★生化复习资料★

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1、第二章按R基团的极性分类:(4种)(1)非极性氨基酸——疏水性侧链Ala,Ile,Leu,Phe,Met,Trp,Val,Pro(2)极性不带电荷氨基酸—侧链含极性基团(不解离)Ser,Thr,Tyr,Asn,Gln,Cys,Gly(3)极性带正电荷氨基酸——侧链含氨基或亚氨基Lys,Arg,His(4)极性带负电荷氨基酸——侧链均含1个羧基Asp,Glu氨基酸化学性质:(1)α-氨基和α-羧基共同参加的反应与茚三酮反应成肽反应a.与水合茚三酮的反应(定性、定量)p26茚三酮在弱酸性溶液中与氨基酸共热,所有具有游离氨基的氨基酸都生成蓝紫色复合物。

2、脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应直接生成的是黄色复合物。b.成肽反应(2)α-氨基参加的反应a.与甲醛的反应:甲醛能与氨基酸中的氨基作用,使氨基的碱性消失。这样就可以用碱来滴定氨基酸的羧基,从而测定氨基酸的含量。这称为氨基酸的甲醛滴定法b.2,4-二硝基氟苯(DNFB)的反应首先被Sanger用来鉴定多肽或蛋白质的N末端氨基酸。2,4-二硝基氟苯缩写为DNFB或FDNB,亦称Sanger试剂c.与异硫氰酸苯酯反应首先被Edman用于鉴定多肽或蛋白质的N端氨基酸。苯异硫氰酸酯缩写为PITCEdman降解法测定氨基酸序列d.与亚硝酸反应鉴定蛋白质或N末端

3、主要试剂有2种:2,4-二硝基氟苯,异硫氰酸苯酯C-末端分析(Sanger试剂,DNFB或FDNB):羧肽酶法;还原法;肼解法1、蛋白质结构(一、二、三、四)(1)一级结构:指多肽链中氨基酸的组成及排列顺序(主要为肽键,包括二硫键)。一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。一级结构→决定→高级结构→决定→功能(2)二级结构:指肽链的主链在空间的排列,或规则的几何走向、旋转及折叠。由肽键和α-碳原子构成的多肽链骨架称为主链,伸展在外的R基团称为侧链。维系力:链内或链间形成的氢键。主要有aa-螺旋、bb-折叠、bb-转角。(3)三级结构:是建

4、立在二级结构、超二级结构乃至结构域的基础上的,多肽链进一步折叠卷曲形成复杂的球状分子结构,称为三级结构。维系力:有氢键、疏水键、离子键和范德华力等三级结构的重要性:①三级结构形成后,蛋白质分子才形成固有的分子形状;②才具有亲水胶体的特性;③功能蛋白质的活性部位得以形成并表现出相应的生物学活性。(4)四级结构:是指寡聚蛋白中亚基的种类、数量以及各个亚基在寡聚蛋白质中的空间排布和亚基间的相互作用。维系力:疏水相互作用、范德华力、盐键。2、稳定空间结构的作用力有哪些非共价键:氢键、疏水相互作用力、范德华力、盐键共价键:二硫键3、二级结构主要类型(α—螺

5、旋右手螺旋)影响形成螺旋稳定的因素(问答题)①侧链基团大小的影响,甘氨酸由于侧链太小,构象不稳定,是α螺旋的破坏者;极大的侧链基团(存在空间位阻);②连续存在带相同电荷的氨基酸残基(同种电荷的互斥效应);③有Pro等亚氨基酸存在(不能形成氢键),脯氨酸由于其亚氨基少一个氢原子,无法形成氢键,而且Cα-N键不能旋转,所以是α螺旋的破坏者,肽链中出现脯氨酸就中断α螺旋,形成一个“结节”。4、蛋白质三级结构特点44页⑴含多种二级结构单元;⑵有明显的折叠层次;⑶是紧密的球状或椭球状实体;⑷分子表面有一空穴(活性部位);⑸疏水侧链埋藏在分子内部,亲水侧链暴

6、露在分子表面。5、蛋白质变性的本质:概念(名词解释)⑴天然蛋白质在某些物理或化学因素的作用下,其空间结构(次级键,特别是氢键)被破坏,使其理化性质和生物学性质都发生改变,但一级结构不被破坏,这种现象称为蛋白质的变性。⑵变性实质:维系蛋白质空间结构的次级键断裂,其特定的空间结构被改变或破坏。6、蛋白质的沉淀反应:概念(名词解释)概念:在一定条件下,蛋白疏水侧链暴露在外,肽链融会相互缠绕继而聚集,因而从溶液中析出。变性的蛋白质易于沉淀,有时蛋白质发生沉淀,但并不变性。7、蛋白质的颜色反应第三章:核酸一、核酸分类与功能⑴核酸分为两大类:①脱氧核糖核酸②

7、核糖核酸脱氧核糖核酸(DNA):主要分布在细胞核和线粒体核糖核酸(RNA):主要分布在细胞质和细胞核中⑵核酸是一类重要的生物大分子,担负着生命信息的储存与传递。碱基核酸的生物功能:生命信息的储存与传递。表现在:①DNA的复制与生物遗传信息的保持;②RNA与生物遗传信息的表达;③酶的催化功能---核酸酶(核酶);④生物遗传变异的化学本质---DNA结构变化二、核酸完全水解产生(即核酸组成):3个核苷戊糖核苷酸核酸磷酸核酸完全水解产物:碱基、戊糖和磷酸(组成)核酸的结结构单元:核苷酸三、DNA与RNA的碱基组成在DNA分子中为A、G、C、T四种在RN

8、A分子中为A、G、C、U四种DNA的二级结构:双螺旋结构是DNA二级结构最基本的形式(线形或环形)四、DNA的结构:双螺旋结构(1)的要

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