生化考研笔记

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1、FREEKA~1.TXT生化笔记1.1.1蛋白质的结构与功能考点：组成蛋白质的20种氨基酸的类别、分类依据及几种特殊氨基酸的分类；氨基酸的理化性质、成肽反应及体内重要的生物活性肽；蛋白质的分类及分子结构；蛋白质的结构(包括一级结构与空间结构)与功能的关系；蛋白质的理化性质、分离纯化的基本方法及其原理；蛋白质一级结构的测定(即多肽链中氨基酸序列分析)和空间结构的测定。重点：氨基酸的分类及理化性质，蛋白质的一级和空间结构及其与功能的关系，分离纯化蛋白质的原理和方法。难点：蛋白质一级结构的测定，这也是众多研究者花费多年才解决的难题，

2、我们只需弄清楚其要步骤及各步的基本原理和方法即可。基本知识与理论：一、蛋白质的生物学功能(了解即可)蛋白质是生命的物质基础，没有蛋白质就没有生命，生物体结构越复杂，其蛋白质种类和功能越繁多，其主要的生物学功能是：（一）催化和调节能力某些蛋白质是酶，催化生物体内的物质代谢反应。某些蛋白质是激素，具有一定的调节功能，如胰岛素调节糖代谢、体内信号转导也常通过某些蛋白质介导。第1页FREEKA~1.TXT（二）转运功能某些蛋白具有运载功能，如血红蛋白是转运氧气和二氧化碳的工具，血清白蛋白可以运输自由脂肪酸及胆红素等。(三）收缩或运动功

3、能某些蛋白质赋予细胞与器官收缩的能力，可以使其改变形状或运动。如骨骼肌收缩靠肌动蛋白和肌球蛋白。（四)防御功能如免疫球蛋白，可抵抗外来的有害物质，保护机体。（五）营养和储存功能如铁蛋白可以储存铁。(六）结构蛋白许多蛋白质起支持作用，给生物结构以强度及保护，如韧带含弹性蛋白，具有双向抗拉强度。（七）其他功能如病毒和噬菌体是核蛋白，病毒可以致病。二、蛋白质的分子组成（一）元素组成组成蛋白质分子的主要元素有碳、氢、氧、氮、硫。有些还含有少量磷或金属元素。各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％，且蛋白质是体内的主要含氮物，因此可以根据

4、生物样品的含氮量推算出蛋白质的大致含量。（二）氨基酸氨基酸是蛋白质的基本组成单位，存在于自然界的氨基酸有300余种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属L-α-氨基酸（甘氨酸除外）即左旋氨基酸，因为甘氨酸无手性碳原子(与四个不同的原子或基团相连的碳原子)，大多数有手性碳原子的是手性分子，手性分子有旋光活性。根据它们的侧链R的结构和性质可分为四类：1.非极性疏水性氨基酸：这类氨基酸的特征是在水中的溶解度小于极性氨基酸。第2页FREEKA~1.TXT2.极性中性氨基酸：这类氨基酸的特征是比非极性氨基酸易溶于水，且羧基数等于氨

5、基数，故为中性氨基酸，但因为羧基电离能力较大，故其实际上具有弱酸性。3.酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸。这两种氨基酸都含有两个羧基，在生理条件下带负电，故为酸性氨基酸。4.碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸和组氨酸。这类氨基酸在生理条件下带正电，故为碱性氨基酸。还需要记住这20种氨基酸的英文缩写符号，尤其是三字符号，并且这四种类别的氨基酸中还有几种特殊的氨基酸，也需记住它们的独特特征。它们是芳香族氨基酸：苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸分子中含有芳香环含硫氨基酸：甲硫氨酸、半胱氨酸分子中含硫元素，甲硫氨酸也叫蛋氨酸。亚氨基酸：脯氨酸，其氨基处于

6、环中，为亚氨基酸支链氨基酸：缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸，这三种均含有支链其中有八种氨基酸人体内不能自身合成，必须从食物中获得，称为必需氨基酸，它们是缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸、蛋氨酸、赖氨酸、苯丙氨酸和色氨酸。三、氨基酸的理化性质（一）两性电离及等电点氨基酸分子中含有碱性的α-氨基和酸性的α-羧基，能与酸或碱类物质结合成盐，故它是一种两性电解质。在某一pH值的溶液中氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势与程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点(pI)。这里有一个等电点的计算问题：1.侧链R为非极性基

7、团或虽为极性但不解离的，此种氨基酸的等电点主要由α-氨基和α-羧基的解离常数的负对数pK1，pK2决定，pI=1[]2(pK1+pK2)2.侧链基团可以解离，则由α-氨基，α-羧基及R基团解离情况共同决定，只需写出电离式，取其兼性离子两边的pK值的平均值即可。如赖氨酸其电离式为：由电离式可以看出，其兼性离子两边pK值分别是pKα-NH3+和pKε-NH３+而与α-羧基无关故其pI=1[]2(8.95+10.537)=9.74（二）紫外吸收性质第3页FREEKA~1.TXT色氨酸、酪氨酸在280nm波长附近有最大的紫外吸收峰，由

8、于大多数蛋白质含有这类氨基酸，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值，是分析溶液中蛋白质含量的快速简便方法。（三）茚三酮反应：氨基酸+茚三酮水合物→还原茚三酮+氨，还原茚三酮+氨+茚三酮→蓝紫色化合物此化合物最大吸收峰在570nm波长处，由于此吸收峰值的大小与氨基酸释放出的氨