酶的化学本质和作用特点

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1、第八章酶酶的化学本质和作用特点酶的命名和分类酶的作用机制温度和pH对酶促反应的影响酶浓度和底物浓度对酶促反应的影响抑制剂和激活剂对酶促反应的影响食品加工中重要的酶固定化酶酶学研究历史四千多年前，我国已有酿酒记载。一百余年前，Pasteur认为发酵是酵母细胞生命活动的结果。1877年，Kuhne首次提出Enzyme一词。1897年，Buchner兄弟用不含细胞的酵母提取液，实现了发酵。1926年，Sumner首次从刀豆中提纯出脲酶结晶。20世纪70年代初兴起的酶工程技术在食品行业广泛应用酶的化学本质酶（enzyme）是一类由活细胞产生的，对其特异底物具有高效催

2、化作用的蛋白质。新发现：RNA、DNA的催化作用酶的组成蛋白质部分：酶蛋白(apoenzyme)辅助因子(cofactor)金属离子小分子有机化合物全酶(holoenzyme)辅助因子分类（按其与酶蛋白结合的紧密程度）辅酶(coenzyme):与酶蛋白结合疏松，可用透析或超滤的方法除去。辅基(prostheticgroup):与酶蛋白结合紧密，不能用透析或超滤的方法除去。酶的作用特点催化剂的共同点量少高效；只加速可逆反应的进程，而不改变反应的平衡点。都是通过降低反应分子的活化能来加快化学反应的速度。酶的特性高效催化，条件温和高度专一不稳定性活性可调节（一）酶

3、促反应具有极高的效率一、酶促反应的特点的催化效率通常比非催化反应高108～1020倍，比一般催化剂高107～1013倍。酶的催化不需要较高的反应温度。酶和一般催化剂加速反应的机理都是降低反应的活化能(activationenergy)。酶比一般催化剂更有效地降低反应的活化能。一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并生成一定的产物。酶的这种特性称为酶的特异性或专一性。*酶的特异性(specificity)（二）酶促反应具有高度的特异性根据酶对其底物结构选择的严格程度不同，酶的特异性可大致分为以下3种类型：绝对特异性(absolute

4、specificity)：只能作用于特定结构的底物，进行一种专一的反应，生成一种特定结构的产物。相对特异性(relativespecificity)：作用于一类化合物或一种化学键。立体结构特异性(stereospecificity)：作用于立体异构体中的一种。（三）酶促反应的可调节性对酶生成与降解量的调节酶催化效力的调节通过改变底物浓度对酶进行调节等酶促反应受多种因素的调控，以适应机体对不断变化的内外环境和生命活动的需要。其中包括三方面的调节。酶的命名和分类习惯命名法的五个原则：1.根据酶催化反应的性质来命名。2.根据被作用的底物来命名。3.将酶作用的底物与

5、催化反应的性质结合起来命名。4.将酶的来源与作用底物结合起来命名。5.将酶作用的最适pH和作用底物结合起来命名。系统命名法按国际系统命名原则，每一种酶具有一个系统名称和一个习惯名称，系统名称应标明酶的作用底物和反应性质。如果有两种底物，均需标出，当中用“：”分开，若其中一种是水，则可省略。L－丙氨酸：α－酮戊二酸氨基转移酶，催化反应为：L－丙氨酸＋α－酮戊二酸→丙氨酸＋L－谷氨酸。系统分类及编号国际酶学委员会根据酶催化反应的类型，把酶分为：氧化还原酶：催化底物进行氧化还原反应的酶类。转移酶：催化底物之间进行某些基团的转移或交换的酶类水解酶：催化底物发生水解反

6、应的酶类。裂合酶：催化一个底物分解为2个化合物或2个化合物合成为一个化合物的酶类。异构酶：催化各种同分异构体之间相互转化的酶类。合成酶：催化2分子底物合成为1分子化合物，同时还必须偶联有ATP的磷酸键断裂的酶类。酶的作用机制酶促反应速度的快慢与活化分子数目有关，增加活化分子数的途径有：1.加热或光照，使分子所含的能量增高，增加活化分子数目。2.降低活化能，使本来不够活化水平的分子，也成为活化分子，增加活化分子数目。酶催化作用的中间络合物学说酶先与底物结合形成不稳定的中间产物－中间络合物，这种中间络合物具有较高的活性，它不仅易生成，且易变成产物，并释放出酶。E

7、＋SES→E＋PE－酶S－底物ES－中间产物P－产物（二）中间产物学说E+SESE+P中间产物存在的证据：1.同位素32P标记底物法（磷酸化酶与葡萄糖结合）；2.吸收光谱法（过氧化物酶与过氧化氢结合）。SP（1）（2）由于酶催化的反应（2）的能垒比没有酶催化的反应（1）要低，反应（2）所需的活化能亦比（1）低，所以反应速度加快。反应总能量改变非催化反应活化能酶促反应活化能一般催化剂催化反应的活化能能量反应过程底物产物酶促反应活化能的改变活化能：底物分子从初态转变到活化态所需的能量。酶的活性中心由少数必需基团组成的能与底物分子结合并完成特定催化反应的空间小区域

8、，称为酶的活性中心。结合基团：负责与底物分子结合。催