米氏方程复习课程.ppt

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1、1913年Michaelis和Menten提出反应速度与底物浓度关系的数学方程式，即米－曼氏方程式，简称米氏方程式(Michaelisequation)。[S]：底物浓度V：不同[S]时的反应速度Vmax：最大反应速度Ｋm：米氏常数2.2酶促反应的动力学方程式1925年Briggs和Haldame对米氏方程作了一次重要的修正，提出了恒态的概念。所谓恒态是指反应进行一定时间后，ES的生成速度和ES的分解速度相等，亦即ES的净生成速度为零，此时ES的浓度不再改变，达到恒态，也称稳态。中间产物E+SESE+Pk1k2k3k42.2.1

2、米氏方程的推导米－曼氏方程式推导基于2个假设：1、因为研究的是初速度，P的量很小，由P+EES可以忽略不记。2、在反应的初始阶段，[S]远远大于[E]，[S]－[ES]≈[S]基本前提：中间复合物学说[][]ESE-米氏方程1913年，德国化学家Michaelis和Menten根据中间产物学说对酶促反映的动力学进行研究，推导出了表示整个反应中底物浓度和反应速度关系的著名公式，称为米氏方程。Km—米氏常数Vmax—最大反应速度根据中间产物学说，酶促反应分两步进行:米氏方程的推导：当反应速度为最大反应速度一半时Km＝[S]∴Km值

3、等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度，单位是mmol/L。2＝Km+[S]VmaxVmax[S]VmaxV[S]KmVmax/22.2.2动力学参数的意义①Km是酶的一个特征性常数，只与酶的性质有关，与酶的浓度无关。0.15（1）米氏常数的意义②如酶能催化几种不同的底物，对每种底物都有一个特定的Km值，其中Km值最小的称该酶的最适底物。③当k2＞＞k3时，Km近似=k2/k1，1/Km可表示酶与底物之间的亲和力：1/Km值大表示亲和程度大；1/Km值小表示亲和程度小。★Km是ES分解速度（K2+K3）与形成速度（K1）

4、的比值，它包含ES解离趋势（K2／K1）和产物形成趋势（K3／K1）。★Ks是底物常数，只反映ES解离趋势（底物亲和力），1/Ks可以准确表示酶与底物的亲和力大小。★只有当K1、K2》K3时，Km≈Ks，因此，1/Km只能近似地表示底物亲和力的大小。★底物亲和力大不一定反应速度大（反应速度更多地与产物形成趋势K3／K1有关）④若已知某个酶的Km值，可以计算在某一个底物浓度时，反应速度相当于最大反应速度的百分率。（2）Vmax和k3(kcat)的意义在一定的酶浓度下，Vmax是一个常数，它只与底物的种类及反应条件有关。当[S]很大

5、时，Vmax=K3[E]K3代表酶被底物饱和时每秒钟每个酶分子转换底物的分子数，称为转换数（或催化常数，Kcat），表明酶的最大催化效率。转换数的倒数即为催化周期：一个酶分子每催化一个底物分子所需的时间。乳糖脱氢酶转换数为1000/秒，则它的催化周期为10-3秒（3）Kcat/Km的意义在生理条件下，[S]/Km=0.01～1.0[S]<

6、底物的催化效率Km除了与底物类别有关，还与pH、温度有关，所以Km是一个物理常数，是对一定的底物、一定的pH、一定的温度而言的。不同条件下具有不同的Km值。