生化药必做题

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1、第二章蛋白质化学一、填空题1.增加溶液的离子强度能使某种蛋白质的溶解度增高的现象叫做盐溶，在高离子强度下使某种蛋白质沉淀的现象叫做盐析。2.蛋白质是由氨基酸聚合成的高分子化合物，在蛋白质分子中，氨基酸之间通过肽键相连，蛋白质分子中的该键是由一个氨基酸的α羧基与另一个氨基酸的脱水形成的酰胺键。3.蛋白质分子中常含有色氨酸、酪氨酸残基等氨基酸，故在280nm波长处有特征性光吸收，该性质可用来测定蛋白质的含量。4.当蛋白质受到一些物理因素或化学试剂的作用发生变性作用时，它的生物活性会丧失，同时还伴随着蛋白质溶解性的降低和一些理化常数的改变等。5.

2、蛋白质平均含氮量为16%，组成蛋白质分子的基本单位是氨基酸，但参与人体蛋白质合成的氨基酸共有20种,除甘氨酸和脯氨酸外，其它化学结构均属于L-α—氨基酸。6.蛋白质分子中的二级结构的结构单元有：α—螺旋、β—折叠、β—转角、无规卷曲。7.蛋白质分子构像改变而导致蛋白质分子功能发生改变的现象称为变构效应。引起变构效应的小分子称变构效应剂。8.a螺旋肽段中所有的肽键中的α氨基和α羧基均参与形成氢键，因此保持了a螺旋的最大稳定。氢键方向与螺旋轴平行。9.蛋白质在处于大于其等电的pH环境中，带负电荷，在电场中的向正极移动。反之，则向电场负极移动。

3、10.稳定和维系蛋白质三级结构的重要因素是侧链基团的次级键的相互作用，有氢键、离子键及疏水键和范德华力键等非共价键。11.构成蛋白质四级结构的每一条肽链称为亚基。12.蛋白质溶液是亲水胶体溶液，维持其稳定性的主要因素是颗粒表面水化膜及表面带有同种电荷。13.一级结构是蛋白质分子的基本结构，它是决定蛋白质空间构像的基础，而蛋白质的空间构像则是实现其生物学功能的基础。14.根据理化性质天冬氨酸Asp和谷氨酸Glu属于酸性氨基酸；组氨酸His，赖氨酸Lys，精氨酸Arg；属于碱性氨基酸。二、填空题1.肽键：由蛋白质分子中氨基酸的α-羧基与另一个氨

4、基酸的α-氨基脱水形成的共价键（-CO-NH-）又称酰胺键。2.蛋白质一级结构：指肽链中通过肽键连接起来的氨基酸排列顺序，这种顺序是由基因上遗传信息所决定的。维系蛋白质一级结构的主要化学键为肽键，一级结构是蛋白质分子的基本结构它是决定蛋白质空间结构的基础。3.蛋白质的构象：各种天然蛋白质分子的多肽链并非以完全伸展的线状形式存在，而是通过分子中若干单键的旋转而盘曲、折叠，形成特定的空间三维结构，这种空间结构称为蛋白质的构象。蛋白质的构象通常由非共价键、次级键来维系。4.蛋白质二级结构：蛋白质的二级结构是指蛋白质多肽链主链原子局部的空间结构，但

5、不包括与其他肽段的相互关系及侧链构象的内容。5.肽键平面：与肽键相连的六个原子构成刚性平面结构，称为肽单元或肽键平面。但由于α-碳原子与其他原子之间均形成单键，因此两相邻的肽键平面可以作相对旋转。6.α-螺旋：是多肽链的主链原子沿一中心轴盘绕所形成的有规律的螺旋构象，其结构特征为：⑴为一右手螺旋，⑵螺旋每圈包含3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm，⑶螺旋以氢键维系。7.β-折迭：β-折迭是由若干肽段或肽链排列起来所形成的扇面状片层构象，其结构特征为：⑴由若干条肽段或肽链平行或反平行排列组成片状结构，⑵主链骨架伸展呈锯齿状，⑶借相邻主链之间

6、的氢键维系。8.β-转角：是多肽链180°回折部分所形成的一种二级结构，其结构特征为：⑴主链骨架本身以大约180°回折，⑵回折部分通常由四个氨基酸残基构成，⑶构象依靠第一残基的-CO基与第四残基的-NH基之间形成氢键来维系。9.无规则卷曲：多肽链的主链除了α-螺旋、β结构和β转角外，还有一些无确定规律性的折叠方式，这种无确定规律的主链构象称为无规则卷曲。10.蛋白质的三级结构：具有二级结构或域结构的一条肽链，由于其序列上相隔较远的氨基酸残基侧链的相互作用，而进行范围广泛的盘曲与折叠，形成包括主、侧链在内的空间排列，这种在一条多肽链中所有原子

7、在空间的整体排布称为三级结构。11.蛋白质的四级结构：它是由几个球状亚基缔合成的一个功能性的聚集体。它是亚基的立体排布，亚基间相互作用与接触部位的布局，但不包括亚基内部的空间结构。12.亚基：某些蛋白质作为一个表达特定功能的单位时，由两条以上的肽链组成，这些多肽链各自有特定的构象，这种肽链就称为蛋白质的亚基。13.蛋白质的等电点：当蛋白质处于某一pH环境中，所带正、负电荷为零，呈兼性离子，此时溶液的pH值被称为蛋白质的等电点。14.蛋白质变性：蛋白质在外界的一些物理因素或化学试剂因素作用下，其次级键遭到破坏，引起空间结构的改变，从而引起了

8、理化性质的改变，丧失生物活性，但蛋白质的一级结构并没有被破坏，这种现象称为蛋白质变性。15.蛋白质沉淀：蛋白质分子相互聚集而从溶液中析出的现象称为沉淀。变性后的蛋白