生物反应工程基础课件

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1、2.1酶催化反应概论2.1.1酶的基本概念酶是酶是生物体产生，起特殊功能的生物大分子，具有催化功能，因此也叫它生物催化剂。酶虽来源于生物体，但它可以脱离生物体而独立存在。2.1.2酶的稳定性及应用特点酶是以活力、而不是以质量购销的。酶有不同的质量等级：工业用酶、食品用酶、医药用酶。酶的实际应用中应注意，没有必要使用比工艺条件所需纯度更高的酶。。经典酶学研究中，酶活力的测定是在反应的初始短时间内进行的，并且酶浓度、底物浓度较低，且为水溶液，酶学研究的目的是探讨酶促反应的机制。工业上，为保证酶促反应高效率

2、完成，常需要使用高浓度的酶制剂和底物，且反应要持续较长时间，反应体系多为非均相体系，有时反应是在有机溶剂中进行。2.1.3酶的催化反应特点?高效的催化活性：比非催化高108－1020倍比非酶催化高107－1013倍酶的催化作用可使反应速度提高106～1012倍。例如：过氧化氢分解2H2O22H2O+O2用Fe+催化，效率为6*10-4mol/mol.S，而用过氧化氢酶催化，效率为6*106mol/mol.S。用-淀粉酶催化淀粉水解，1克结晶酶在65C条件下可催化2吨淀粉水解。高度的专一性：对底物及

3、其催化的反应?氢化可的松氢化泼尼松节杆菌化学法要19步才能实现这个反应酶反应常需要辅因子的参与：?酶的催化活性可被调控：浓度、激素、修饰……如抑制剂调节、共价修饰调节、反馈调节、酶原激活及激素控制等。某些酶催化活力与辅酶、辅基及金属离子有关。酶易变性和失活：南极假丝酵母脂肪酶在80-90度、pH3-4仍有很强的催化活性简单酶酶结合酶辅酶（与蛋白质部分结合较松）辅因子辅基（与蛋白质部分结合较紧）全酶脱辅基酶蛋白酶的组成2.1.4酶的活性中心?活性中心必需基团：两类?接触残基、辅助残基、结构残基、非贡献残

4、基?结合部位和催化部位2.1.5酶的催化反应机制?酶作用专一性机制：三点结合、锁匙学说和诱导契合学说(a)“三点结合”的催化理论认为酶与底物的结合处至少有三个点，而且只有一种情况是完全结合的形式。只有这种情况下，不对称催化作用才能实现。（b）锁钥学说：认为整个酶分子的天然构象是具有刚性结构的，酶表面具有特定的形状。酶与底物的结合如同一把钥匙对一把锁一样（c）诱导契合学说该学说认为酶表面并没有一种与底物互补的固定形状，而只是由于底物的诱导才形成了互补形状.酶作用高效性机制：广义的酸碱催化；共价催化；邻近

5、及定向效应；扭曲变形和构象变化效应；多元催化与协同效应。酶是生物为提高其生化反应效率而产生的生物催化剂。国际生物化学协会（IUB）根据催化反应的类型，可将酶分为六大类：氧化还原酶类Oxidoreductases转移酶类Transgerases水解酶类Hydrolases裂合酶类Lyases异构酶类Isomerases合成酶类SynthetasesSynthases氧化-还原酶Oxidoreductase氧化-还原酶催化氧化-还原反应。主要包括脱氢酶(dehydrogenase)和氧化酶(Oxidase

6、)。如，乳酸(Lactate)脱氢酶催化乳酸的脱氢反应。转移酶Transferase转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分子的基团或原子转移到另一个底物的分子上。例如，谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。水解酶hydrolase水解酶催化底物的加水分解反应。主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸酶及脂酶等。例如，脂肪酶(Lipase)催化的脂的水解反应：裂合酶Lyase裂合酶催化从底物分子中移去一个基团或原子形成双键的反应及其逆反应。主要包括醛缩酶、水化酶及脱氨酶等。例如，延胡索酸水合酶催化的反应。异构酶Isome

7、rase异构酶催化各种同分异构体的相互转化，即底物分子内基团或原子的重排过程。例如，6-磷酸葡萄糖异构酶催化的反应。合成酶LigaseorSynthetase合成酶，又称为连接酶，能够催化C-C、C-O、C-N以及C-S键的形成反应。这类反应必须与ATP分解反应相互偶联。A+B+ATP+H-O-H===AB+ADP+Pi例如，丙酮酸羧化酶催化的反应。丙酮酸+CO2草酰乙酸核酸酶（催化核酸）ribozyme核酸酶是唯一的非蛋白酶。它是一类特殊的RNA，能够催化RNA分子中的磷酸酯键的水解及其逆反应

8、。2.2简单的酶催化反应动力学简单的酶催化反应是指由一种反应底物参与的无抑制不可逆反应1.2.1M-M方程的建立几点假设：1.CS0>>CE0，中间复合物ES的形成不会降低CS。2.反应过程酶的总浓度不变。3.产物的浓度较低，产物的抑制作用可以忽略。快速平衡法推导动力学方程：E+S⇔ES为快速平衡，ES→E+P为整个反应的限速阶段，因此ES分解成产物不足以破坏这个平衡。rs：底物S的消耗速率（mol/L﹒s）rp：产物P生成速率（mol/L﹒s）v：反应