氨基酸及核苷酸代谢课件

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1、第八章氨基酸代谢MetabolismofAminoAcids必需氨基酸氮平衡蛋白质的营养作用氨的代谢脱氨基作用氨基酸的一般分解代谢生成一碳单位脱羧基氨基酸的特殊分解代谢含硫氨基酸代谢芳香族氨基酸代谢第一节蛋白质的营养作用一、蛋白质的重要性维持细胞、组织的生长、更新和修补参与多种重要的生理活动氧化供能1、氮平衡(nitrogenbalance)→氨基酸组织蛋白质←↓CO2+H2O+含氮化合物食物蛋白质→二、蛋白质需要量和营养价值氮平衡摄入氮排出氮常见情况氮总平衡N1=N2正常成人氮正平衡N1>N2成长期、孕妇、恢复期病人氮负平衡N1

2、不能合成或合成量不足，必须由食物蛋白质供给的氨基酸称为必需氨基酸(essentialaminoacid)。必需氨基酸一共有八种：缬氨酸（Val）、Met[生酮氨基酸]Lys、亮氨酸（Leu）[生糖兼生酮氨基酸]Trp、Phe、Thr、异亮氨酸（Ile）由于酪氨酸由苯丙氨酸、半胱氨酸以蛋氨酸为原料来合成，故被称为半必需氨基酸。His和Arg若长期缺乏也可导致负氮平衡。四、蛋白质的营养价值及互补作用决定蛋白质营养价值高低的因素有：必需氨基酸的含量、种类、比例（即具有与人体需求相符的氨基酸组成）将几种营养价值较低的食物蛋白质混合后食用，可提高其营养价值——食物蛋白质的互补作用。第二节蛋白质的消化、吸

3、收与腐败一、蛋白质的消化（一）胃中的消化：胃蛋白酶（二）肠中的消化：有两种类型的酶：肽链外切酶：如羧肽酶A、羧肽酶B、氨基肽酶、二肽酶等；肽链内切酶：如胰蛋白酶、糜蛋白酶、弹性蛋白酶等。二、氨基酸的吸收主要在小肠进行，是一种主动转运过程胞膜上特殊载体蛋白，转运入Na+同时转运氨基酸进入细胞。（胞外Na+浓度高）经γ-谷氨酰基循环进行γ-谷氨酰基转移酶催化GSH+A.a→γ-谷氨酰氨基酸（二肽）+Cys-GlyGSH再合成三、蛋白质在肠中的腐败大肠中细菌腐败分解作用可产生有毒物质胺类（腐胺、尸胺），酚类，吲哚类，氨及硫化氢等吸收后，由肝脏进行解毒假神经递质——肝性脑病酪胺、苯乙胺经β羟化生成β-

4、羟酪胺、苯乙醇胺儿茶酚胺类似物第三节氨基酸的一般代谢过量氨基酸无法大量储存氨基酸代谢库食物蛋白质消化吸收组织蛋白质分解体内合成氨基酸(非必需氨基酸)胺类脱羧基作用α-酮酸脱氨基作用氨尿素代谢转变其它含氮化合物(嘌呤、嘧啶等)合成氧化供能酮体糖一、蛋白质更新蛋白质转换更新（proteinturnover）半寿期（half-life）蛋白质降低其原浓度一半所需要的时间(t1/2)蛋白质的分解不依赖ATP的过程部位：溶酶体对象：外源蛋白质、膜蛋白、长寿命蛋白依赖ATP和泛素的过程部位：胞液对象：异常蛋白、短寿命蛋白泛素76个氨基酸的小分子蛋白(8.5kD)普遍存在于真核生物一级结构高度保守二、氨基酸

5、的脱氨基作用联合脱氨基作用—非氧化脱氨基作用转氨基作用氧化脱氨基作用脱氨基作用嘌呤核苷酸循环联合脱氨基作用：★围绕Glu和α-酮戊二酸为中心（一）转氨基作用：转氨酶(transaminase)，反应可逆α-氨基酸2α-酮酸2α-氨基酸1α-酮酸1★调节非必需氨基酸的相对浓度★例外：Lys、Pro、羟-Pro、Thr、Gly⑴丙氨酸氨基转移酶（alaninetrans-aminase,ALT），又称为谷丙转氨酶（GPT）。肝脏ALT丙氨酸+α-酮戊二酸丙酮酸+谷氨酸重要的转氨酶⑵天冬氨酸氨基转移酶（aspartatetransaminase,AST），又称为谷草转氨酶（GOT）。该酶在心肌中活性

6、较高。ASTAsp+α-酮戊二酸草酰乙酸+Glu转氨酶以磷酸吡哆醛/胺为辅酶。B6机制：Schiff碱的生成（二）：氧化脱氨基■所需的酶：■L-氨基酸氧化酶■L-谷氨酸脱氢酶■L-氨基酸氧化酶——需氧脱氢酶■辅基：FAD/FMN■产物：H2O2+α-酮酸■特点：酶活性不高，在组织器官中分布局限，因此作用不大。L-谷氨酸脱氢酶——不需氧脱氢酶活性高分布广辅酶：NAD+/NADP+产物：α-酮戊二酸+NH3特点：变构酶，由六个相同亚基构成ATP，GTP抑制ADP，GDP激活（三）嘌呤核苷酸循环（PNC）：骨骼肌和心肌利用腺苷酸脱氨酶(adenylatedeaminase，ADA)代替谷氨酸脱氢酶扩

7、展淋巴细胞SCID（严重联合免疫缺陷症）（severecombinedimmunodeficiency,SCID)循环构成连续的氨基转移三羧酸循环IMPAMPAspXNH3苹果酸腺苷酸代琥珀酸次黄嘌呤核苷酸(IMP)腺苷酸代琥珀酸合成酶α-酮戊二酸氨基酸谷氨酸α-酮酸转氨酶1草酰乙酸天冬氨酸转氨酶2腺苷酸脱氨酶H2ONH3延胡索酸腺嘌呤核苷酸(AMP)Metabolismofα-ketoacid生