生物化学简明教程(第四版)

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1、生物化学1.绪论1.1生物化学的研究内容1、生物化学：是指用化学的理论和方法从分子水平来研究生物体的化学组成和生命过程中化学变化的规律的科学。(重点)2、研究范畴主要是：a、生物体的化学组成，生物分子的结构，性质及功能。b.生物分子的分解与合成，反应过程中的能量变化，及新陈代谢的调节与控制。c.生物信息分子的合成及其调控，也就是遗传信息的贮存、传递和表达。1．2生物化学发展简史1．2．1蛋白质的研究历程1．2．2核酸的研究历程1．3生物化学的知识框架和学习方法1．3．1生命物质主要元素组成的规律1．3．2生物大分子组成的共同规律1．

2、3．3物质代谢与能量代谢的规律性1．3．4生物界遗传信息传递的统一性2．蛋白质（重点）蛋白质的主要元素组成：C、H、O、N、S及P（主要元素）Fe、Cu、Zn、Mo、I、Se（微量元素）不同蛋白质的氮含量很相近的，平均含量为16%，这是凯氏定氮法测蛋白质含量的理论依据：蛋白质含量=（总含氮量—无机含氮量）*6。252．1蛋白质的分类（重点）2．1．1根据分子形状分类1、球状蛋白质2、纤维状蛋白质3、膜蛋白质2．1．2根据分子组成分类1、简单蛋白质（仅由肽链组成，不包含其他辅助成分的蛋白质称简单蛋白质。）如：清蛋白2、结合蛋白质（又称

3、缀合蛋白质。由简单蛋白质和辅助成份组成，其辅助成分通常称为辅基/辅助因子）2．1．3根据功能分类酶调节蛋白贮藏蛋白质转运蛋白质运动蛋白防御蛋白和毒蛋白受体蛋白支架蛋白结构蛋白异常蛋白2．2蛋白质的组成单位—氨基酸1、蛋白质的水解产物为氨基酸，说明氨基酸是蛋白质的基本组成单位。2、氨基酸是指分子中既有氨基又有羧基的化合物。3、生物体用于合成蛋白质的氨基酸有20种，除脯氨酸外（不是氨基酸，而是亚氨基酸），其余19种都是氨基位于α—碳原子上的α—氨基酸。2．2．1氨基酸的结构通式（重点）1、结构通式：0从结构上看：除甘氨酸外，所有α—氨基

4、酸分子中的α—碳原子都为不对称的碳原子。因此，除甘氨酸外的所有α—氨基酸均有旋光性。每种氨基酸都有D型和L型两种异构体。2．2．2氨基酸的分类1、按R基的极性不同来分类非极性R基氨基酸：A、含脂肪烃R基：Gly、Val、Ala、Leu、IleB、含芳香环及杂环R基：Phe、Trp、Pro极性R基氨基酸：A、不带电荷的极性R基：Ser、Thr、Asn、Gln、Tyr、CysB、带正电荷的极性R基：Lys、His、ArgC、带负电荷的极性R基：Asp、Glu2、按R基的化学结构不同来分类脂肪族氨基酸：A、含一氨基一羧基的中性氨基酸：Gl

5、y、Ala、Val、Leu、Ile、Cys、MetB、含羟基的氨基酸：Ser、Thr、C、含酰基的氨基酸：Asn、GlnD、含一氨基二羧基的酸性氨基酸：Asp、GluE、含二氨基一羧基的碱性氨基酸：Lys、Arg芳香族氨基酸：Phe、Tyr杂环族氨基酸：Trp、His、Pro甘(Gly）、丙(Ala)、缬(Val)、亮(Leu)、异（Ile）丝(Ser)、苏(Thr)、天(Asp)、天(Asn)、谷(Glu)谷(Gln)、精(Arg)、赖(Lys)、组(His)、半(Cys)甲(Met)、苯(Phe)、酪(Tyr)、色(Trp)、脯

6、(Pro)酸性氨基酸：天冬氨酸和谷氨酸碱性氨基酸：精氨酸、赖氨酸、组氨酸2．2．3氨基酸的理化性质pH=pI：蛋白质处于中性环境，两边解离趋势相等而成兼性离子pH＞pI：蛋白质处于碱性环境，羧基解离趋势大于氨基而成负离子pH＜pI：蛋白质处于酸性环境，氨基解离趋势大于羧基而成正离子氨基酸等电点的计算公式：　pH=(pKn+pKn+1)/2（1）两性解离和等电点1）氨基酸具有两个特点：熔点高，能溶于水而不溶于有机溶剂。2）两性离子：在同一个氨基酸分子上带有能放出质子的—NH3+正离子，和能接受质子的—COO—负离子。（两性电解质，也叫

7、偶极离子或两性离子。）3）等电点：调节溶液的pH，使氨基酸分子上的—NH3+和—COO-解离度完全相等，即氨基酸所带净电荷为零，主要以两性离子存在时，在电场中，氨基酸既不移向阳极，又不移向阴极时，此时溶液的pH叫做该氨基酸的等电点。（主要以两性离子存在）4）在不同pH的水溶液中氨基酸可以解离为正离子，偶极离子或负离子。对其进行电泳时，在强酸性溶液中氨基酸正离子向阴极移动，在强碱溶液中氨基酸负离子向阳极移动。5）等电点分离氨基酸混合物两种方法一、是利用在等电点时溶解度最小，可以将某氨基酸从混合溶液中沉演出来。二、是利用在同一pH不同的

8、氨基酸所带电荷的不同而进行分离。（2）氨基酸的理化性质1）与水合茚三酮反应脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生黄色物质，其余的α-氨基酸与茚三酮反应均产生蓝紫色物质。2）与甲醛反应实验室中常用甲醛滴定来测定氨基酸含量，这是利用氨基酸的氨基