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1、乙醇脱氢酶应用研究和前景一、简介二、发现三、物化性质四、乙醇脱氢酶的类型五、临床意义六、研究现状七、展望目录乙醇脱氢酶（Alcoholdehydrogenase，简称ADH），大量存在于人和动物肝脏、植物及微生物细胞之中，是一种含锌金属酶，具有广泛的底物特异性。乙醇脱氢酶能够以烟酰胺腺嘌呤二核苷酸(NAD)为辅酶，催化伯醇和醛之间的可逆反应：CH3CH2OH+NAD+→CH3CHO+NADH+H+。在人和哺乳动物体内，参与体内乙醇代谢，是重要的代谢酶。乙醇脱氢酶氧化体系包括醇脱氢酶(ADH)和醛脱氢酶(A
2、LDH)。一、简介首次分离出乙醇脱氢酶（ADH）是在1937年，是从酿酒酵母（面包酵母）中纯化得到的。HugoTheorell和他的同事研究了马肝脏中乙醇脱氢酶催化机理的很多方面。乙醇脱氢酶还是首先测定了氨基酸序列以及蛋白质三维结构的寡聚酶之一。在1960年初，在果蝇属果蝇中夜发现了乙醇脱氢酶。二、发现ADH的最适作用pH值在7．O～10．0，pH值为8．O时酶活力达到最大，pH值为7．0时酶活力较为稳定；ADH的最适作用温度为37℃，温度为30～40℃时酶活力较稳定，温度超过45℃后酶活力急剧下降。三、
3、物化性质四、乙醇脱氢酶的类型4.1、人类的乙醇脱氢酶4.2、酵母与细菌中的乙醇脱氢酶4.3、含铁乙醇脱氢酶4.4、其他类型的醇脱氢酶进一步的醇脱氢酶类属于五重酶（quinoenzymes），并且需要醌型辅因子结合电子，这种酶的典型例子是甲醇的甲醇细菌脱氢酶。五、临床意义5.1、酒精中毒曾有研究显示，乙醇脱氢酶可能导致患者对乙醇代谢依赖性的酗酒。研究人员初步检测到一个可能与酗酒有关的几个基因。如果这些基因变体编码的ADH2和ADH3进入慢代谢形式，可能会增加酗酒的风险。该研究发现，突变的ADH2和ADH3与
4、亚洲人群酗酒有关。然而，事实是否真是如此，还需要继续深入研究。5.2、药物依赖药物依赖是关于乙醇脱氢酶的另一个问题，研究人员认为这可能与酗酒有关。一个特别的研究表明，药物依赖与7个乙醇脱氢酶的相关基因有关。这些结果可能有助于有针对性的治疗这些特定的基因。然而，这还有待于更多的深入研究。废弃的啤酒酵母为原料,采用超声辅助的方法对其中的ADH进行了提取.实验考察了料液比、啤酒酵母用量、pH、超声波功率、超声全程时间和提取液浓度对ADH提取效果的影响,进一步通过L9(33)正交试验对ADH的提取工艺进行了优化,
5、得到了啤酒废酵母中ADH提取的最优方案为pH值8.5、超声功率320W、超声时间10min,在此条件下所得的ADH活力可达1806U/mL.6.1、啤酒废酵母中乙醇脱氢酶提取工艺的研究毛跟年陕西科技大学学报2007/06六、研究现状6.2、乙醇脱氢酶的初步分离及其酶学性质的研究吴桂英化学与生物工程2009/06以硫酸铵为沉淀剂,采用盐析法对乙醇脱氢酶(ADH)进行了初步的分离纯化,ADH比活力从粗酶液的0.464U.mg-1提高到1.198U.mg-1,纯化倍数为2.582。研究了ADH的基本酶学性质,其
6、最适作用pH值为7.0~10.0,pH值为8.0时酶活力达到最大,pH值为7.0时酶较为稳定;最适作用温度为37℃,温度为30~40℃时酶活力较为稳定,温度超过45℃后酶活力急剧下降。7.0~10.037℃乙醇脱氢酶(ADH)是广泛分布于人和动物肝脏、植物及微生物细胞之中的含锌金属酶,具有广泛的底物特异性。ADH作为生物体内主要短链醇代谢的关键酶,近年来已经受到了国内外研究者的普遍关注,并对其同功酶的结构、理化性质、生物学功能、遗传学特性、分离提取技术等进行了较多的基础性研究工作,为其在科学研究和工农业生
7、产中的应用奠定了良好基础。文章主要对ADH在工业分析、化工生产、食品和医药研究以及生物科学中的应用进行了概述,以便为其进一步研究开发提供参考。6.3、乙醇脱氢酶应用研究现状张晓霞动物医学进展2007/126.4、壳聚糖—硅胶复合载体固定化乙醇脱氢酶技术研究毛跟年粮食与油脂2010/10为提高乙醇脱氢酶使用率，以涂敷壳聚糖的硅胶为载体、戊二醛作为交联剂，采用吸附法与交联法相结合方法对乙醇脱氢酶进行固定化，并以酶活力、相对酶活、活力回收率为指标；结果表明：以制备复合硅胶为载体，选择1%戊二醛为交联剂，载体与酶
8、以1∶1(w/v)比例振荡交联2h，酶活力回收率可达75%，重复使用10次后，酶活力仍可保留28%以上。壳聚糖易溶于酸性溶液而不溶于水，且壳聚糖在甲酸溶液中稳定性要高于乙酸。从表1可看出，当壳聚糖加入量较少时，抽滤较容易；而当壳聚糖加入量较多时，抽滤较困难。当壳聚糖加入量超过3g时，固定化酶酶活力相差不大，这是因滤液中壳聚糖粘度较接近。因此称取3g壳聚糖溶于甲酸溶液。从图2可看到，戊二醛浓度太低时，固定化酶酶活力较小；随戊二醛
