氨基酸结构特点.docx

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1、氨基酸结构特点：蛋白质分子的基本组成单位。20种，除脯为α-亚氨基酸、甘不含手性碳原子外，其余L-α-氨基酸。分类：根据R基团极性大小：①非极性中性(8种)②极性中性(7种)③酸性(Glu和Asp)④碱性(Lys、Arg和His)。体内不能合成，必须由食物蛋白质供给的氨基酸称为必需氨基酸。酪和半胱需以必需为原料合成，故称半必需氨基酸。生酮氨基酸：苯丙、酪、亮、色、赖。生糖：能形成丙酮酸α-酮戊二酸琥珀酸和草酰乙酸的。生酮和生糖：苯丙、酪氨基酸的脱氨基作用：1．氧化脱氨基：反应过程包括脱氢和水解两步，反应主要由L-氨基酸氧化酶和谷氨酸脱氢酶所催化。

2、L-氨基酸氧化酶是一种需氧脱氢酶，该酶在人体内作用不大。谷氨酸脱氢酶是一种不需氧脱氢酶，以NAD+或NADP+为辅酶。该酶作用较大，属于变构酶，其活性受ATP，GTP的抑制，受ADP，GDP的激活。2．转氨基作用：由转氨酶催化，将α-氨基酸的氨基转移到α-酮酸酮基的位置上，生成相应的α-氨基酸，而原来的α-氨基酸则转变为相应的α-酮酸。转氨酶以磷酸吡哆醛(胺)为辅酶。转氨基作用可以在各种氨基酸与α-酮酸之间普遍进行。除Gly，Lys，Thr，Pro外，均可参加转氨基作用。较为重要的转氨酶有：⑴丙氨酸氨基转移酶（ALT），又称为谷丙转氨酶（GPT）

3、。催化丙氨酸与α-酮戊二酸之间的氨基移换反应，为可逆反应。该酶在肝脏中活性较高，在肝脏疾病时，可引起血清中ALT活性明显升高。⑵天冬氨酸氨基转移酶（AST），又称为谷草转氨酶（GOT）。催化天冬氨酸与α-酮戊二酸之间的氨基移换反应，为可逆反应。该酶在心肌中活性较高，故在心肌疾患时，血清中AST活性明显升高。3．联合脱氨基作用：转氨基作用与氧化脱氨基作用联合进行，从而使氨基酸脱去氨基并氧化为α-酮酸的过程，称为联合脱氨基作用。可在大多数组织细胞中进行，是体内主要的脱氨基的方式。4．嘌呤核苷酸循环（PNC）：这是存在于骨骼肌和心肌中的一种特殊的联合脱

4、氨基作用方式。在骨骼肌和心肌中，腺苷酸脱氨酶的活性较高，该酶可催化AMP脱氨基，此反应与转氨基反应相联系，即构成嘌呤核苷酸循环的脱氨基作用。氨的代谢：鸟氨酸循环与尿素的合成：体内氨的主要代谢去路是用于合成尿素。合成尿素的主要器官是肝脏，但在肾及脑中也可少量合成。尿素合成是经鸟氨酸循环的反应过程来完成，催化这些反应的酶存在于胞液和线粒体中。其主要反应过程如下：NH3+CO2+2ATP→氨基甲酰磷酸→胍氨酸→精氨酸代琥珀酸→精氨酸→尿素+鸟氨酸。尿素合成特点：①在肝脏的线粒体和胞液中进行②合成一分子尿素需消耗4分子ATP③精氨酸琥珀酸合成酶是关键酶④

5、分子中两个氮原子一个来源于NH3一个来源于天冬氨酸。脱羧基作用：由氨基酸脱羧酶催化，辅酶为磷酸吡哆醛（只有组氨酸脱羧酶不需辅酶），产物为CO2和胺。1．γ-氨基丁酸的生成：是一种重要神经递质，由L-谷氨酸脱羧产生。由L-谷氨酸脱羧酶催化，在脑及肾中活性很高。2．5-羟色胺的生成：也是重要神经递质且具强烈缩血管作用，原料色氨酸。过程为：色氨酸→5羟色氨酸→5-羟色胺。3．组胺的生成：组胺由组氨酸脱羧产生，具有促进平滑肌收缩，促进胃酸分泌和强烈的舒血管作用。4．多胺的生成：精脒和精胺均属多胺，它们与细胞生长繁殖的调节有关。合成原料为鸟氨酸，关键酶是鸟

6、氨酸脱羧酶。肽键(peptidebond)是由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基经脱水而形成的共价键(-CO-NH-)。氨基酸分子参与形成肽键后由于脱水而结构不完整，称为氨基酸残基。每条多肽链都有两端：自由氨基端(N端)与自由羧基端(C端)，肽链方向是N端→C端。肽键平面(肽单位)：肽键具部分双键性质，不能自由旋转；组成肽键四个原子及其相邻两个α碳原子处同一平面上，为刚性平面结构，蛋白质的分子结构：一级为线状结构，二、三、四为空间1．一级结构：指多肽链中氨基酸的排列顺序，其维系键是肽键。决定其空间结构。2．二级结构：指多肽链主链骨架

7、盘绕折叠而形成的由氢键维系的有规则的构象。主要类型⑴α-螺旋;结构特征①主链骨架围绕中心轴盘绕形成右手螺旋②螺旋每上升一圈是3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm③相邻螺旋圈之间形成许多氢键④侧链基团位于螺旋的外侧。影响α-螺旋形成的因素：①存在侧链基团较大的氨基酸残基；②连续存在带相同电荷的氨基酸残基；③存在脯氨酸残基⑵β-折叠：结构特征①若干条肽链或肽段平行或反平行排列成片②所有肽键的C=O和N—H形成链间氢键③侧链基团分别交替位于片层的上、下方⑶β-转角：多肽链180°回折部分，通常由四个氨基酸残基构成，借1、4残基间形成氢键维系⑷无规卷曲

8、：主链骨架无规律盘绕的部分。超二级结构：由若干相邻二级结构元件组合在一起，彼此相互作用，形成种类不多的、有规则的二级结构组合或二级结构串