酶的作用机制与酶的调节

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1、酶催化实例与酶的调节1.酶催化反应实例2.酶的调节酶催化反应实例1.溶菌酶催化某些细菌细胞壁多糖的水解，从而溶解细胞壁；Mr=14.6×103，由129个氨基酸残基组成的单肽链蛋白质，含4对-S-S-为葡糖苷酶，催化水解NAM的C1与NAG的C4之间的糖苷键1.溶菌酶溶菌酶的内部为非极性的，在酶分子表面有一裂缝，其刚好能容纳多糖底物的6个单糖（活性中心）酸碱催化：Glu35以酸的形式提供质子底物过渡态的形成：正碳离子中间产物的形成与稳定2.丝氨酸蛋白酶胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、弹性蛋白酶（消化酶）、凝血酶、枯草

2、杆菌蛋白酶、纤溶酶、组织纤溶酶原激活剂等胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、弹性蛋白酶裂解肽键，但专一性不同；胰蛋白酶—裂解碱性氨基酸；胰凝乳蛋白酶—裂解芳香氨基酸；弹性蛋白酶—裂解小的中性氨基酸活性部位：催化三联体—His57、Asp102、Ser195胰蛋白酶和胰凝乳蛋白酶胰凝乳蛋白酶胰凝乳蛋白酶胰蛋白酶非极性口袋酶活性的调节控制别构调控概念：别构调节、效应物、正效应物和负效应物天冬氨酸转氨甲酰酶（ATCase）终产物CTP反馈抑制ATCase,底物(同促效应)和ATP(异促效应)则激活ATCase由催化亚基（有催化

3、活性,不与ATP和CTP结合）和调节亚基(无催化活性,与ATP和CTP结合)构成ATP和CTP通过改变T态和R态之间的平衡来调节ATCase的活性3-磷酸甘油醛脱氢酶：负协同效应的别构酶别构酶的性质*1.寡聚酶,由2个或多个亚基组成,在酶分子上除有和底物结合的活性部位,还有和底物以外的物质结合的调节部位2.别构酶的反应速度对底物浓度作图不服从米氏方程,不呈直角双曲线,而为S形曲线（正协同）或表现双曲线（负协同）3.协同指数Rs（饱和比值）Rs=81:正常酶Rs>81:负协同效应Rs<81:正协同效应别构酶动力

4、学K型效应物V型效应物酶原激活前体、酶原酶原激活消化酶在胃和胰脏中作为酶原合成，激活后成为蛋白水解酶血液凝固系统的许多酶以酶原形式被合成蛋白激素也是以无活性的前体经蛋白酶激活后变成有活性的胶原也由可溶性前体前胶原激活发育过程是由酶原激活调控消化系统蛋白酶原的激活1.胰凝乳蛋白酶原的激活（见图）2.胃蛋白酶原的激活由胃壁细胞分泌，Mr=38.9×103，由392个氨基酸残基组成，在胃酸作用下从氨基失去44个氨基酸残基-碱性，转变为高度酸性的有活性的胃蛋白酶3.胰蛋白酶原的激活（见图）胰凝乳蛋白酶原及胰蛋白酶原的

5、激活过程胰蛋白酶原的激活可逆的共价修饰共价调节酶通过其它酶对其多肽链上某些基团进行可逆的共价修饰，使处于活性与非活性的互变状态，从而调节酶活性；不同类型的可逆共价修饰作用：①磷酸化/脱磷酸化；②乙酰化/脱乙酰化；③腺苷酸化/脱腺苷酸化；④尿苷酸化/脱尿苷酸化；⑤ADP-核糖基化；⑥甲基化/脱甲基化；⑦S-S/SH相互转变。共价修饰调节对调节信号有放大作用,如磷酸化酶激活的级联反应。激酶ATPADP磷酸化酶（无活性）磷酸化酶P（有活性）磷酸酯酶-OHH2OP例：糖原磷酸化酶的共价修饰蛋白质的磷酸化几乎所有的蛋白

6、激酶都以ATP为磷酸基的供体，都需Mg2+，形成ATP-Mg2+复合物底物被磷酸化的氨基酸残基Thr,Ser,Tyr,Glu-----”P-O”连接Lys,Arg,His------”P-N”连接磷酸化酶同工酶概念乳酸脱氢酶（LDH）Mr=140×103，由4个亚基聚合的四聚体，有5个同工酶，含2种蛋白亚基M型(富含碱性氨基酸)和H型(富含酸性氨基酸)；LDH5（M4）、LDH4（M3H）、LDH3（M2H2）、LDH2（MH3）、LDH1（H4）LDH同工酶有组织特异性。同工酶的生物学功能作为遗传标志，可用

7、于遗传分析与个体发育及组织分化有关分化型同工酶原始型同工酶同工酶与代谢调节同工酶与癌基因的表达几种氨基酸的同工酶反馈调节