血红蛋白的结构与性质

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1、血红蛋白的结构与性质彭天权提到“血红蛋白”你会想到什么？输送O2煤气中毒缺铁贫血查血指标目录1概述2血红蛋白的结构3血红蛋白的性质4结构决定性质实例一、概述血液血浆（55%）红细胞细胞结构血红蛋白Hemoglobin-Hb血红蛋白是高等生物体内负责运载O2和CO2的一种蛋白质血细胞血小板白细胞2,800,000二、血红蛋白的结构1.血红蛋白是由4个亚基组成的四聚体α2β2。2.每个亚基由一条肽链和一个包含于其中的血红素分子构成，3.血红蛋白中载氧的基本功能单位是：血红素。血红素原卟啉IX铁（Fe2+）4个吡

2、咯环4个甲基2个乙烯基2个丙酸基HisF8残基O2/H2O二、血红蛋白的结构二、血红蛋白的结构血红素的立体结构Fe2+与原卟啉组成八面体鳌合物Fe2+有六个配位键：4个配位原子是卟啉中四吡咯环的N原子；另外2个沿着垂直于卟啉环面的轴分布在环的上下的配位原子，其中一个为02/H2O,另外一个为HisF8残基(即组氨酸Histidine残基)。第六个配位体，脱氧血红蛋白为H2O分子或瞬间空缺,氧合血红蛋白则为氧分子。血液红细胞血红蛋白血红素从结构化学的角度分析血红蛋白载氧功能本质可分为两方面1.血红素结构特征：

3、中心离子Fe2+和配位体络合键的本质2.血红蛋白分子在载氧中的变构作用三、血红蛋白的性质中心离子Fe2+是一个d6离子，价层电子排布如下：3.1Fe2+与配位体之间络合键的本质当Fe2+与六个配位体形成络合物时可按两种方式络合：sp3d2外轨型杂化d2sp3内轨型杂化三、血红蛋白的性质sp3d2外轨型杂化特点是:顺磁性，能量较高,稳定性较小。d2sp3内轨型杂化特点是:抗磁性，能量较低,稳定性较大。三、血红蛋白的性质血红蛋白在未与氧结合之前，配位场较弱，Fe2+处于高自旋状态,故其离子半径较大,不能落入血红

4、素卟啉环平面中央的孔隙内,而是高出血红素外琳环平面0.6Å。当血红蛋白与O2结合后,分子氧使总配位场的强度增大,此时Fe2+处于低自旋状态,其离子半径比氧合前缩小了0.17Å，原子半径缩小后位移0.75Å而落入血红素卟啉环平面中央的孔隙之中。三、血红蛋白的性质呈T态的去氧血红蛋白有专一的氢键和盐桥起稳定作用,当Fe2+结合氧移动时,它同时拖动残基,去氧血红蛋白四级结构的链间盐桥断裂以及亚基之间的空隙变窄，引发构象重调，大大增加血红蛋白对氧的亲和力,通常最后一个β亚基与氧结合的速度常较第一个氧的氧合速度快数百

5、倍,使之高效地完成载氧功能。该现象叫做血红蛋白的正协同变构效应3.2从血红蛋白的变构作用上解释载氧功能血红蛋白氧合过程中α，β二聚体之间的变化四、结构决定性质实例1血红蛋白与CO的亲和力比与O2的亲和力大得多的原因?2高铁（Fe3+）血红素后即不能载氧的原因?1.血红蛋白与CO的亲和力比与O2的亲和力大得多的原因?血红蛋白与CO的亲和力要比氧的亲和力大210倍。CO分子中由于氧提供孤电子对填充到碳的2p空轨道上形π配键,造成氧原子上的电子云向碳方向的转移,使碳原子上的电子云密度增大,供给电子对的性能大大增强

6、,使CO成为比O2具有更强的强场配位体,极易与血红蛋白中的血红素配位,组成低自旋鳌合物，特别稳定。2.高铁（Fe3+）血红素后即不能载氧的原因?在正常生理的pH范围内,大部分高铁血红蛋白的第六个配位体是OH－,由于OH－是较弱的配位场.,此时中心离子Fe3+处于高自旋态,它所形成的鳌合物必然比Fe2+所形成的鳌合物的热学力稳定性要强;同时由于Fe3+使整个血红素基团带上一个单位的正电荷,其第六个配位数就容易与带一个单位负电荷的离子如OH－,CN－等相结合,这样高铁血红素就不可能与氧结合而失去载氧能力。谢谢！

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