酶工程习题答案 .doc

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1、第一章绪论一.名词解释酶工程:酶的生产、改性与应用的技术过程。转换数：每摩尔酶每分钟催化底物转化为产物的摩尔数，是酶催化效率的一个指标。催化周期：转换数的倒数，即酶进行一次催化所需时间，单位为毫秒或微秒。比活力：游离酶的比活力指每毫克酶蛋白或核酶RNA所具有的酶活力单位数，固定化酶的比活力指每克干固定化酶所具有的酶活力单位数。酶活力：指酶催化化学反应的能力，其衡量的标准是酶促反应速度酶活力的国际单位：在特定条件下，每1min催化1μmol的底物转化为产物的酶量定义为1个酶活力单位。异构酶：催化分子内部基团位置或构象转换的酶。变构酶：活性受别构调节物调控的酶。核酶：既可以催化酶分子本身也

2、可以催化其他分子进行反应的具有催化作用的RNA。抗体酶：一类具有催化功能的抗体。竞争性抑制：指抑制剂和底物竞争与酶分子结合而引起的抑制作用。反竞争性抑制：在底物与酶分子结合生成中间复合物后，抑制剂再与中间复合物结合而引起的抑制作用。非竞争性抑制：指抑制剂与底物分别与酶分子上的不同位点结合而引起酶活性降低的抑制作用。酶结合效率：又称酶的固定化率，指酶与载体结合的百分率。酶活力回收率：指固定化酶的总活力与用于固定化的总酶活力的百分率。固定化酶的相对酶活力：具有相同酶蛋白（或核酶）量的固定化酶活力与游离酶活力的比值。二．填空1.催化；2.绝对专一性、相对专一性、立体结构专一性；3.底物浓度、

3、酶浓度、温度、PH、抑制剂、激活剂；4.蛋白类酶、核酸类酶；5.自我剪切酶、自我剪接酶；6.RNA剪切酶、DNA剪切酶、多糖剪接酶、多肽剪切酶、氨基酸酯剪切酶、多功能R酶；7.震荡测定法、酶柱测定法、连续测定法；8.每克干固定化酶；9.提取分离法、生物合成法、化学合成法。三．判断题1.﹙×﹚分子间催化的R酶中有许多酶的底物并非RNA，例如DNA剪切酶的底物为DNA；2.﹙×﹚它还可以作用于自身RNA;3.﹙×﹚它可以有多种底物，如DNA、RNA、多糖等；4.﹙×﹚酶的化学本质是蛋白质和RNA。四．简答题1.简述酶的研究简史。答案：人们对酶的认识起源于生产与生活实践。夏禹时代，人们掌握了

4、酿酒技术。公元前12世纪周朝，人们酿酒，制作饴糖和酱。春秋战国时期已知用麴(曲)治疗消化不良的疾病。西方国家19世纪对酿酒发酵过程进行了大量研究。直到1897年，德国巴克纳Buchner兄弟用石英砂磨碎酵母细胞，制备了不含酵母细胞的抽提液，并证明此不含细胞的酵母提取液也能使糖发酵，说明发酵与细胞的活动无关。从而说明了发酵是酶作用的化学本质，为此Buchner获得了1911年诺贝尔化学奖。1896年,日本的高峰让吉首先从米曲霉中制得高峰淀粉酶,用作消化剂,开创了有目的的进行酶生产和应用的先例。1878年,给酶一个统一的名词，叫Enzyme，这个字来自希腊文，其意思“在酵母中”。后来对酶的

5、作用机理及酶的本质做了深入研究，1930年，证实酶是一种蛋白质；80年代初发现了具有催化功能的RNA——核酶(ribozyme)，这一发现打破了酶是蛋白质的传统观念，开辟了酶学研究的新领域，现已鉴定出4000多种酶，数百种酶已得到结晶，而且每年都有新酶被发现。2.简述酶工程的发展概况。答案：酶工程的发展包括四个阶段:(1)酶的简单应用。(2)固定化酶的应用。(3)固定化酶系统和固定化活细胞技术联合。(4)新的生物工程技术应用于酶工程。3.简要回答酶的催化特点。答案：（1）易失活。高温、强碱、强酸、重金属盐可导致失活。（2）酶促反应具有极高的效率。酶的催化效率通常比非催化反应高108～1

6、020倍，比一般催化剂高107～1013倍。（3）酶促反应具有高度的专一性。（4）酶活性可调节。（5）反应条件温和。常温、常压，中性pH环境。4.简要回答影响酶催化作用的因素。答案：（1）底物浓度。（2）酶浓度。（3）温度。（4）ph。（5）抑制剂。（6）激活剂。5.简要回答米氏方程的意义。答案：1913年Michaelis和Menten提出反应速度与底物浓度关系的数学方程式，即米－曼氏方程式，简称米氏方程式(Michaelisequation)。这一学说的提出对酶反应机制的研究是一个重要的突破。6.简述酶工程的研究内容及主要任务。答案：酶的生产与应用的技术过程称为酶工程，其主要内容包

7、括微生物发酵产酶、动植物细胞培养产酶、酶的提取和分离纯化、酶细胞原生质的固定化、酶反应器和酶的应用、酶非水相催化、酶分子修饰、酶的定向进化。7.举例说明酶活力的测定在酶的研究、生产和应用过程中的重要性。答案：酶活力是指在一定条件下，酶催化某一反应的反应速度（一般测初速度）。酶促反应速度是指单位时间、单位体积中底物的减少量或产物的增加量。单位：浓度/单位时间酶的活力单位（U）国际单位（IU单位）：在最适反应条件下，每分钟催化1umol底物转化为产