最新乳酸脱氢酶1ppt课件.ppt

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1、乳酸脱氢酶20041酶（Enzyme）是由活细胞产生的具有催化作用的蛋白质,又称为生物催化剂(biocatalyst)。反应通式ESP(substrate)（product）2004.12酶本章讨论内容酶的分子组成及活性酶促反应的特点与机制酶促反应动力学酶的命名、分类和活性测定酶与医学的关系2004.13酶维生素与辅酶维生素辅酶(基)形式主要作用维生素B1TPP传递羟乙基维生素B2FMN、FAD递氢体维生素PPNAD+、NADP+递氢体维生素B6磷酸吡哆醛（胺）氨基传递体泛酸辅酶A转移酰基生物素生物素固定CO2叶酸四氢叶酸一碳单位载体维生素B12甲基-B12转移甲基硫

2、辛酸硫辛酸递氢和转移酰基维生素C抗坏血酸参与递氢及羟化反应2004.17酶相同的辅酶（基）与不同的酶蛋白结合成催化特异性不相同的结合酶。举例：乳酸脱氢酶（LDH）苹果酸脱氢酶酶蛋白不同，有不同的催化特异性：L-乳酸＋NAD+丙酮酸+NADH+H+苹果酸＋NAD+草酰乙酸+NADH+H+两者含相同辅酶：NAD+（递氢体）LDH苹果酸脱氢酶2004.18酶在酶促反应中：酶蛋白作用：——决定催化特异性；结合酶辅酶或辅基作用：——起传递电子、原子和某些基团的作用，从而决定催化反应类型。2004.19酶单体酶寡聚酶酶的存在形式多酶体系串联酶2004.110酶在酶分子表面特定区域上

3、有些特殊基团，可与底物结合，并催化底物转变为产物，这个区域称为酶的活性中心（activecenter）。酶活性中心的必需基团（essentialgroup）结合基团催化基团二.酶的活性中心2004.111酶酶的活性中心示意图活性中心必需基团结合基团——结合底物，形成酶-底物复合物[ES]；催化基团——催化底物转变为产物。2004.112酶第二节酶促反应的特点和机制一.酶促反应的特点二.酶促反应的机制三.酶原与酶原激活四.同工酶2004.113酶一、酶促反应的特点（与一般无机催化剂比较）共性：两者都能催化热力学上允许的化学反应；用量少，催化效率高；不改变反应的平衡点；降

4、低反应所需的活化能。SS*P（V∝S*）基态活化分子产物活化能快2004.114酶2004.115酶高度的不稳定性绝对特异性（脲酶）相对特异性（酯酶）立体异构特异性（乳酸脱氢酶）高度的催化效率高度的特异性酶活力的可调节性特殊性（酶促反应的特点）2004.116酶E+S[ES]E+P2H2O22H2O+O2需活化能活化分子数反应速度无催化剂73kJ/mol少慢铂作催化剂49kJ/mol↑快酶作催化剂8kJ/mol↑↑↑大大加快外加一定能量单位体积内中间产物学说2004.117酶二、酶促反应的机制（一）决定酶作用高效率的机制邻近效应与定向排列表面效应多元催化2004.11

5、8酶（二）决定酶作用特异性的机制——诱导契合学说E+SESE+P2004.119酶三.酶原与酶原激活1.酶原(zymogen)——无活性的、酶的前体。酶原激活酶原激活举例（胰蛋白酶原的激活过程）4.意义（1）保护组织免遭自身消化；（2）保证应激需要。2004.120酶胰蛋白酶原的激活过程丝组缬天天天天赖异缬甘缬异组丝缬天天天天赖S-SSSSSS-S离子键或氢键六肽肠激酶胰蛋白酶原胰蛋白酶trypsin2004.121酶四、同工酶（isoenzyme）H型乳酸脱氢酶（LDH）四聚体,5种同工酶M型LDH1LDH2LDH3LDH4LDH5H4H3MH2M2HM3M42

6、004.122酶LDH同工酶在人体各组织器官中的分布同工酶百分比组织器官LDH1LDH2LDH3LDH4LDH5心肌67294＜1＜1肾5228164＜1肝24112756骨骼肌47212741红细胞42361552肺1020302515胰腺301550—5脾102540255子宫525442242004.123酶LDH同工酶的功能葡萄糖→→丙酮酸乳酸（LDH5：丙酮酸还原酶）三羧酸循环←丙酮酸乳酸（LDH1：乳酸脱氢酶）经血液运输NADH+H+NAD+氧化磷酸化ATP骨骼肌心肌2004.124酶H型与M型亚基性质差别H型亚基分子量小于M型亚基H型亚基带电量多于M型亚基

7、LDH同工酶谱分析的临床意义：LDH1：染色斑点大而深——帮助诊断心肌梗塞；LDH5：染色斑点大而深——帮助诊断肝癌。各类LDH有不同的分子量和带电量利用电泳技术可使彼此间分离开来2004.125酶第三节酶促反应动力学酶浓度[E]底物浓度[S]温度(T)酸碱度(pH)抑制剂[i]激活剂[a]2004.126酶一、酶浓度对酶促反应速度的影响条件：[S]>>[E][E]酶浓度反应速度E2E12004.127酶二、底物浓度对酶促反应速度的影响Km(一)矩形双曲线图形E+SESE+P中间复合物学说2004.128酶1.米氏常数（Km）意义：