氨基酸多肽与蛋白质.doc

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1、第十五章氨基酸、多肽与蛋白质(AminoAcids,PeptidesandProtein)一、教学目的和要求1.掌握氨基酸的分类、常见氨基酸的结构和名称。2.掌握氨基酸的化学性质。3.理解多肽的一般结构。4.了解蛋白质的一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。5.了解蛋白质的性质。6.了解氨基酸、蛋白质在生命活动中的重要意义。二、教学重点与难点重点是氨基酸的化学性质。难点是蛋白质的一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。三、教学方法和教学学时(1)教学方法:以课堂讲授为主,结合必要的课堂讨论。教学手

2、段以板书和多媒体相结合,配合适量的课外作业。(2)教学学时:2学时四、教学内容1、氨基酸。2、多肽。3、蛋白质。4、核酸。五、总结、布置作业15.1氨基酸AminoAcids一、氨基酸的结构和分类在蛋白质中常见的氨基酸约20种,除脯氨酸外都是α-氨基酸,除甘氨酸外都含手性碳原子且大多为L-构型。组成蛋白质常见的氨基酸有20种,除甘氨酸外,其他氨基酸都有手性碳原子,具有旋光性,其构型用D、L法标记,氨基投影在左的为L型,投影在右的为D型。D、L氨基酸在生理活性上差别很大。二、氨基酸的化学性质1.氨基酸

3、的两性和等电点研究表明,氨基酸晶体是以偶极离子的形式存在的:-6-氨基酸在溶液中的存在形式与溶液的pH值有关,如果调节pH使氨基酸成为正负电荷相等的偶极离子,此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点(pI)等电点是每一种氨基酸的特定常数。当pH<pI,主要以正离子形式存在,在电场中会向阴极移动;当pH>pI,主要以负离子形式存在,在电场中会向阴极移动;当pH=pI,主要以偶极离子形式存在,在电场中会向阴极移动;2.与亚硝酸反应放出氮气((VanSlyke定氨基法)测定放出的氮量,便可计算分子中氨基的含量

4、。3.与甲醛反应甲醛固定氨基后,便可用碱滴定羧基。原理:-OH的-I效应降低了N原子上的电子云密度,使氨基的碱性消失,再用碱滴定-COOH,从而测定氨基酸的含量——氨基酸的甲醛滴定法。4.络合性能5.氨基酸的受热反应α-氨基酸:β-γ-δ-氨基酸脱水与相应的羟基酸脱水相似。6.与水合茚三酮反应——生成兰紫色物质此反应可用来鉴别氨基酸。7.失羧作用赖氨酸            尸胺蛋白质腐烂时之所以极臭就是因为生成了剧毒的尸胺和腐肉胺(1,4-丁二胺)。8.失羧和失氨作用-6- 15.2多肽Pepti

5、des二肽的形成: 氧化型谷胱甘肽:15.3蛋白质Protein一、组成和分类蛋白质是由各种α-氨基酸通过酰胺键即肽键联成的长链分子,这种长链称肽链。蛋白质水解后得多肽,多肽再继续水解最终分解成α-氨基酸。蛋白质与多肽的关系犹如多糖与低聚糖,分子量大的叫蛋白质,分子量小的叫多肽,但蛋白质与多肽之间并无严格的界限。蛋白质的主要组成元素是C、H、O、N、S,有些蛋白质还含有P、Fe、I、Mn、Zn等其他元素。其中蛋白质的含N量平均约16%,即每克N相当于6.25克蛋白质。因此在农产品分析中,一般用定氮法

6、测出样品中的含氮量,再推算出样品中的蛋白质的近似含量,称为粗蛋白含量: 粗蛋白%=N%×6.25 单纯蛋白:水解最终产物只有氨基酸。结合蛋白:由单纯蛋白和非蛋白质结合而成,彻底水解后除产生氨基酸外尚有辅基(如核酸、糖类、脂肪…)。二、结构:-6-1、蛋白质分子的一级结构(肽链)一级结构是指组成蛋白质分子的氨基酸的种类和排列顺序。2、蛋白质分子的空间结构在蛋白质分子中,多肽链内部或多肽链之间在三维空间上有其特定的走向和排布,可以呈现螺旋、折叠、蜷曲等形状,从而形成蛋白质特有的稳定构象。β-折片:  肽

7、链中CO-N单键实际上约有40%的双键特性。经X-射线测定,肽链若成平面排列,应有如下结构:相邻肽链相互以氢键维系,若肽链中所有C-N键共平面,是不可能存在的,因为R基相互间有较大的排斥力。若将红色部分稍向上或向下旋转少许,形成折片,使R基分别处于折片的折线位置,R基的排斥力即可消除。经测定,重复单位的实际长度仅为0.70nm。β-折片结构可用下列球棍模型表示:-6-α-螺旋结构:毛发、角壳等纤维蛋白的二级结构主要是这种形式。α-螺旋结构可用下图表示:-6-3、维持蛋白质构象的作用力:维持蛋白质构象

8、的作用力有氢键、疏水作用力、范德华作用力、离子键、二硫键和配位键。   三、蛋白质的理化性质1、1、  蛋白质的两性和等电点蛋白质多肽链的N-端有氨基,C-端有羧基,其侧链上也常有碱性基团和酸性基团,因此蛋白质和氨基酸相似,也具有两性性质和等电点。2、2、  蛋白质的胶体性蛋白质是高分子化合物,粒子的大小均在1-100nm之间,属于胶体分散系范围,所以蛋白质溶液具有胶体性质。3、蛋白质的沉淀分可逆沉淀与不可逆沉淀。3、3、  蛋白质的变性蛋白质因受物理或化学因素的影响

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