蛋白质结构与功能PPT课件

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1、第6章蛋白质的结构与功能【掌握】肌红蛋白与血红蛋白的结构；氧结合引起的肌红蛋白与血红蛋白构象变化；血红蛋白的协同性氧结合；H+、CO2和BPG对血红蛋白结合氧的影响；血红蛋白分子病。【重难点】肌红蛋白和血红蛋白的结构与功能；镰刀状红细胞贫血病。很多蛋白质的构象在生物体中是柔性的、动态的。蛋白质分子与其它蛋白质、其它分子相互作用，使相互作用中的蛋白质构象发生微小甚至剧烈变化，从而使其生物功能（氧的转运、免疫应答和肌肉收缩、催化功能等）发生变化。蛋白质与其它分子（配体）相互作用的瞬间性质对生命至关重要，因为它允许生物体在内外环境发生变化时，能快速、可逆地作出反应。一、蛋白质一级结构与功能的

2、关系一、蛋白质一级结构与功能的关系⒈一级结构是空间结构的基础RNase是由124氨基酸残基组成的单肽链蛋白质分子，分子中8个Cys的-SH构成4对二硫键，形成一定的空间构象。在变性剂（如8mol/L的尿素）和还原剂（如巯基乙醇）存在下，分子中的二硫键全部被还原，空间结构破坏，肽链完全伸展，酶的催化活性完全丧失。当用透析方法除去变性剂和巯基乙醇后，发现酶大部分活性恢复，所有二硫键准确无误地复原。若用其他方法改变二硫键的配对方式，则酶完全丧失活性。实验表明，蛋白质的一级结构决定其空间结构，而特定的空间结构则是蛋白质具有生物活性的保证。所以，蛋白质一定的结构执行一定的功能。功能不同的蛋白质总

3、是有着不同的序列；比较种属来源不同而功能相同的蛋白质的一级结构，可能有某些差异，但与功能相关的结构也总是相同。若一级结构变化，蛋白质的功能可能发生很大的变化。（一）蛋白质的功能依赖于特定的空间构象二、蛋白质空间结构与功能的关系蛋白质的功能不仅与一级结构有关，更重要的依赖于蛋白质的空间构象。牛胰RNaseA变性与复性酶原的激活激素前体的激活-S-S-X缬天天天天赖异甘缬组46丝183静电吸引力或氢键肠激酶胰蛋白酶胰蛋白酶原-S-S-X缬天天天天赖异缬丝胰蛋白酶SSSS组活性中心游离的六肽胰蛋白酶原的激活过程1、肌红蛋白的结构肌红蛋白(myoglobin,Mb)是哺乳动物细胞(主要是肌细胞

4、)贮存和分配氧的蛋白质。单体蛋白，由一条多肽主链和血红素辅基构成；多肽主链由8个α-螺旋区段组成单结构域；(二)肌红蛋白与血红蛋白肌红蛋白的结构亲水侧链氨基酸分布在外表面，疏水侧链氨基酸分布在分子内部。形成内部的疏水洞穴疏水洞穴包含血红素辅基A－H为肌红蛋白的八个a-螺旋结构。过渡金属的低价态具有很强的结合氧倾向(特别是Fe2+和Cu+)蛋白质不能直接与氧发生可逆结合蛋白质如何参与氧气在生物体内的携带和运输？辅助蛋白质固定Fe2+的方式蛋白质固定Fe2+的方式有多种，在肌红蛋白和血红蛋白家族中，Fe2+是由原卟啉（IX）分子固定。辅基血红素原卟啉IX血红素heme与Fe络合561234

5、123456血红素与肌红蛋白的结合6氧结合配位5HisF8（93位，近侧组氨酸）作为辅基的血红素非共价结合于肌红蛋白分子的疏水空穴中环境缺乏氧气时，配位6是空着的。环境中富含氧气时，血红素如何协助肌红蛋白结合氧气？O2与肌红蛋白的结合6氧结合配位血红素与肌红蛋白的结合部位氧气与肌红蛋白结合了5HisE7（64位,远侧组氨酸）HisF8（近侧组氨酸）远侧组氨酸近侧组氨酸O2通过血红素与肌红蛋白结合空间位阻，倾斜60°疏水环境的意义•通常O2与Fe(Ⅱ)接触会使Fe(Ⅱ)氧化为Fe(Ⅲ)，血红素也是一样。•但在肌红蛋白内部，由于疏水的环境，Fe(Ⅱ)不易被氧化。•微环境的作用：固定血红素基

6、；保护血红素铁免遭氧化；为O2提供一个合适的结合部位。O2的结合改变肌红蛋白的构象去氧肌红蛋白血红素Fe2+被HisF8（X）拉出卟啉环平面（圆顶状）卟啉环呈圆顶状卟啉环呈平面状与氧结合形成氧合肌红蛋白（MbO2）后Fe2+半径变小，从而能进入卟啉环的小孔被拉回（平面状）。肌红蛋白结合氧的定量分析(氧结合曲线)MbO2Mb+O2注:MbO2代表氧合肌红蛋白,Mb代表去氧肌红蛋白.[Mb].[O2][MbO2]K=…………⑴;[MbO2][Mb]K[O2]=或：K为MbO2的解离常数：……⑶;[O2][O2]＋KY=根据Henry定律，溶于液体的任一气体的浓度与液体上面的该气体分压成正比

7、：………………………………⑷p(O2)p(O2)＋K’Y=Y为一定的氧压下肌红蛋白的氧分数饱和度：[MbO2][MbO2]＋[Mb]Y=…(2);p(O2)p(O2)＋KY=p(O2)值可以进行调节和测量,氧分压常用torr*作单位。（1torr=133.3Pa=1mmHg）Y值可用分光光度计法测定,因为肌红蛋白氧合时卟啉环中电子位移引起吸收光谱改变。Y对p(O2)作图所得的曲线称为氧结合曲线或解离曲线。Y=1时,所有肌红蛋白分子的氧结合部位均