内的抗体能消除外来蛋白质对身体的生理功能的干扰,起到免疫作用。（7）调控功能，如胰岛素和生长激素都是蛋白质，能够调节人体的新陈代谢和生长发育。（二）蛋白质主要由元素C、H、O、N组成，有些还有P、S等；所有的蛋白质都含有碳(50-60%)、氢(6-8%)、氧(19-24%)、氮(13-19%)；大多数蛋白质含有硫(4%以下)；有些蛋白质含有磷；少数蛋白质含有金属元素(如铁、铜、锌、锰等)；个别蛋白质含有碘. 2.蛋白质二级结构形成的基本原理是什么？二级结构主要有哪几种形式？这些二级结构是如何维持的？（1）蛋白质

4、的二级结构是多肽链借助氢键沿一维方向排列呈具有周期性的结构的构象，它是多肽链骨架的排列规则，而不涉及侧链的类型与构象。（2）2α-螺旋；β-折叠；β-转角； 无规卷曲（3）蛋白质二级结构主要由肽链骨架内的氢键来维持。3.什么是蛋白质的超二级结构和结构域？（1）相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，排列成规则的、在空间结构上能够辨认的二级结构组合体，并充当三级结构的构件，称为超二级结构。（2）结构域介于超二级结构和三级结构之间，多肽链在超二级结构的基础上进一步盘绕折叠，形成紧密的近乎于球状的独立结构，称为结构域。4.进行蛋白质分子三级结构研究的方法主要有哪些，请

5、介绍其中两种的基本原理。（1）X-ray晶体衍射；多维核磁共振NMR；三维电子显微镜EM；扫描探针显微镜STM。（2）X-ray晶体衍射——用布拉格方程描述X射线衍射条件：2dsinθ=nλ式中d为相邻两个晶面之间的距离；θ为入射线或反射线与晶面的交角；λ为X射线波长；n为正整数。①晶体不动，改变波长λ，即采用白色X射线；②波长不变，即用单色X射线，让晶体绕某晶轴转动。这样可在某些特定的晶体方位得到衍射图。由于X射线是一种波长比可见光短得多的电磁波，使X射线通过晶体，会发生衍射现象，能提供晶体内原子排布的信息。根据衍射的方向可以测定晶格参数或晶胞的大小和形状。根据衍

6、射线强度分布能够测定原子在晶胞中的坐标，因此X射线衍射法也是测定蛋白质分子三级结构的主要方法。核磁共振——是指原子核在外加恒定磁场作用下产生能级分裂，从而对特定频率的电磁波发生共振吸收的现象。原子核都在不断做自旋运动，正电的原子核在自旋时可以产生磁场，就像一个小型的磁铁，从而可以在磁场中受力产生转动。不同取向的自旋核所具有的能量不同产生分裂，当入射电磁波能量等于能级间能量差即引起原子核两个能级间的跃迁，这时就发生了核磁共振。5.举例说明蛋白质的变构效应。变构效应，是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物活性改变的现象。变构效应在生命活动调节中起很重要作用

7、。如阻遏蛋白受小分子物质的影响发生构象变化，改变了它与DNA结合的牢固程度，从而对遗传信息的表达进行调控。另如激素受体，神经递质受体等都是通过生物分子的影响发生构象变化而传递信息的。可以说变构效应是生物分子“通讯”地基。 6.蛋白质是如何形成的？蛋白质折叠指什么？（1）DNA转录成mRNA,mRNA进入核糖体,tRNA运输氨基酸,在核糖体中翻译,形成多肽,经过内质网和高尔基体的修饰折叠,形成成熟的蛋白质,再运输出细胞。（2）蛋白质折叠是多肽链凭借相互作用在细胞环境（特定的酸碱度、温度等）下自己组装自己，从无规卷曲（去折叠态）折叠到三维功能结构（天然态）的物理过程