《生物大分子》PPT课件

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1、第二章生物大分子的结构及性质生物无机化学的主体部分由金属元素的配位化合物所构成。在生命体系中，金属中心常常被给电子的各种配体所“包围”。生物体系中的配体可分为两类:1、简单的无机小分子或阴离子，如H2O、S2-、O2-、OH-、PO43-、Cl-、HCO3-等；2、生物大分子，如蛋白质（或多肽）和核酸。在生物体系中，除了蛋白质和核酸外，碳水化合物、脂等生物大分子也含有可与金属发生作用的含氧基团，但是，到目前为止，有关它们与金属离子相互作用的了解还很少。第一节蛋白质及其组成与结构第二节核酸与其他生物分子第一节蛋白质及其组成与结构蛋白质是生命体系中最重要

2、的一类生物大分子，是生命活动的主要承载者以及生命现象的主要物质基础。据统计，到目前为止所发现的蛋白质中大约有三分之一为金属蛋白。根据生物学功能分类，金属蛋白主要涉及以下几种类型：（1）具有催化功能的蛋白质－－酶。生命体内的化学反应几乎都是在生物催化剂的催化下完成的，而酶是生物催化剂中最重要的一类物质。金属酶的结构、功能、催化机理及其模拟构成了生物无机化学的主体部分。（2）具有运输功能的蛋白质。这一类蛋白质在生物体系中结合并携带着特殊的分子或离子从一个部位到另一个部位。运铁蛋白、载氧蛋白等即属于该类蛋白。（3）具有营养储存功能的蛋白质。它们将氨基酸、金

3、属离子等营养物质储存并使之用于生物体的生长、发育等过程。铁蛋白是这类蛋白质的代表。（4）具有结构功能的蛋白质。它们作为机体的支架和结构成分参与细胞组织的形成。细胞膜、线粒体、头发、指甲等都是由蛋白质或脂质组成。（5）具有防御功能的蛋白质。它们能够起到抵御有害物质的侵袭、保护生物体的作用。免疫球蛋白、超氧化物歧化酶等属于该类蛋白质。（6）具有调控功能的蛋白质。它们起到调节或控制细胞生长、分化以及遗传信息的表达等作用，如胰岛素、锌指蛋白等。如此多种不同性质、不同功能的蛋白质都是由20种必需的氨基酸组成。这些氨基酸的侧链是参与金属离子作用的主要基团。一、氨

4、基酸氨基酸是蛋白质的基本结构单元。已发现的自然界中存在的氨基酸有100多种，但参与组成蛋白质的氨基酸却只有20种，称为必需氨基酸。图2.1必需氨基酸的结构和代码氨基酸中参与和金属离子配位的主要基团包括：半胱氨酸的巯基；氨基酸中参与和金属离子配位的主要基团包括：组氨酸的咪唑基；氨基酸中参与和金属离子配位的主要基团包括：谷氨酸和天冬氨酸的羧基；氨基酸中参与和金属离子配位的主要基团包括：酪氨酸的苯酚基；氨基酸中参与和金属离子配位的主要基团包括：蛋氨酸的甲硫基。二、蛋白质的结构蛋白质分子中氨基酸连接的基本方式是肽键。两个氨基酸分子之间失去一个水分子而形成一个

5、肽键。任何数目的氨基酸都能以这种方式连接成多肽链。多肽链的氨基一端通常被称为N端或氨基端，羧基一端被称为C端或羧基端。习惯上，将N端列在左边，C端列在右边。蛋白质分子中氨基酸残基的排列顺序被称为蛋白质的一级结构。如血红蛋白的α链由141个氨基酸残基组成。蛋白质分子并不是一条走向随机的松散肽链，而是折叠成具有特定构象的三维结构。蛋白质的空间结构主要包括以下几个层次：二级结构、三级结构和四级结构。这种特定的结构是各种蛋白质具有不同功能和活性的分子基础。蛋白质的二级结构也可称为构象单元，因为它们是蛋白质复杂的空间构象的基础。常见的构象单元有α螺旋（α-he

6、lix）、β折叠（β-sheet）、β转角（β-turn）等。α螺旋和β折叠是有规律的构象。β折叠可分为平行式和反平行式两种类型，它们是通过肽链间或肽段间的氢键所形成的。一条多肽链中所有原子在三维空间的整体排布，称为三级结构，是包括主、侧链在内的空间排列。三级结构主要靠次级键（非共价键）维系固定。三级结构形成后，生物学活性必需基团靠近，形成活性中心或部位，即蛋白质分子中形成了某些发挥生物学功能的特定区域。两个或两个以上具有独立的三级结构的多肽链（通常被称为亚基或亚单位），彼此借次级键相连，形成一定的空间结构，称为四级结构。例如，血红蛋白分子就是两个由

7、141个氨基酸残基组成的α亚基（蓝色、红色）和两个由146个氨基酸残基组成的β亚基（黄色、绿色）按特定的接触和排列组成的一个球状蛋白质分子，每个亚基中各有一个含亚铁离子的血红素辅基。四个亚基间靠氢键和八个盐桥维系着血红蛋白分子严密的空间构象。其中包含了α螺旋、β折叠等二级结构信息，以及亚基等三级结构及其组成的四级结构三、蛋白质的金属配合物蛋白质与金属离子的配位与氨基酸明显不同。金属离子和蛋白质组成配合物后，金属可影响蛋白质的电子结构和反应能力，并对蛋白质的结构起稳定作用。大多数金属离子与蛋白质的结合可分为两类：一类是金属和蛋白质牢固地结合在一起，金属

8、离子是蛋白质的组成部分，将金属离子移去后，金属蛋白的活性也就失去。在这一类金属蛋白中，金属与蛋白质之比为一恒