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1、婿生理科学》1934年第四卷第2期夕心今今今。心心心沁‘心心今马)今俗;综述l<心心今心今令今令令夕澎帕沁协铁蛋白的结构与功能工学铭综述卢义钦审佼(湖南医学院生化教研组)动物“”,本内贮存铁虽几乎存在于所有的细胞内但主要还是存在于网状内皮细胞和开,,。细胞内它以铁蛋白及含铁血黄素两种形式出现占沐内总铁量的27拓“’少铁蛋白铁是可溶性的,‘己沉积于脱铁铁蛋白外壳内,形成一个结晶核心。含铁血黄素则,。是铁蛋白的降解产物即铁蛋自丧失部分蛋自外壳后的聚集体共所含的铁晶核不再与完整的脱铁铁蛋白缔合。贮铁主要以铁蛋白形式存在,然而超载的铁则以含铁血黄素形式贮存。铁蛋白与含铁血黄素所含的铁,在电镜下均
2、可以电子密度物质而被检出,经普鲁士兰染色,。,。后光镜下亦可出现本文扼要综述铁蛋白的结构与功能并介绍一些与医学有关的问题、’’一铁〔‘35,蛋白的结构、,目前已制备出几种哺乳动物的肝脾铁蛋自结晶它是由脱铁铁蛋白外壳及共包裹的铁晶核组成。:,(一)脱铁铁蛋白以马脾脱铁铁蛋白为例它是由24个亚基组成(亚基的分子量为,,,,。、18500)共分子量约为45000沉降系数为17一185应用高分辨的电泳系统可在人体,,,。大鼠及马铁蛋白中区分出两种类型的亚基共分子量各为1900及210。。所有铁蛋白都。,、含有约45拓的非极性氨基酸残基每个亚基又含13一15个丙氨酸残基再加亮氨酸谷氨、,,一。几乎
3、占多数铁蛋白氨基酸残基总数的40妊a酸谷氨酞胺这些氨基酸极易形成螺旋,。已确定铁蛋白亚基约含有50一60拓的a一现据旋光色散法和圆二色性研究螺旋结构高一,。分辨率X线衍射图片显示每个亚基序列有一半以上的长度连续呈高电子密度分子内部,。大量的氨基酸浅基互相积压并沿二条折叠轴彼此接触这种亚基间的接触以及它们之间发,,。生相互作用时共热力学与动力学性质又极为稳定使铁蛋白的二维结构高度有序,从不同种属动物获得的铁蛋白或同一种动物不同脏器获得的铁蛋白在结构上有所差。。别胰酶消化的铁蛋白指纹图谱充分证实了这点马脾脱铁铁蛋白的氨基酸发基序列巳被确。一,,、、定对其结晶体进行X线衍射表明24条结晶相同的
4、亚基以轴比为432对称地排。,。列成一个近乎中空的球形大分子蛋白外壳的外直径约为13nm内径为8nm(图1)应用分辨率为0.6nm的高倍电镜观察,发现其分子内部围绕四折叠轴,有6个小孔道,这是。.铁离子以及其它小分子进入蛋白外壳空睦的通道进一步用分辫率为028nm的电镜观察亚,,5.5,.,、基结构发现它们呈圆柱形长度为n。宽度为27nm以4条长度相等的成对反平行,外加一条短螺旋区。一条暴露在外面的小环连结着两对螺旋的多肤链螺旋片段为主体杆,。后者是蛋白水解酶作用敏感的部位在脱铁铁蛋白的组装过程中,出现一些稳定的二聚体和六聚体的中I’ai产物,整个蛋白外。一线,壳分子中的亚基则以配对的方
5、式积压起来高分辨率的X衍射结晶图揭示铁蛋白四折《生理科学》1984年第四卷第2期迭轴形成六个孔道,位于分子表面。每个小,,孔道直径约l()人在狭窄处由于亚基伸出,的侧链使孔道缩小到7一8人而靠近铁蛋白,内核处则可扩大到14一16人它是铁及共它小分子物质进出脱铁铁蛋白中央腔的唯一通路。这种小孔道与铁的沉积及其动员机制有关。直径不同的物质进入到铁蛋白内部的速度不一。这说明分子道径的大小是进出铁蛋白分子过程的一个重要因素。目前还不清楚,在铁负荷期间这种小孔道仍处在刚性状,。态还是经历了构象的变化某些化合物在,贮铁过程中相当重要如黄素类化合物为铁在中央腔内还原与动员所必需。鳌合剂在铁1马,。图脾
6、脱铁铁蛋白结构系由24条多肤沉积中起载体分子的作用(3):链亚基构成一个对称的蛋白外壳(二)铁蛋白铁晶核铁蛋白的中央腔,用于容纳无机铁的聚合体或铁胶微粒每个,,,,。铁蛋白分子一般能容纳2500个铁原子当届饱和时可达注00一4500个铁原子(””2)直。,‘6)径为75人中央腔的形状决定了铁胶微粒的外形在多数铁蛋白标本中铁晶核的形状与结构是可变的。部分变性的铁蛋白的电镜照相表明,无机铁组成的晶核仍与外壳的某些蛋白质亚基保持密切的接触。铁晶核是一种高铁氢氧化物磷酸盐的聚合物,其晶体的分子式为e8e3Z。,、、(FOOH)(FO:OPOH)但在制备过程中经氯肌强碱十二烷基硫酸钠(SDS),,
7、或乙酸处理后往往因脱铁铁蛋白变性而使磷酸盐溶解故完整的氢氧化高铁核心磷酸盐获取。,很少高铁氢氧化物磷酸聚合物的外观呈红褐色电镜下铁晶核的电子密度最大直径为6nm,,,左右即使除去蛋白外壳后铁晶核仍保持相同的结构外观道到最终聚集成一种胶体沉淀,。一。oe物类似于含铁血黄素铁蛋白铁晶核与含铁血黄素的X线衍射图谱极相似新近Tw,e3干。等(1980年)指出铁晶核内F排列在六角形的氧分子紧密积压的八面体中鉴于同,一来源的铁蛋白与脱铁铁蛋白显
