生物化学重点讲解

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1、生物化学重点讲解1、组成蛋白质的氨基酸根据R基团的极性可分为哪几类?写出每类所包含氨基酸的中文名称及三字母符号。组成蛋白质的氨基酸根据R基团的极性共分为四类：(1)具有非极性或疏水的R基团的氨基酸：丙氨酸(Ala)、亮氨酸(Leu)、异亮氨酸(ilc)、缬氨酸(Val)、脯氨酸(Pro)、苯丙氨酸(Phe)、色氨酸(Try或Trp)、甲硫氨酸(Met)；(2)具有极性不带电荷的R基团的氨基酸：甘氨酸(Gly)、丝氨酸(Ser)、苏氨酸(Thr)、半胱氨酸(Cys)、酪氨酸(Tyr)、天冬酰胺(Asn)、谷酰胺(Gln)；(3)R基团带负电荷的氨基酸：天冬氨酸(Asp)、谷氨酸(Glu)；

2、(4)R基团带正电荷的氨基酸：赖氨酸(Lys)、精氨酸(Arg)、组氨酸(His)。何谓蛋白质的一级结构?研究蛋白质一级结构有什么重要意义?蛋白质的一级结构是指氨基酸在肽链中的排列顺序及二硫键的位置。研究蛋白质一级结构的意义：蛋白质是由氨基酸组成的高分子有机化合物，不同蛋白质的氨基酸种类、数量和排列顺序各异，这是蛋白质生物学功能多样性的基础，一级结构的变异可以导致生物学功能的变化，如镰刀状贫血病。了解蛋白质的一级结构，对于研究蛋白质结构与功能的关系，人工合成蛋白质有重要和深远的意义。分别叙述组成蛋白质二级结构的α—螺旋和β—折叠结构特点，哪些因素不利于α—螺旋或β—折叠结构的形成?α—螺

3、旋特点：(1)3．6个氨基酸残基旋转一周，螺旋每上升一圈沿纵轴的间距为0．54nm，每个残基绕轴旋转100度，沿轴上升0．15nm，绝大多数天然蛋白质的α—螺旋都是右手螺旋；(2)α—螺旋稳定靠氢键，肽键上的N—H氢与后面第4位残基C=O氧形成氢键；(3)侧链基团R分布在螺旋外侧。β—折叠的特点：(1)两个氨基酸残基间轴心距为0．35nm；(2)肽链按层排列靠链间氢键维持其结构的稳定性，即一条肽段N—H氢与另一条肽段C=O氧间形成氢键；(3)相邻的肽链走向可以平行或反平行，反式平行更稳定；(4)侧链基团R分布在片层的上下。影响形成α—螺旋和β—折叠结构的因素：(1)侧链基团太大，造成空间

4、位阻大，不利形成α—螺旋、β—折叠；(2)带相同电荷的极性氨基酸残基，如果连续排列，同性电荷相斥，不利于形成α—螺旋、β—折叠；(3)Pro残基由于α—氨基的N原子位于刚性吡咯环中，其C—N单键不能自由旋转，又不能形成氢键，因此多肽链中出现Pro，α—螺旋即中断。举例说明蛋白质结构与功能的关系。结构决定功能，结构发生变化功能也发生变化。例如镰刀型贫血病就是由于血红蛋白一级结构的变化而引起的一种分子病。正常人血红蛋白的(Hb-A)β链的第6位是谷氨酸，而病人血红蛋白(Hb-S)β链的第6位是缬氨酸，由于这一细微的差别，使病人的红细胞呈镰刀形，易胀破发生溶血，运氧能力降低，引起头昏、胸闷等贫

5、血症状。什么是盐溶与盐析？盐溶是指蛋白质溶液中由于加入低浓度的中性盐后，使蛋白质溶解度增加的现象称为盐溶。盐析是指高浓度中性盐可使蛋白质分子脱去水化层并中和其电荷而使蛋白质从溶液中凝集出来的现象叫做盐析。什么是蛋白质变性与复性？蛋白质的变性作用是指天然蛋白质分子由于受到物理或化学因素的影响使次级键破坏，引起天然构象的改变，导致生物活性的丧失及一些理化性质的改变，但未引起肽键的断裂，这种现象叫做蛋白质的变性作用。蛋白质的复性是指当变性因素除去后，变性蛋白又可重新回复到天然构象，这一现象叫蛋白质的复性。哪些因素可以导致蛋白质沉淀?试举例说明蛋白质沉淀在生产实践中的应用。变性蛋白有哪些特性?可

6、以导致蛋白质沉淀的因素：(1)中性盐沉淀；(2)有机溶剂沉淀；(3)重金属盐沉淀；(4)生物碱试剂沉淀；(5)调溶液pH为等电点时；(6)使蛋白质溶解度降低的其它变性因素，如高温、高压、紫外线、去污剂等等。蛋白质沉淀在生产实践中的应用：如生物样品分析中无蛋白液的制备，用苦味酸检验尿样中的蛋白质等。变性蛋白的特性：(1)生物活性的丧失；(2)一些侧链基团的暴露；(3)某些物理化学性质的改变；(4)生物化学性质的改变。什么是增色效应与减色效应？增色效应是指与天然DNA相比，变性DNA因其双螺旋破坏，使碱基充分外露，因此紫外吸收增加，这种现象叫增色效应。减色效应是指若变性DNA复性形成双螺旋结

7、构后，其紫外吸收会降低，这种现象叫减色效应。什么是分子杂交?分子杂交：两条来源不同但有碱基互补关系的DNA单链分子，或DNA单链分子与RNA分子，在去掉变性条件后互补的区段能够退火复性形成双链DNA分子或DNA／RNA异质双链分子，这一过程叫分子杂交。常用的有Sauthern印迹法（DNA)Northern印迹法（RNA）Western印迹法(蛋白质）原位杂交：检测被感染的细胞中的病毒和特定细菌。斑点印迹法：用特定探针检测胡定在硝酸