糖蛋白的结构与功能

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1、万方数据万方数据万方数据第18卷第2期生物学杂志V01.18No.22001年4月JOURNALOFBIOLOGYApr,2001激活物活性低于Ⅱ型组织纤溶酶原激活物活性的区别,在于前者多一个Asnl84糖链和488位N一糖链结构的不同。③有些糖蛋白酶,切除糖链或去除糖基化位点后并不影响其活性,如辜丸透明质酸酶、肝脂酶等。2.3凝集素凝集素是自然界广泛存在的一大类非免疫来源的、无酶活性的、多价的糖类结合蛋白,能使细胞发生凝集。1)动物凝集素大致可分为C、S、P和正五角蛋白类四个类型。C类凝集素多为膜的整合成分,主要与体内细胞与细胞、细胞与分子问的识别、粘合有

2、关。这类凝集素不仅在体液免疫中起作用,而且在细胞免疫中也很重要,它还参与天然杀伤细胞的激活。S类凝集素需疏基维持其活性,可识别并结合乳糖单位的二糖结构。此外。动物凝集素还和肿瘤转移有关。2)植物凝集素也称外源凝集素,能与寡糖特异性结合。有些植物凝集素能凝集细胞,在凝集细胞时,显示血型特性。许多植物凝集素可作为有丝分裂原,在免疫学中广泛用于研究淋巴细胞转化。2.4生物钟蛋白——蚕卵酯酶A4(EaseA4)桑蚕卵中的EaseA4是一种糖蛋白,它由155个氨基酸残基构成,其中在61位半胱氨酸残基和150位半胱氨酸残基之间存在一对二硫键,使蛋白酶具有耐高温特性,从而

3、利用85℃的高温可以很简单地与其它蛋白质分离。其22位氨基酸残基为Asn,它形成Asn—X—Thr这样一个糖基化场所,并有糖基结合在该部位,糖基的分子量约为740Da。从滞育性家蚕卵内纯化的EaseA4,不具有酶活性,但在5℃冷藏一定时间后,酶活性会突然出现,然后又迅速消失,其所需的5℃冷藏时间,与纯化酶蛋白前蚕卵所经历的25℃保护时间,即蚕卵的滞育程度密切相关,而且这种关联性在invivo已被证实存在,并且EaseA4酶活性出现后,蚕卵随即开始活化,这种功能颇似滞育生物钟。现在已经清楚,EaseA4的ATPase活性中心就在糖基所在部位。滞育卵中存在的一种

4、EaseA4活性调节多肽PIN(从S到N的38个氨基酸残基组成),就结合在该部位。当5℃冷藏一定时间后或经盐酸等处理之后,PIN从其结合部位脱落,EaseA4即出现活性。2.5糖肌醇磷脂结合蛋白(GPI—Pr)这是一种膜蛋白,含有糖及脂,通过脂肪酸插入脂双层分子外层,蛋白部分在膜外。糖肌醇磷脂(GPI)是由单糖、肌醇磷脂、乙醇胺组成。它在内质网合成后与蛋白结合。GPI—Pr参与蛋白转运、信息传递、神经细胞活化等。在信息传递过程中,细胞外信息通过GPI—Pr传递到跨膜蛋白——小窝蛋白,小窝蛋白一面接触GPI—Pr,另一面又接触G蛋白或酪氨酸激酶,这样把信息传递

5、到胞内。引起生理反应。参考文献:[1]潘华珍,等.细胞表面工程与糖肌醇磷脂结合蛋白[J].生命科学,1999,11(增):11—12.[2]上海第一医学院,等.医用生物化学[M].北京:人民卫生出版社.1987.1252—1277.[3]沈同,等.生物化学[M].第二版,北京:高等教育出版社.1991。39—40.[4]陶慰孙,等.蛋白质分子基础[M].第二版,北京:高等教育出版社.1995.394—399.[5]汪玉松,等.现代动物生物化学[M].北京:中国农业科技出版社.1999.82—91.[6]毛建平,孙志贤.人红细胞膜血型糖蛋白的研究进展[J].1

6、994,21(6):504--508.[7]徐世清,甲斐英则,徐俊良,等.盐酸处理蚕卵酯酶A4的活性变化及其与滞育性的关系[J].蚕业科学,1998,24(2):95—99.[8]徐世清,甲斐英则,徐俊良,等.外盐酸处理对酯酶A4的ATP酶活性的影响[J].中国蚕业,1998,(4):13—16.[9]徐世清,甲斐英则,徐俊良,等.家蚕多肽抑制因子对酯酶A4的ATP酶活性影响[J].蚕业科学,1999,(1):16—21.[10]LUBERTSTRYER.生物化学[M].康有祺,等译.北京:北京大学出版社.1990,142—157.[11]Kai,H.eta

7、1.,Atime—intervalactivationof∞teraSeA4bycold;RelationtOtheterminationofembryonicdiapauseinthesilkworm,Bombyxmoll.InsetBiochem.1987,17,367—372.[12]Kai,H.eta1.,Timeintervalmeasuringenzymeforresumptionofembryonicdevelopmentinthesilkworm,Bom扫ysmori.J.In-sectPhysical,1995,41,905—910.[13

8、]Kai,H.,eta1.,PresenceofPI

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