生物化学要点

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1、生物化学要点第○章绪论一、生物化学概念生物化学是运用化学的原理和方法，研究生物体的物质组成和遵循化学规律所发生的一系列化学变化，进而深入揭示生命现象本质的一门科学，有生命的化学之称。二、生物化学研究内容1.生物体物质的化学组成、结构、性质和功能2.生物体内的物质代谢、能量转换和代谢调控3.生物体的信息代谢4.运用生物化学原理和方法，为农业、工业、医药卫生、环境保护等服务，开拓富有经济价值的生物资源（酶制剂、药品、食品添加剂、杀虫剂……）三、生物化学的发展1静态生物化学时期（二十世纪二十年代以前）：研究内容以分析生物

2、体内物质的化学组成、性质和含量为主。2动态生物化学时期（二十世纪前半叶）：物质代谢途径及动态平衡、能量转化，光合作用、生物氧化、糖的分解和合成代谢、蛋白质合成、核酸的遗传功能、酶、维生素、激素、抗生素等的代谢3机能生物化学及分子生物学时期（二十世纪五十年代以后）：生命的本质和奥秘：运动、神经、内分泌、生长、发育、繁殖等的分子机理第一章蛋白质化学一．蛋白质的生物学意义生物体的组成成分；酶；运输；运动；抗体；干扰素；遗传信息的控制；细胞膜的通透性；高等动物的记忆、识别机构。二．蛋白质的元素组成C（50~55%）、H（6

3、~8%）、O（20~23%）、N（15~18%）、S（0~4%）、…N的含量平均为16%——凯氏（Kjadehl）定氮法的理论基础：蛋白质含量＝蛋白氮×6.25三．蛋白质的组成氨基酸是蛋白质的基本组成单位。从细菌到人类，所有蛋白质都由20种标准氨基酸组成（牢记三字符号和结构式）。Cα如是不对称C（除Gly），则：（1）具有两种立体异构体[D-型和L-型]；（2）具有旋光性（手性）[左旋（-）或右旋（+）]氨基酸的重要理化性质：（1）一般物理性质：无色晶体，熔点极高（200℃以上），不同味道；水中溶解度差别较大（极性

4、和非极性），不溶于有机溶剂。具有紫外吸收性质（280nm）。（2）22两性解离和等电点：氨基酸在水溶液中或在晶体状态时都以离子形式存在，在同一个氨基酸分子上带有能放出质子的—NH3+正离子和能接受质子的—COO-负离子，为两性电解质。调节氨基酸溶液的pH，使氨基酸分子上的—+NH3基和—COO-基的解离程度完全相等时，即所带净电荷为零，此时氨基酸所处溶液的pH值称为该氨基酸的等电点（pI）。（3）化学性质：①与茚三酮的反应：Pro产生黄色物质，其它为蓝紫色。在570nm（蓝紫色）或440nm（黄色）定量测定（几μg

5、）；②与甲醛的反应：氨基酸的甲醛滴定法，可以用来直接测定氨基酸的浓度和蛋白质水解程度；③与异硫氰酸苯酯（PITC）的反应，重复测定多肽链N端氨基酸排列顺序，设计出“多肽顺序自动分析仪”。四．肽肽是一个氨基酸的α-羧基和另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而成的化合物。氨基酸之间脱水后形成的键称肽键（酰胺键）。肽链写法：游离α-氨基在左，游离α-羧基在右，氨基酸之间用“－”表示肽键。五．蛋白质的结构蛋白质是氨基酸以肽键相互连接的线性序列。在蛋白质中，多肽链折叠形成特殊的形状（构象）。在结构中，这种构象是原子的三维排列，由氨

6、基酸序列决定。蛋白质有四种结构层次：一级结构，二级结构，三级结构和四级结构（不总是有）。（一）蛋白质的一级结构一级结构就是蛋白质分子中氨基酸残基的排列顺序，即氨基酸的线性序列。在基因编码的蛋白质中，这种序列是由mRNA中的核苷酸序列决定的。一级结构中包含的共价键主要指肽键和二硫键。（二）蛋白质的空间结构是指蛋白质分子中所有原子在三维空间的排列分布和肽链的走向。由于羰基碳-氧双键的靠拢，允许存在共振结构，碳与氮之间的肽键有部分双键性质，由CO-NH构成的肽单元呈现相对的刚性和平面化，肽键中的4个原子和它相邻的两个α-

7、碳原子多处于同一个平面上。蛋白质构象稳定的原因：（1）酰胺平面；（2）侧链基团R的影响。1.蛋白质的二级结构：指蛋白质多肽链本身的折叠和盘绕方式。（1）α-螺旋：Pauling和Corey于1965年提出。结构要点：1）螺旋的每圈有3.6个氨基酸，螺旋间距离为0.54nm，每个残基沿轴旋转100°。2）每个肽键的羰基氧与远在第四个氨基酸氨基上的氢形成氢键，氢键的走向平行于螺旋轴，所有肽键都能参与链内氢键的形成。3)R侧链基团伸向螺旋的外侧。4）Pro的N上缺少H，不能形成氢键，经常出现在α-螺旋的端头，它改变多肽链

8、的方向并终止螺旋。（2）β-折叠结构：是一种肽链相当伸展的结构。肽链按层排列，依靠相邻肽链上的羰基和氨基形成的氢键维持结构的稳定性。肽键的平面性使多肽折叠成片，氨基酸侧链伸展在折叠片的上面和下面。β-折叠片中，相邻多肽链平行或反平行（较稳定）。（3）β-转角：为了紧紧折叠成紧密的球蛋白，多肽链常常反转方向，成发夹形状。一个氨基酸的羰基氧以氢键结合到相距的第四