生物化学-酶.ppt

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1、第四章酶Enzyme生物催化剂：A、酶：活细胞合成的有催化功能的蛋白质。B、核酶：具有高效、特异催化作用的核酸。第一节概述几个概念：酶促反应：底物（S）：产物（P）：酶活性：酶失活：一、酶的化学组成单纯酶：由氨基酸构成，只有一条多肽链，其活性有蛋白质的结构决定。结合酶：由蛋白质和非蛋白质两部分组成，其中，蛋白质部分为酶蛋白，非蛋白质部分为辅助因子。二者结合形成全酶。辅助因子：金属离子和小分子有机物按其与酶蛋白结合的紧密程度可分为辅酶和辅基。金属离子：根据金属离子与酶结合的形式不同，可将酶分为金属酶和金属活化酶。金属离子的作用1.稳定构

2、象：稳定酶蛋白催化活性所必需的分子构象2.构成酶的活性中心：作为酶的活性中心的组成成分，参与构成酶的活性中心3.连接作用：作为桥梁，将底物分子与酶蛋白螯合起来。小分子有机物：其结构中常含有V或V类物质，它们的作用是以辅酶或辅基的形式参与酶的催化过程，可以传递电子、质子或转移基团。注意：酶蛋白和辅助因子单独存在时，均无催化活性，只有二者结合形成全酶才有活性。在酶促反应中，酶蛋白决定反应的特异性；辅助因子决定反应类型。二、酶的命名和分类酶的命名：习惯命名法系统命名法酶的分类：氧化还原酶类转移酶类水解酶类裂合酶类或裂解酶类异构酶类合成酶类或

3、连接酶类第二节酶催化作用的特点酶与一般催化剂的共同点包括：①能催化热力学上允许进行的化学反应，而不能实现那些热力学上不能进行的反应②能缩短反应达到平衡所需的时间，而不能改变平衡点③一般情况下，对可逆反应的正反两个方向的催化作用相同。酶促反应的特点：高度的催化效率高度的特异性绝对特异性：一种酶只能作用于一种化合物，以催化一种化学反应，称为绝对特异性。相对特异性：一种酶只能作用于一类化合物或一种化学键，催化一类化学反应，称为相对特异性。立体异构特异性：一种酶只能作用于一种立体异构体，或只能生成一种立体异构体，称为立体异构特异性。酶活性的不

4、稳定性酶催化活性的可调节性许多因素可以影响或调节酶的催化活性，如代谢物、对酶分子的共价修饰，酶蛋白的合成改变等第三节酶的结构与功能一、酶的活性中心必需基团：与酶活性有关的基团。酶的活性中心：在空间结构上，彼此靠近的酶的必需基团集中在一起，形成具有特定空间结构的区域，能与特异的底物结合并将底物转化为产物，此区域为酶的活性中心。酶的活性中心上的必需基团：结合基团和催化基团酶的活性中心外必需基团：二、酶原与酶原的激活酶原：无活性的酶的前身物质酶原的激活：酶原转化成酶的过程。酶原激活的实质：活性中心的形成或暴露。酶原激活的过程：以无活性的酶原

5、形式存在的意义：1、防止对细胞本身的破坏2、保证在特定的部位发挥作用三、同工酶概念：催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质及免疫学特性不同的一组酶。乳酸脱氢酶（LDH）：LDH1、LDH2、LDH3、LDH4、LDH5四、酶活性的调节连续反应：在由多酶体系催化的反应中，前一个酶的产物是和它相邻的后一个酶的底物。关键酶：只催化单向不可逆反应。限速酶：多酶体系中催化活性最低的酶。关键酶出现的位置：多酶体系的第一个酶，或处于分支代谢的第一个酶。调节酶活性的方式（一）变构调节变构部位：酶活性中心外部位，能可逆的与一些代谢物结合，使酶

6、发生构象变化并改变其催化活性，此部位为变构部位或调节部位。变构调节：对酶活性的这种调节方式为变构调节。变构酶：受变构调节的酶。变构效应剂：导致变构调节的代谢物分子。（二）酶的化学修饰调节酶的化学修饰（共价修饰）：在另一个酶的催化作用下，酶蛋白的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，以调节代谢途径。化学修饰常见的形式：磷酸化与脱磷酸化，乙酰化与脱乙酰化，甲基化与脱甲基化，腺苷化与脱腺苷化等。五、酶的作用机制（一）活化分子与活化能酶加速反应的机制是降低反应的活化能。活化分子：活化能：酶通过特有的作用机制，比一般催化

7、剂更有效地降低反应的活化能。（二）诱导契合学说中间产物学说：酶催化时，酶活性中心首先与底物结合生成一种酶-底物复合物（ES），此复合物再分解释放出酶，并生成产物。S+E→ES→E+P诱导契合学说：当底物与酶接近时，底物分子可以诱导酶活性中心的构象发生改变，使之成为能与底物分子密切结合的构象。酶高效率催化作用的有关因素：A、邻近效应与定向排列：E在反应中将诸S结合到E的活性中心上，使它们相互接近并形成有利于反应的正确定向关系，实际上是将分子间的反应变成类似分子内的反应，从而加快反应的进行。B、多元催化：同一种E分子中既可以进行酸催化，又

8、可以进行碱催化，这种多功能基团的协调作用可大大提高反应速率。C、表面效应：酶蛋白分子内部存在一些疏水环境可排除水分子对E和S功能基团的干扰性吸引或排斥，有利于E与S的结合，使反应易于进行。第四节影响酶催化作用的因素影响酶