森 保 作 业(上 下)

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1、森保作业第1第2章1.糖、脂和蛋白质的共性的功能2.糖、脂最主要功能的区别3．淀粉和糖原区别4．多糖的分支点（是在α-1，6糖苷键处分支）4.生物膜液态性的主要原因（FA的不饱和性）5．亚麻酸和亚油酸是人和动物的（必需）FA。6．生物膜的液态性的主要原因是什么？生物膜的液态性有什么意义（蛋白质能变构等作用）？为什么生物膜中的磷脂分子能形成脂质双层（两亲性）？第3章1.能形成二硫键的氨基酸是（）2．写出氨基酸的结构通式，并写出酸性、碱性、含硫和酰胺氨基酸的结构式，并写出它们的三字母代号。3．中性氨基酸的pI

2、计算公式？氨基酸和蛋白质在pI时有什么特征？pI有什么实践意义？4．氨基酸或蛋白质在其等电点的溶液中带电的情况如何？如果再分别加酸、加碱，它们的分子表面所带的净电荷会发生什么变化？5.氨基酸与茚三酮有什么颜色反应？6．桑格（Sanger）反应的试剂是什么？它和氨基酸的什么部位反应（氨基）？7.蛋白质的紫外吸性质是蛋白质中的（）氨基酸决定的。（核酸是碱基决定的）第4章1.蛋白质的结构层次？什么是蛋白质的一级结构镰刀型贫血病是血红蛋白分子的（）级结构的错误导致的。2．GSH是什么物质（还原型谷胱甘肽）？它有什

3、么重要作用（还原剂、保护剂）？谷胱甘肽中的重要的还原基团是（）。3．蛋白质的主要颜色反应是（）反应。4．蛋白质变性破坏的是高级级结构的键，蛋白质变性的主要特征是（），和沉淀有什么不同？5．维持蛋白质胶体溶液稳定的主要因素有那些？6.．亚基主要指的是在蛋白质四级结构中的每一个三级结构的独立单位（）。第5章1．蛋白质高级级结构是怎么形成的（通过弱的次级键，不断盘绕、折叠的结果）。2.蛋白质二级结构的主要种类有那些？主要是什么键（氢键）？3.蛋白质的二级结构？结构域、亚基和三级结构的区别。蛋白质a-螺旋上升的6

4、圈中含有多少个氨基酸？沿中心轴上升了多少nm的距离？第6章1．镰刀型贫血病的病因是什么？2．试述蛋白质结构与功能的关系，并举例（一级结构、高级结构）。第7章（非重点）生物活性物质的分离提取与鉴定往往是利用的是它们之间理化性质的差异（）1．蛋白质分离、纯化利用的是各种理化性质2．Pr含量测定方法有哪些？第8章酶不仅能催化代谢，还能（）代谢。1．什么是全酶、辅酶、辅基？辅酶、辅基的作用？2．酶的化学本质、功能（催化、调节—如别构酶）？3．酶的催化特点？4．什么是核酶（测验题核酶的本质）？5．酶的分离纯化应注意

5、什么（条件要温和，轻缓，低温）？第9章1．试述影响酶促反应V主要因素有哪些？任举两例详细说明，并绘制出影响的动力学曲线。2．写出米氏方程式。解释米氏常数Km值的含义及其意义。3．底物的浓度越大、反应V越大是吗？为什么？4．Km值越大、说明酶与底物越不容易结合（）5．高温一定引起酶热变性（）？（多高？时间？）6．竞争性抑制作用可通过增加底物浓度的方法来解除（√）第10章1．酶的活性中心、别构酶、效应物（别构剂）？2.．别构酶具有（调节）代谢的功能。3.．影响酶催化效率的因素？简要说明。4.．酶原及酶原激活（

6、酶需要经过激活才有活性？）（）。5..试述酶作用机理6.中间产物学说和诱导契合学说解释什么？（加测验题）7.中间产物学说内容？（加测验题）第11章1．简述维生素辅酶、辅基的概念；辅酶、辅基的作用。2．维生素与辅酶的关系（掌握主要的几类）。3．维生素是怎样分类的？各类维生素包括哪些？4．写出NAD+、NADP+和FAD、FMN（氧化型、还原型）代表什么？含有哪种维生素？它们作用部位的作用机理。5．FAD是黄素脱氢酶的辅酶（）？6．维生素B1、B2、PP、B6、叶酸、C、A、D的缺乏症。7．维生素不是能源物质

7、（√）。第12章DNA对碱稳定，因为核糖是脱氧的（）。1.DNA分子双螺旋模型提出的依据和生物学意义（一般了解）。2..DNA和RNA的区别。3..RNA种类与功能有哪些多样性？rRNA还有催化肽键形成作用（）真核生物mRNA的5′端有一个（）结构4.主键（加测验题）第13章．1．写出DNA双螺旋结构要点？DNA的螺旋每上升120个碱基对，能上升多少nm的距离？（写明计算方法）2．3．什么是内含子？外显子？4．DNA分子有多种构象类型，标准的是（）5．真正的翻译者是（）6．tRNA的二级结构要点是什么？两

8、个活性部位及其作用？（都有CCA尾）7．ATP的作用。8．哪种核酸含稀有碱基最多（tRNA）8.有帽子和多聚A尾结构的是什么分子？9.核苷酸中的（）不在核酸的主链上第14章1．核酸的最大紫外吸收峰为（）蛋白质是（）。2．什么是核酸的变性？Tm值？DNA变性破坏的是（）键。3．Tm值与变性有什么关系？G-C对越多Tm越（）。4．Tm与G-C的百分比含量换算公式是什么？5．什么是增色效应？第15章1．核酸分离提纯时应注意的问题？总