第6章 蛋白质的结构与功能

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1、Protein第6章蛋白质结构与功能的关系生物大分子结构与功能的关系：功能=运动着的结构生命是由蛋白复合物纳米机器运转着细胞色素c的NMR溶液结构，显示了蛋白质的动态结构。一、肌红蛋白的结构和功能（一）三级结构myoglobin，Mb扁平的棱形（二）辅基血红素原卟啉IX吡咯环丙酸基乙烯基乙烯基甲基甲基甲基甲基丙酸基血红素铁原子通常是八面体配位,有6个配位键,其中4个与四个吡咯环的N原子相连,另外两个沿垂直卟啉环面的轴分布在环面的上下.（三）O2与Mb的结合第93位组氨酸,近侧组氨酸倾斜60°近侧组氨酸远侧组氨酸位阻效应为O2分子提供一个合适的结合部位保护

2、血红素铁免遭氧化（四）Mb的氧结合曲线MbO2Mb+O2氧合Mb去氧Mb氧合Mb与去氧Mb的浓度比与氧浓度成正比氧分数饱和度（fractionalsatuation）肌红蛋白分子总数氧合肌红蛋白分子数Y=1Mb被氧完全饱和Y=0.5p(O2)=K=P50P50：Mb被氧半饱和时的氧分压YMb氧结合/解离曲线P50肌红蛋白被氧半饱和时的氧分压肌红蛋白的P50为2torr，大多数情况下，肌红蛋白是高浓度氧合的，是氧的贮库，如果由于肌肉收缩而线粒体中氧含量下降，它就可以立即供应氧。肌红蛋白也有利于细胞内的氧从细胞的内表面向线粒体转运，因为这种转运是顺浓度梯度的，因

3、此氧极易转运。二、血红蛋白的结构和功能(hemoglobin，Hb)(一)结构：α1、α2、β1、β2亚基卟啉铁血红蛋白的三维结构肌红蛋白血红蛋白α血红蛋白β它们的氨基酸序列差别很大，但是三级结构非常相似。亚铁血红素Mb,Hba,andHbbshareonlyabout18%identity.肌红蛋白/血红蛋白α/血红蛋白βAA序列大不相同，结构相似结构决定功能（载氧）（二）氧结合引起的Hb的构象变化变构脱氧血红蛋白氧合血红蛋白对氧的亲和力低对氧的亲和力高1、氧合作用改变Hb四级结构滑动接触装配接触Α2β2和α1β1α2β1α1β2血红蛋白因氧合作用而发生构

4、象变化时，主要是滑动接触发生变化。去氧和氧合形式转变时不变2、Hb的两种不同构象态T态和R态通常用于描述别构蛋白的两种互换的构象，O2与两种构象态的血红蛋白都能结合，但对R态血红蛋白的亲和力要明显高于T态，并且氧的结合更稳定了R态。T态是去氧血红蛋白的主要构象,有专一的氢键和盐桥起着稳定作用。4个亚基的C-末端处于受约束的状态。αβ链C末端有Tyr-OH可与C=O形成氢键O2与一个处于T态的血红蛋白亚基结合,8个连接亚基的盐桥断裂,引发构象由T态转变为R态。（三）Hb氧结合曲线对于具有n个结合位点的蛋白P：(R)(T)血中氧分子的运送：HemoglobinM

5、yoglobin静脉动脉myoglobinHemoglobininwholebloodRectangularhyperbolaSigmoid(S-shaped)2.8267.5torr=1kPaP50ofMbP50ofHbpO2inlungpO2intissue0.501torr:pressureequaltothatexertedbyacolumnofmercury1mmhighatOoCandstandardgravity(1mmHg).NamedafterEvangelistaTorricelli,inventorofthemercurybaromet

6、er.血红蛋白氧合协同性使得它更有效地起着输送氧气的作用,协同效应显著增加了血红蛋白在肌肉中的卸O2效率。（四）Hb结合氧的调节1、H+、CO2促进O2的释放碳酸酐酶H+可看成氧合Hb的拮抗物pH降低时：促进氧的释放缓冲血液pH在红细胞中含量丰富去氧血红蛋白对H+的亲和力比氧合血红蛋白大。因此增加H+浓度将提高O2从血红蛋白中的释放。在氧分压不变时，低pH能促进更多的氧释放Bohr效应CO2与Hb的结合释放的H+有助于Bohr效应氨甲酸可形成额外的盐桥：稳定T态促进氧的释放血红蛋白除从肺到组织转运细胞所需的几乎全部氧气外，还转运组织中形成的约20%总H+和C

7、O2到肺和肾。C-term.ofbsubunitTwoionpairsthatstabilizetheT-stateofdeoxy-Hb.(-)(+)(-)(+)2、BPG（2，3-二磷酸甘油酸）降低Hb对氧的亲和力2，3-二磷酸甘油酸——Hb异促别构调节的效应物Hb四聚体只有一个BPG结合部位—4个亚基缔合形成的中央空穴内BPG离子键稳定T态IncreasedBPGlevelallowsahigherfractionofO2releasedathighaltitude.highaltitudeAtsealevelAthighaltitudehemoglob

8、infetalHbF(α2γ2)对氧的亲和力比成人高