临床生物化学复习重点

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1、第一章蛋白质结构与功能单选1、蛋白质四级结构亚基间通过非共价键聚合2、蛋白质溶液的稳定因素是：蛋白质表面带有水化膜和电荷层名解：1、蛋白质二级结构：多肽链中主链原子的局部空间排布，不包括侧链的构象。2、蛋白质三级结构：多肽链所有原子的空间排布。3、蛋白质四级结构：蛋白质分子中亚基间的空间排布，亚基间相互作用与接触部位的布局。简答：维系蛋白质各级结构的的化学键或作用力各有哪些？一级结构肽键，有些蛋白质还有二硫键二级结构氢键三级结构次级键，主要是疏水作用，其次盐键、氢键、范德华力，对于有些蛋白质二硫键也是维系结构的重要因素四级结

2、构弱的非共价键综合什么是蛋白质变性？变性蛋白质的特征有哪些？举例说明蛋白质变性在医学中的应用。定义在理化因素作用下，蛋白质空间结构被破坏，生物学活性丧失及理化性质改变的现象。特征生物学活性丧失（最主要）溶解度降低，易沉淀，粘度增加，易被蛋白酶水解，结晶能力消失医学应用75%酒精、高温和紫外线消毒灭菌（是微生物蛋白质变性）低温条件下制备或保存酶、疫苗、免疫血清等蛋白制剂。第二章核酸的结构与功能单选：1、核酸中核苷酸之间的连接方式是：3’，5’-磷酸二酯键2、DNA变性是指：互补碱基之间氢键的断裂3、tRNA：分子量最小，含稀有

3、碱基最多。5'端起第一个环：以含二氢尿嘧啶为特征的DHU环第二个环：反密码环3'端：CCA–OH氨基酸臂4、hnRNA：mRNA的前体物质填空：1、核酸的基本结构单位是核苷酸2、tRNA的二级结构呈三叶草形，三级结构呈L形。3、真核生物成熟mRNA的结构特点是5’端有m7Gppp结构，3’端有polyA结构。4、Tm值与DNA的分子大小和所含碱基中的G+C比例成正比。名解：1、Tm值：DNA加热变性过程中，50%DNA变性时的温度。2、核酸分子杂交：热变性的DNA经缓慢冷却过程中，具有碱基序列部分互补的不同的DNA之间或DN

4、A与RNA之间、RNA之间形成杂化双链的现象，称为核酸分子杂交。3、DNA变性：在理化因素下，DNA双键间氢键断开成单链的过程。第三章酶与维生素单选1、酶蛋白决定酶促反应特异性辅助因子决定酶促反应的种类与性质2、酶的特征性常数：Km3、磺胺类药物的类似物是：对氨基苯甲酸填空1、酶催化机理：降低反应活化能2、必需基团：酶分子中与催化活性密切相关的基团。3、磺胺类药物的抗菌机理：竞争性抑制4、酶原激活的实质是：形成或暴露活性中心名解1、竞争性抑制作用competitiveinhibition：抑制剂与底物的结构相似，能与底物竞争

5、酶的活性中心，从而阻碍酶底物复合物的形成，使酶的活性降低。1、同工酶isozyme：在同一个体内，催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。简答1、简述酶促反应的特点1.极高的催化效率2.高度特异性3.不稳定性4.酶的活性可以改变2、简述Km及Vm的意义，并说明测定方法Km：①Km是酶促反应为最大速度的一半时的底物浓度②是酶促反应的特征性常数③反映酶与底物的亲和力④Km最小的底物是该酶的天然底物Vm：①是酶完全被底物饱和时的反应速度②与酶的浓度成正比③Vm=k2[E]④若酶的浓度已知，可以从

6、Vm计算酶的转换数测定方法：双倒数作图法、Hanes作图法、Eadie–Hofstee作图法和积分法3、酶竞争性抑制作用有哪些特点？简要说明磺胺类药物的抗菌机理。答：特点①大多数I与S结构相似，能够竞争性结合酶的结构中心②抑制程度取决于酶与该抑制剂的亲和力和抑制剂与底物的浓度比③可通过增加底物浓度来减弱甚至消除抑制④Km上升，Vm不变磺胺类药物作用机制：与对氨基苯甲酸结构相似，可竞争抑制二氢叶酸合成酶，阻碍细菌中FH4合成4、简述酶原、酶原激活及生理意义。酶原：有些特定部位的酶在刚合成或刚分泌时没有活性，必须在特定条件下才能

7、形成相应的活性中心，表现出催化活性，这种没有活性的酶前体物质为酶原。酶原激活：从酶原转变为活性酶的过程称为酶原激活，其本质是活性中心的形成或暴露生理意义：①避免细胞自身消化，例如消化道内的蛋白酶以酶原形式分泌②酶原可以视为酶的储存形式，在需要时适时地转变为有活性的酶发挥催化作用，例如凝血酶第四章糖代谢多选1、糖无氧酵解和有氧酵解都需要的酶：①3–磷酸甘油醛脱氢酶②已糖激酶③6–磷酸果糖激酶–12、存在于糖异生途径中，而无氧酵解途径中不存在的酶是：①丙酮酸羧化酶②葡萄糖–6–磷酸酶简答1、简述糖酵解的生理意义答：机体缺氧时补充

8、能量的一种有效方式某些组织细胞依赖糖酵解供能，如成熟RBC2、简述糖异生的生理意义：①　空腹或饥饿时利用非糖化合物生成葡萄糖，以维持血糖稳定②　肝脏补充或恢复糖原储备的重要途径③　肾糖异生增强有利于维持酸碱平衡④　协助氨基酸代谢3、简述三羧酸循环的特点：P107-108①　一次循环有4次脱