遵义医学院生物化学 总复习

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1、总复习第一章蛋白质的结构和功能第一节蛋白质的分子组成一、元素组成C、O、N、H、S（主要）特点：蛋白质含氮量平均为16%，可用于蛋白质定量。蛋白质含量（g/100g）=含氮量（g/100g）×6.25二、蛋白质的基本组成单位氨基酸是蛋白质的基本组成单位结构特点：1.构成人体蛋白质的氨基酸共20种2.均为L--氨基酸(除外甘氨酸)氨基酸分类（按侧链基团性质）第二节蛋白质的分子结构一、肽键与肽肽键一个氨基酸的α-氨基与另一个氨基酸的α-羧基通过脱水形成的酰胺键。二、蛋白质的一级结构1.定义：指多肽链中，从N端至C端的氨基酸残基的排列顺序。主要化学键肽键三、蛋白质的

2、空间结构（一）蛋白质的二级结构主要化学键氢键定义：指蛋白质分子中某一肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。蛋白质二级结构的主要形式-螺旋-折叠-转角无规卷曲（二）蛋白质的三级结构主要化学键氢键、疏水键、盐键和范德华力定义：指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。（四）蛋白质的四级结构定义：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用。主要化学键氢键、盐键亚基：有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白质的亚基。第三

3、节蛋白质结构与功能的关系（一）一级结构是空间构象的基础（二）一级结构相似的蛋白质具有相似的高级结构与功能二、蛋白质的功能依赖特定空间结构一、蛋白质一级结构是高级结构与功能的基础结构变化功能变化，结构破坏功能丧失pH＝pI兼性离子（净电荷为零）pH>pI带负电荷pH

4、级结构的改变。第五节蛋白质的分离纯化与结构分析一、透析及超滤法二、丙酮沉淀、盐析及免疫沉淀三、电泳法四、层析分离五、超速离心分离第二章核酸的结构与功能第一节核酸的化学组成核酸中核苷酸间的连接连接键：3,5-磷酸二酯键第二节DNA的分子结构与功能一.DNA的一级结构实质：是碱基的排列顺序。此顺序中储存着遗传信息。二、DNA的空间结构DNA的二级结构－右手双螺旋结构碱基互补规则A与T通过两个氢键配对，C与G通过三个氢键配对。第三节RNA的分子结构与功能RNA信使RNA（mRNA）转运RNA（tRNA）（三叶草结构）核糖体RNA（rRNA）真核生物mRNA的结构特

5、点：5’端帽子结构（m7Gppp）,3’端多聚A尾(polyA)第四节核酸的理化性质核酸在260nm波长有紫外吸收峰，是由碱基的共轭双键决定的。核酸的紫外吸收特性核酸分子的变性、复性与杂交定义：在某些理化因素作用下，DNA双链解开成两条单链的过程。DNA的变性增色效应：DNA变性时，其溶液OD260增高。DNA变性的本质是双链间氢键的断裂。解链温度(Tm)：DNA的热变性过程中，紫外光吸收值达到最大值的50%时的温度。G+C含量越高，解链温度就越高。减色效应：DNA复性时，其溶液OD260降低。第三章酶酶的概念酶是对其特异底物起高效催化作用的蛋白质和核酸，以前者

6、为主。第一节酶的分子结构与功能一.酶的分子组成蛋白质部分非蛋白质部分－酶蛋白－辅助因子全酶根据酶的分子组成分为单纯酶结合酶二、酶的活性中心概念：指必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。三、同工酶同工酶是指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶.定义：乳酸脱氢酶、肌酸激酶第二节酶的工作原理高效性特异性可调性不稳定性机制：降低反应的活化能一、酶反应特点维生素是机体维持正常功能所必需，但在体内不能合成或合成量很少，必须由食物供给的一组低分子量有机物质。第三节酶促反应动力学影响因

7、素：底物浓度,酶浓度,温度,pH,抑制剂,激活剂底物浓度对反应速度的影响在其他因素不变的情况下，底物浓度对反应速度作图呈矩形双曲线。米-曼氏方程式：[S]V米氏常数（Km值）等于酶促反应速度为最大速度一半时的底物浓度。Km的意义:Km值可用来表示酶与底物的亲和力。Km值愈大，亲和力愈小。Km值愈小，亲和力愈大。抑制剂对反应速度的影响可逆性抑制作用可分为：竞争性抑制作用非竞争性抑制作用反竞争性抑制作用特点Vm不变，Km值增大Vm减小，Km值不变Vm，Km值均减小第四章糖代谢第二节糖的无氧氧化葡萄糖在缺氧条件下，经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原成乳酸的过程，称为糖

8、酵解。产能的方式和数量方