蛋白质的降解与氨基酸代谢

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1、第十章氨基酸的代谢第一节蛋白质的酶促降解水解胞外酶氨基酸吸收入作为氮源和能源进行代谢。蛋白质不能储备。外源蛋白质蛋白质降解的反应机制1.溶酶体（lysosome）无选择的降解蛋白质2.泛素（ubiquitin）给选择降解的蛋白质加以标记真核细胞中蛋白质的降解：需要ATP、泛素。泛肽(Ubiquitin)以高度保守、氨基酸序列极少变化而闻名(76个氨基酸)，人与酵母只有3个氨基酸残基不同。泛肽的主要作用：标记降解蛋白质。E1:泛素活化酶（Ubiquitin-activatingenzyme）E2:泛素结合酶（ubiquitin-c

2、onjugatingenzyme）E3:泛素蛋白质连接酶（ubiquitin-proteinligase）泛素与选择性降解蛋白质的连接胰蛋白酶胰糜蛋白酶原弹性蛋白酶羧基肽酶原胰蛋白酶原肠激酶胰糜蛋白酶弹性蛋白酶原羧基肽酶（Phe,Tyr,Trp）（Arg,Lys）（脂肪族）羧肽酶（Phe,Trp）消化道内几种蛋白酶的专一性氨肽酶羧肽酶胰蛋白酶弹性蛋白酶胰凝乳蛋白酶胃蛋白酶11.2.1氨基酸的脱氨基作用转氨基氧化脱氨基联合脱氨基非氧化脱氨基第二节、氨基酸的分解代谢（一）L-谷氨酸氧化脱氨基作用要点：①反应可逆。②L-谷氨酸脱氢酶为

3、不需氧脱氢酶，辅酶为NAD+或NADP+。③此酶分布广泛，但以肝、肾、脑中活性较强。④此酶为别构酶。此反应与能量代谢密切相关。有毒！L-谷氨酸脱氢酶NAD++H2ONADH+H++NH4+α-谷氨酸α-酮戊二酸谷氨酸氧化脱氨若外环境NH3大量进入细胞，或细胞内NH3大量积累α酮戊二酸大量转化NADPH大量消耗三羧酸循环中断，能量供应受阻，某些敏感器官（如神经、大脑）功能障碍。表现：语言障碍、视力模糊、昏迷、死亡。三羧酸循环丙酮酸α酮戊二酸氨中毒原理L-谷氨酸脱氢酶NAD++H2ONADH+H++NH4+α-谷氨酸α-酮戊二酸（二

4、）转氨基作用（transamination）在转氨酶的作用下，-氨基酸的氨基转移到-酮酸的-碳上，生成相应的氨基酸，而原来的氨基酸则转变成-酮酸。要点：①反应可逆。②体内除Lys、Pro和羟脯氨酸外，大多数氨基酸都可进行转氨基作用。③转氨酶均以磷酸吡哆醛为辅酶。磷酸吡哆醛是VB6的衍生物。反应中起传递氨基的作用。转氨基作用机制体内重要的转氨酶①丙氨酸氨基转移酶（alanineamino-transferase,ALT或glutamicpyruvictransaminase,GPT）：肝中活性最高②天冬氨酸氨基转移酶（as

5、partateamino-transferase,AST或glutamicoxalo-acetictransaminase,GOT）：心肌中活性最高临床意义提示：肝细胞中转氨酶活力比其他组织高出许多，是血液的100倍抽血化验若转氨酶比正常水平偏高则有可能肝组织受损破裂，肝细胞的转氨酶进入血液。（结合乙肝抗原等指标进一步确定是什么原因引起的）查肝功为什么要抽血化验转氨酶指数呢？转氨基本质上没有真正脱氨。产物反应物（三）、联合脱氨作用————转氨与氧化脱氨的联合谷氨酸L-谷氨酸脱氢酶α-酮戊二酸转氨酶NH4+α-氨基酸NAD++H2

6、Oα-酮酸NH32H由于两种酶活性强，分布广，动物体内大部分氨基酸联合脱氨。骨骼肌、心肌、肝脏和脑组织主要以嘌呤核苷酸脱氨基为主。NADH+H+产物腺苷酸琥珀酸草酰乙酸嘌呤核苷酸联合脱氨基谷氨酸α-酮戊二酸转氨酶α-氨基酸α-酮酸NH3NH3天冬氨酸次黄苷酸H2ONH3H2ONAD+NADH+H+腺苷酸延胡索酸苹果酸谷-草转氨酶H2O反应物4.谷氨酰胺和天冬酰胺的脱氨基作用？脱氨H2ONH3谷氨酰胺谷氨酸天冬酰胺与之类似。水解酶11.2.2氨基酸的脱羧基作用氨基酸脱羧酶的辅酶是磷酸吡哆醛。-氨基丁酸（GABA）由Glu脱羧生成

7、组胺由His脱羧生成。氨是有毒物质，血中的NH3主要是以无毒的Ala及Gln两种形式运输的。11.2.3氨的代谢去路是肌肉与肝之间氨的转运形式。意义：既使肌肉中的氨以无毒的Ala形式运到肝，肝又为肌肉提供生成丙酮酸的葡萄糖。（一）丙氨酸-葡萄糖循环（二）谷氨酰胺的运氨作用主要是从脑、肌肉等组织向肝或肾运氨。Gln即是氨的一种解毒形式，也是氨的储存和运输形式。(主要是肌肉)各组织细胞脱氨NH3谷氨酸α-酮戊二酸谷氨酸丙酮酸丙氨酸谷氨酰胺血液肝脏脱氨，转化为排泄形式提问：为什么以谷氨酰胺、丙氨酸转运氨呢？答案：经济性高效（一举两得）

8、。肌肉剧烈运动丙酮酸NH3丙氨酸糖异生糖原脱氨酵解蛋白质分解产能水生生物直接扩散脱氨（NH3）哺乳、两栖动物排尿素各种生物根据安全、价廉的原则排氨。直接排氨，毒性大，不消耗能量。转化为排氨形式越复杂，越安全，但越耗能。？体内水循环迅速，NH3浓度低，扩散流失快，