磷钼氧酸盐在蛋白质分离纯化中的应用研究

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1、万方数据分类号UDC密级学位论文磷钼氧酸盐在蛋白质分离纯化中的应用研究作者姓名：陈晴指导教师：王建华教授东北大学理学院申请学位级别：硕士学科类别：工程学科专业名称：化学工程论文提交目期：2014年6月论文答辩日期：2014年6月学位授予日期：2014年7月答辩委员会主席：徐章润教授评阅人：陈旭伟教授，杨梅教授东北大学2014年6月万方数据AThesisinChemicalEngineering洲帅ⅢlI{lI{I{lfm

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3、{lfll}ll㈣Y2994237InvestigationsontheSepar

4、ationandPurificationofProteinSbyUseofPolyoxometalatesByChenQingSupeⅣisor：ProfessorWangJianhuaNortheasternUniVersi哆June2014万方数据独创性声明本人声明，所呈交的学位论文是在导师的指导下完成的。论文中取得的研究成果除加以标注和致谢的地方外，不包含其他人已经发表或撰写过的研究成果，也不包含本人为获得其他学位而使用过的材料。与我一同工作的同志对本研究所做的任何贡献均已在论文中作了明确的说明并表示谢=f￡

5、二思。学位论文作者签名：健啃日期：加／铲、多，乡护学位论文版权使用授权书本学位论文作者和指导教师完全了解东北大学有关保留、使用学位论文的规定：即学校有权保留并向国家有关部门或机构送交论文的复印件和磁盘，允许论文被查阅和借阅。本人同意东北大学可以将学位论文的全部或部分内容编入有关数据库进行检索、交流。作者和导师同意网上交流的时间为作者获得学位后：半年口一年口一年半口两年曳／学位论文作者虢砥嚼签字日期：劢，坛易，弓汐导师签名：签字日期：万方数据东北大学硕士学位论文摘要磷钼氧酸盐在蛋白质分离纯化中的应用研究摘要蛋白质是生

6、命的物质基础，是机体细胞的重要组成部分，与各种形式的生命活动紧密联系在一起。蛋白质是一类生物活性大分子，离体后稳定性降低，在分离纯化过程巾易变性，因此从复杂基体中温和、高效、高选择性分离纯化蛋白质是蛋白质组学研究和蛋白质工程中的关键环节。本论文分别采用室温固相法和液相法制得Keggin结构的磷钼氧酸盐(C19H4’N)3PM012040((CTA)3PM012)，并利用热重、扫描电子显微镜、傅立叶红外光谱、X射线衍射和元素分析等方法进行表征。其中室温固相法所得产物表面疏松多孔，对该磷钼氧酸盐在蛋白质分离纯化中的表现

7、性能进行了研究，结果表明其对血红蛋白具有选择性吸附，可作为固体吸附介质用于复杂体系中血红蛋白的萃取分离。在pH6．0时，采用5mg磷钼氧酸盐为吸附剂，吸附20min后，对lmL100肛gmL。1的血红蛋白样品吸附率为91．4％。吸附行为符合Langmuir模型，最大吸附容量为55，86mgg～。吸附后的血红蛋白可采用DH7．0的眯唑一盐酸溶液进行洗脱，洗脱率为64．7％。据此建立了全血样品中血红蛋白的固相萃取分离过程，电泳结果表明能获得纯度较高的血红蛋白。本工作将磷钼氧酸盐类化合物引入蛋白质的分离纯化，建立了血红蛋

8、白分离纯化分析的新方法，拓展了多金属氧簇在生命科学领域中的应用范筹。关键词：磷铝氧酸盐；室温固相合成法；血红蛋白；固相萃取；分离纯化．III．万方数据InVestigationsontheSeparationandPuri行cationofProteinsbyUseofP01yoxometalatesAbstractProteinsarethebasisof1ivingbodiesandimportantpanofbiologicalcells，whichownscloserelationshipstovariou

9、slifeactivities．Asakindofbi0109icalmacromoleculeswithbioactivities，proteinsgeneraUyhaVepoorstabilitiesandtendtounde唱oconf．on_nationalchangeintheprocessofpurification，therefore，thedeVelopmentofmildande衔cientextractionmethodsfortheisolationofprotein仔omcomplexsam

10、plematrixesbecomeakeyissueinproteomicsandproteinenginee“ng．Inthisthesis，Keggin-typephosphomolybdates，e．g．，(C19H42N)3PM012040，arepreparedbysolid—statechemicalreactionandliquidphasem