氨基酸多肽蛋白质

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1、第十五章氨基酸、多肽、蛋白质1、了解常见氨基酸结构及缩写2、了解等电点3、了解蛋白质的结构第一节氨基酸狭义氨基酸：a-氨基酸广义氨基酸：一、分类按照含氨基和羧基的数目分类：中性氨基酸——一氨基一羧基氨基酸碱性氨基酸——二氨基一羧基氨基酸酸性氨基酸——一氨基二羧基氨基酸按照取代基R的不同分类：脂肪族氨基酸芳香族氨基酸杂环氨基酸按照在水中溶解度分类：可溶氨基酸微溶氨基酸（与R的极性有关）自然界天然存在的游离氨基酸现在分离出近百种，而主要的蛋白质是由20种氨基酸组成的，这20种氨基酸根据人的需要可以分为：必需氨基酸（人体自身不能合成，要从食物中摄取）非必需氨基酸（人

2、体自身能合成）水溶性：一般a-氨基酸不溶于非质子性溶剂；都可溶于水，但差别很大。熔点：由于可以形成内盐，a-氨基酸熔点都较高，一般在200oC以上。且往往在熔点分解。旋光性：天然产a-氨基酸，除甘氨酸外，其它所有的a-碳原子都是手性的，都有旋光性，而且主要是L-型的（天然产的氨基酸也有D-型的，但很少，主要来自微生物的代谢产物）。二、物理性质组成蛋白质的各种氨基酸*必需氨基酸三、酸碱二性及等电点酸性碱性氨基酸在固态和液态中形成内盐，所以解离常数比-COOH，-NH2都低。氨基酸离解常数：Ka=1.6×10-10Kb=2.5×10-12普通羧基离解常数-COOH

3、：Ka=10-5普通氨基离解常数-NH2：Kb=10-4氨基酸的等电点PI：在氨基酸的溶液中加入酸或碱后，使-COOH和-NH2的离子化程度相同时，氨基酸分子所带电荷呈中性,在电场中不向任何一极移动，氨基酸溶液即处于等电状态，此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点。PI的酸侧PI状态PI的碱侧以两性离子形式存在的氨基酸浓度最大，而该两性离子溶解度最小，故可结晶析出。不同氨基酸的等电点不同，可以通过控制PH值来分批析出不同的氨基酸晶体，从而分离氨基酸混合物。酸性强的氨基酸PI：PH2.8~3.2中性氨基酸PI：PH6.2~6.8碱性强的氨基酸PI：PH7.6~10

4、.8光谱性质：在1600cm-1有-COO-的吸收带.在3100-2600cm-1有N-H键的伸缩吸收带.1、氨基的酰化：四、氨基酸的反应2、氨基的烃基化：3、与亚硝酸反应：4、羧基的反应：5、与茚三酮的反应：五、氨基酸的制备a-卤代酸的氨基化：Strecker反应：Gabriel合成法：一、肽和肽键a-氨基酸分子中的羧基与另一分子a-氨基酸的氨基生成的酰胺称为肽，此酰胺键称为肽键。第二节多肽二肽多肽的命名一般以含有完整羧基的氨基酸的原来的名称作为母体，而将以羧基参加形成肽链的氨基酸的酸字“改为酰”，依次加在母体名称的前面。如：精-脯-脯-甘-苯丙-丝-脯-苯

5、丙-精Arg-Pro-Pro-Gly-Phe-Ser-Pro-Phe-Arg（血管）舒缓激肽（九肽）二、多肽结构的测定和端基分析：测定分子中氨基酸顺序的步骤：1、相对分子质量2、氨基酸的定量：多肽水解后的混合液用氨基酸分析仪分离和测定。3、测定N端和C端：N端用异硫氰酸苯酯法和2，4-二硝基氟苯。C端氨基酸用羧肽酶催化水解。羧肽酶选择性地切断与游离羧基相邻的肽键，如此反复使蛋白质水解为氨基酸。根据溶液中氨基酸出现的时间，推断氨基酸的排列顺序。有些酶可使肽键的特定部分水解。N-端基氨基酸的DNP衍生物（黄色）1、按蛋白质形状分类纤维蛋白、球蛋白2、按化学组成不同

6、分类单纯蛋白质：水解的最终产物为α-氨基酸。结合蛋白质：由单纯蛋白质和非蛋白质部分结合而成。非蛋白质部分称为辅基（脂蛋白、糖蛋白、磷蛋白、色蛋白、核蛋白、血红素蛋白）第三节蛋白质一、蛋白质的分类3、按蛋白质功能分类活性蛋白质：在生命运动过程中有活性的蛋白质（起催化作用的酶、起调节作用的激素、起免疫作用的抗体、管有机体运动的收缩蛋白、输送蛋白质的输送蛋白）。非活性蛋白质：担任生物的保护和支持作用的蛋白质（如储存蛋白、结构蛋白）。蛋白质的一级结构即氨基酸的排列顺序，分子中可能存在桥键（二硫键和磷酸键）。由肽键连接起来的肽链，蛋白质和多肽的区别仅在于蛋白质有较高的分

7、子质量（一般在1万以上）和较为复杂的结构。通常以有50个以上氨基酸残基组成的肽链称为蛋白质，之下的称为多肽。二、蛋白质的结构1、蛋白质的一级结构（N端）Trp-Ala-Gly-Gly-Asp-Ala-Ser-Gly-Glu（C端）色丙甘甘天冬丙丝甘谷兔子体内的d-促睡眠肽，九肽牛胰岛素的一级结构2、蛋白质的二级结构（a-螺旋和b-折叠）由于分子内部氢键的关系，使肽链高分子形成一定的几何形象，即所谓的二级结构。a-螺旋螺旋是由氢键而稳定的，氢键与螺旋的长轴平行的。螺旋可分为右手螺旋和左手螺旋，右手螺旋比左手螺旋更稳定，所以天然蛋白质多为右手螺旋。由于形成螺旋的结

8、果，多肽链的长度大为缩短。α-螺旋形成