第6章_蛋白质结构与功能的关系.ppt

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1、第六章蛋白质结构与功能的关系蛋白质分子具有多样的生物学功能，需要一定的化学结构，还需要一定的空间构象蛋白质功能的体现：蛋白质分子与其他分子的相互作用配体：与蛋白质可逆结合的分子蛋白质与配体的结合在形状、大小、电荷、疏水性是互补的1、肌红蛋白2、血红蛋白3、免疫球蛋白4、肌动蛋白肌红蛋白是1957年由JohnKendrew用X射线晶体分析法测定的有三维结构的第一个蛋白质。典型的球形蛋白质，高度折叠成紧密结构，疏水氨基酸残基大部分埋藏在分子内部，极性残基在表面。肌红蛋白含有153个氨基酸残基，包含8条α-螺旋。由多肽的折叠形成的疏水空隙内是血红素辅基，通过肽链上的His残基相连，它对肌红蛋

2、白的生物活性是必需的（与O2结合）。8个α螺旋：A-H；最重要：F8——His即93号组氨酸；E7，64号His153个氨基酸与辅基血红素非共价连接F螺旋的第8个氨基酸是整个多肽中的第93个氨基酸去掉血红素的辅基叫珠蛋白血红素与O2结合，以2价铁作为与氧结合的部位（血红蛋白，肌红蛋白等）血蓝蛋白一价铜与氧结合血红素（铁原卟啉IX）：原卟啉IX与Fe2+络合，使血液显红色，血红素还可用作细胞色素c和过氧化氢酶的辅基，若与Mg2+络合，则使叶片呈绿色，铁卟啉辅基近侧His93F8远侧His64E7铁原子可形成6个配位键铁铁原子可形成6个配位键，4个与卟啉环连接，一个与肽链连接，一个与氧分子

3、连接一分子血红素携带1分子氧氧分子一个原子与铁连接，另一端与远侧His紧密接触——空间位阻氧位于远侧His与Fe2+之间只有亚铁血红素才能结合氧（亚铁肌红蛋白）若不带氧则亚铁血红素第6位配位键空缺但高铁血红素的第6位配位键被水占据颜色改变，肉置久呈棕色空间位阻的存在给氧提供一个合适的结合部位珠蛋白的作用：1、固定亚铁血红素F8His固定2、保护血红素免遭氧化蛋白质中其他部位的疏水环境阻止了极性互作3、为氧提供合适的结合部位远侧His的空间位阻，降低了与CO的亲和力游离的血红素与CO的亲和力比氧强25000倍有了珠蛋白后只大250倍O2的结合可改变肌红蛋白的构象结合前，Fe2+距卟啉平面

4、0.055nm，结合后，Fe2+距卟啉平面只有0.026nm，即被O2又拉回到卟啉环平面由圆顶状变成平面状若是多亚基的血红蛋白则会改变亚基与亚基的相互作用，带来变构效应但对肌红蛋白来说影响不大肌红蛋白氧结合曲线氧气经呼吸进入肺——血液循环血红蛋白转运——组织肌红蛋白接受氧——细胞线粒体呼吸——能量所以作用：1、储存氧2、转移氧到肌肉的线粒体肌红蛋白氧结合曲线Y=p(O2)/[p(O2)+k]Y:氧分数饱和度＝[MbO2]/（[MbO2]+[Mb]）p(O2)：氧分压，torrK：当Y=0.5时的氧分压，K=P50双曲线希尔曲线：log[y/（1-y）]=logp（O2）—logK斜率为

5、1的直线，即nH=1，叫希尔系数肌红蛋白的氧饱和曲线在肌红蛋白中nH=1表示氧气分子彼此独立地与肌红蛋白结合每个肌红蛋白分子结合1分子氧气肌红蛋白的P50=K=2torr动脉血p(O2)=100torr，Y=0.97静脉血p(O2)=30torr，Y=0.91故将氧气从血液运到肌肉储存但运动时的线粒体p(O2)=1torr所以最终运到线粒体血红蛋白是一种氧结合蛋白。血红蛋白是脊椎动物红细胞主要组成部分，它的主要功能是运输氧和二氧化碳。血红蛋白含有四条肽链，每一条肽链各与一个血红素相连接。血红素同肽链的连接是血红素的Fe原子以配位键与肽链分子中的组氨酸咪唑基的氮原子相连。2、血红蛋白血红

6、素Fe原子的第六配价键可以与不同的分子结合：有氧存在时，能够与氧结合形成氧合血红蛋白(HbO2)；无氧存在时，与水结合，生成去氧血红蛋白(Hb)。血红蛋白与氧的结合不牢固，容易离解。HbO2的形成和离解受氧的分压和pH等因素的影响，氧的分压和pH较高时，有利于血红蛋白与氧的结合，反之，则有利于离解。血红蛋白的结构4条多肽链（146或141），每条与肌红蛋白结构（153）的氨基酸序列相差很大，但三级结构非常相似成人HbA（α2β2），胎儿HbF（α2γ2）α链：141残基,无D螺旋β链：146残基γ链：146残基，与β链只有1个氨基酸的差异，第H21(143位)是Ser，而不是His，减

7、少了与2.3-二磷酸甘油酸（BPG）的亲合力，增加与氧的结合力，故胎儿可更有效地从胎盘中吸取氧。H螺旋短三级结构比一级结构更保守血红蛋白只有18%的氨基酸与肌红蛋白相同在蛋白质序列中改变一个性质相似的氨基酸如疏水氨基酸——疏水氨基酸不影响蛋白质的功能——进化分子内部的疏水环境防止铁发生氧化高度保守的残基F8，E7等氧结合引起血红蛋白的变构1、改变血红蛋白的四级结构αβ的二聚体，二重旋转对称，C2点群对称α1β1或α2β2的接触称装配接触35个残