酶学基础概论

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1、第一•章酶学基础概论辅酶或辅基全齡'酶蛋门j■接触残基｛活性部位辅助残基催化基团（部位）底物结伶基团（部位〉'结构残基（活性部位以外的必需残基〉非贾献残基（“）非必需的：这些氮基酸对催化过程不起克接的或间接的作用。在某种情况下，把它们除去也不会使阳丧失活力。常常可以在腮的表面发现这些残基。（b）必需残基：与维持酶分子完整的三级结构有关的，这些残基的改变虽然并不氏接与底物的结合或它的转化有关，但还是会由于活性部位的空间定位消失而导致丧失催化活力。（C）结介残基。当底物与酶分子紧密接近时，这类残某使得底物就位，而它这样定位以使被改变了的链能接近催化残基。（d）

2、催化残基。催化键的转化。活性中心：酶分子中结合底物并起催化作用的少数氨基酸残基形成的-•定空间结构。包括底物结介部位和催化部位。腮分子表面，通常都有一个内陷的凹穴（或称裂隙），为疏水区域，活性部位往往就在这里。,含辅基的酶，辅基分子常结合在这一区域，构成活性部位的一部分。无论底物是小分子化合物或是人分子化合物，酶与底物接触的部位仅局限于十儿个氨基酸残基。就体积而言，活性部位仅占酶分子的1%~2%面积，-•般不到酶分子表面积的5%。—•些酶的活性部位研究资料衣明，有7种氨基酸残基出现在活性部位的频率最高。它们是：Ser、His、Cys、Tyr、Asp、Glu

3、和Lys,其次是Asg、Asn和Gin；Trp也常出现于活性部位或其附近。这些残基侧链，在一定pH条件下可以离解而带电荷，它们是极性基团。一、酶的催化作用特性高催化效率、强专一•性及酹活性可调控1.酶是口然界中催化活性最高的-•类催化剂：生命体系中发工的化学反应在没有催化剂存在的情况下，许多反应实际上是难于进行的。酶的高效催化性：催化效率相对其它类型的催化剂而言，可达IO?〜10“倍，是无催化反应速率的108-102°倍催化剂2H4。►2H9+O。AarfAMAarfAM铁离子为催化剂，反应速度5.6XW4血红素：6.0X10这些反应如果用毗哆醛和铜催化，

4、则后面三种反应，即反应⑵一⑷都能加速，但用酎催化列，则不同的反应需要不同的酶。(2)底物专-•性(substratespecificity):一种酶只能作用于某一种或某一类结构相性质相似的物质。绝对专一性：有些酶只作用于一种底物，催化一个反应，而不作用于任何其它物质。相对专一性：这类陋对结构相近的一类底物都有作用。包括键专一性和基I才I专一性。立休专一性：这类酶不能辨别底物不同的立休异构体，只对其中的某一种构型起作用1何不催化其他异构体。包括光学专一性和几何异构专一性基团(group)专一性。如0•葡萄糖昔酶，催化由卩•葡萄糖所构成的糖昔水解，但对于糖昔的

5、另一端没有严格要求。键(Bond)专一性。如酯酶催化酯的水解，对于酯两端的基团没有严格的要求。•“锁和钥匙”学说早在1890年E.Fisher就提出了“锁和钥匙”的学说來解释酶的作用专一性。他认为酶和底物间必定存在看互补的结构特征，只有那些符合这种特征要求的物质才是底物，才能和酶结合。刚性学说。过氧化氢酶:3.5X1061.酶是具有高度选择性的催化剂：酶的选择特性表现在两个方而(1)反应专一,性(reactionspecificity)：酶一般只能选择性地催化一种或一类相同类型的化学反应，且催化的反应几乎不产生副反应(1)L-谷氨酸卡NAD(P)」e=^—

6、酮戊二酸+NH3+NAD(P)H(2)L-谷氨酸十草酰乙酸—a-酮戊二酸十L-门冬氨酸(3)L-谷氨酸=丫-氨基J•酸+C02底输耀合物CH^N-CHrCHrOc-0-谷氨酸乙酰胆碱酯陋催化乙酰胆碱牛成乙酸和胆碱，并耍求底物中胆碱部分的氮带止电，根据这种特点，对推测在该酶分子中至少有一个阴离子部位与酯解部位。事实也的确如此。这两个部位问有严格的距离，胆•碱和酰基间多一个或少一•个YH2—的衍生物都不适于作底物。2.诱导契合学说1959,Koshland酶和底物在接触以前，二者并不是完全契合的，只有在底物和酚的结合部位结

7、合以后，产牛了相互诱导，酶的构象发生了微妙的变化，催化基团转入了冇效的作用位置，酶与底物才完全契合，陋才能高速地催化反应。柔性学说，手为手套。诱导契合学说认为：①酶分子具有一定的柔顺性；②酶的作用专一性不仅取决于酶和底物的结合，也取决于酶对底物的催化，取决于催化基团的正确取位。诱导契合学说认为催化部位要诱导才能形成，而不是“现成的”。2.扭曲和过渡态学说酶的作用专一性既寓于酶与底物的结介，也寓于酶对底物的催化，酶与底物的结介不仅促成催化基团的正确取位，同时也为下一步酶对底物的催化作了难备。过渡态学说：①任何一个化学反应的进行都必须经过活性屮间络介物阶段或者

8、说过渡态阶段，而H,反应速度与过渡态底物的浓度成比例；②酶的活性屮