免疫球蛋白—医学课件

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1、免疫球蛋白抗体（antibody，Ab)：B细胞在Ag刺激下，产生能与相应Ag发生特异性结合的免疫球蛋白。免疫球蛋白（Immunoglobulin,Ig）：具有抗体活性或化学结构与抗体相似的球蛋白。Ab和Ig具有不同之处Ab是Ig，但Ig不一定是Ab免疫球蛋白可分为分泌型(secretedIg，SIg)和膜型(membraneIg，mIg)。Ab介导的免疫称为体液免疫。EmilvonBehring(1845-1917)1901,antitoxinsantibody是介导体液免疫的重要效应分子，是B细胞接受抗原刺激后增殖分化为浆细胞所产生的球蛋白。一、

2、免疫球蛋白的基本结构四条肽链结构Ig的基本结构是四条肽链的对称结构2H+2L=Ig单体一、免疫球蛋白的基本结构重链：免疫球蛋白重链分子量约为50～75kDa，由450～550个氨基酸残基组成，并结合有不同糖基，因此免疫球蛋白属糖蛋白。H链：µ、γ、α、δ、εIgMIgGIgAIgDIgE不同类的免疫球蛋白，其链内和链间二硫键的数目和位置、连接寡糖的数量、结构域的数目及铰链区的长度等均不完全相同同一类免疫球蛋白，其铰链区氨基酸的组成和重链二硫键的数目等也不同，据此又可将同类免疫球蛋白分为不同亚类(subclass)。一、免疫球蛋白的基本结构轻链：免疫球

3、蛋白轻链分子量约为25kDa，由214个氨基酸残基组成。根据轻链结构和抗原性的不同分为κ(kappa)链和λ(lambda)链，免疫球蛋白因此分为两型(type)，即κ型和λ型。各类免疫球蛋白轻链均有κ型和λ型，两型轻链的功能无差异。正常人血清免疫球蛋白的κ型:λ型约为2:1，在小鼠则为20:1。一、免疫球蛋白的基本结构可变区和恒定区可变区（VariableRegion，V区）：位于Ig分子N端，占轻链1/2和重链1/4或1/5；不同抗体其IgV区氨基酸组成和排列有较大差异，并决定抗体与抗原结合的特异性；H:30-35;50-63;95-102;L:

4、23-34,50-60,89-97;一、免疫球蛋白的基本结构可变区和恒定区高变区（hypervariableregion,HVR），或称互补性决定区（complementarity-determiningregion，CDR）:VH和VL可变区内各有3个区域的氨基酸组成和排列顺序变化特别大，共同组成一个与抗原决定基互补的表面，即抗原结合部位。用HVR1-3或CDR1-3表示。一般CDR3的变化程度最高。CDR决定了抗体的特异性。独特型决定簇：与特异性抗原结合的部位。骨架区（Frameworkregion,FR）一、免疫球蛋白的基本结构可变区和恒定区恒

5、定区（ConstantRegion，C区）:位于Ig分子的C端，占轻链1/2和重链3/4（IgA、IgD）或4/5（IgM、IgE）。在同一种属中，同一类重链和同一类轻链C区氨基酸的组成或排列比较恒定。介导Ig多种生物学功能。重链和轻链的C区分别称为CH和CL，不同型免疫球蛋白的CL长度基本一致，但不同类免疫球蛋白的CH长度不尽相同，可从CH1～CH3或CH1～CH4。一、免疫球蛋白的基本结构铰链区CH1和CH2之间,由30个氨基酸组成的富含脯氨酸的结构称为铰链区。功能：（1）利于IgCDR与Ag决定簇吻合；（2）与Ag结合后，“T”转变为“Y”型，

6、补体结合点暴露．二、免疫球蛋白的功能区结构域：Ig的多肽链分子中约110个氨基酸可折叠成由链内二硫键连接的具有特定功能的球形结构。称为免疫球蛋白的功能区或结构域（domain）.＊VL和VH:抗原结合部位＊CL和CH1:同种异型的遗传标记所在处＊CH2和CH3：①IgG的CH2和IgM的CH3:补体C1q结合点；②母体的IgG借助CH2通过胎盘进入胎儿体内＊CH3、CH4:与细胞Fc受体结合的部位IgG的CH3可结合细胞表面的FcR，IgE的CH2和CH3可与肥大细胞和嗜碱性粒细胞的IgEFc受体结合。二、免疫球蛋白的功能区二、免疫球蛋白的功能区Ig

7、超家族（IgSF）：与Ig结构相似、遗传基因同源的蛋白分子，它们主要以膜蛋白的形式存在于细胞表面。编码IgSF的基因称为Ig基因超家族。IgSF以单体、二聚体或多聚体的形式分布于各类细胞表面，参与细胞间相互识别和相互作用，可介导细胞间的黏附和信号传导，参与免疫应答、炎症反应以及淋巴细胞归巢。三、免疫球蛋白的其他成分J链：由浆细胞合成、富含Cys的多肽链，连接Ig单体形成多聚体，如IgA二聚体和IgM五聚体的形成。分泌片（SP）：由粘膜上皮细胞产生的含糖肽链，为分泌型IgA的辅助成分，可以非共价形式结合到IgA二聚体上，并一起分泌到粘膜表面。作用机理：

8、保护铰链区的酶解，介导二聚体的跨膜转运。SIgA参与黏膜局部免疫四、免疫球蛋白的酶解片段木瓜蛋白酶2Fab结