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1、高级生物化学及实验主要内容氨基酸的分析蛋白质的分析核酸的分析两个实验第一章、氨基酸的结构及性质——组成蛋白质的基本单位存在自然界中的氨基酸有300余种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属L-氨基酸（甘氨酸除外）。第一节氨基酸的分类一、氨基酸的结构通式氨基酸是蛋白质水解的最终产物，是组成蛋白质的基本单位。从蛋白质水解物中分离出来的氨基酸有二十种，除脯氨酸和羟脯氨酸外，这些天然氨基酸在结构上的共同特点为：(1).与羧基相邻的α-碳原子上都有一个氨基，因而称为α-氨基酸(2).除甘氨酸外,其它所有氨基酸分子中的α-碳原子都为不对称碳原子,所以：A.氨基酸都具有旋
2、光性。B.每一种氨基酸都具有D-型和L-型两种立体异构体。目前已知的天然蛋白质中氨基酸都为L-型。二、常见氨基酸的分类中性AA（1）按R基团的酸碱性分酸性AA碱性AA疏水性R基团AA（2）按R基团的电性质分电荷极性R基团的AA带电荷R基团的AA（3）按R基团的化学结构分芳香族AA杂环族AA（一）按R基的化学结构分类可分为三类：脂肪族、芳香族和杂环族1、脂肪族氨基酸●含一氨基一羧基的中性氨基酸甘氨酸Gly,G丙氨酸Ala,A缬氨酸Val,V亮氨酸Lue,L异亮氨酸Ile,I丝氨酸(Ser,S)苏氨酸(Thr,T)半胱氨酸(Cys,C)甲硫氨酸(Met,M)●●含羟基
3、或硫氨基酸(一氨基一羧基)●●●酸性氨基酸(一氨基二羧基)及其酰胺天冬氨酸(Asp,D)谷氨酸(Glu,E)天冬酰胺(Asn,N)谷氨酰胺(Gln,Q)●●●●碱性氨基酸(二氨基一羧基)赖氨酸(Lys,K)精氨酸(Arg,R)组氨酸(His,H)杂环2、芳香族氨基酸苯丙氨酸（Phe,F）酪氨酸（Tyr,Y）色氨酸（Trp,W）3、杂环氨基酸组氨酸（His,H）脯氨酸（Pro,P）说明：关于杂环氨基酸和杂环亚氨基酸色氨酸（Trg,W）组氨酸（His,H）脯氨酸（Pro,P）芳香族氨基酸杂环亚氨基酸杂环氨基酸非极性氨基酸极性中性氨基酸酸性氨基酸碱性氨基酸（二）按R基的
4、极性性质的分类*20种氨基酸的英文名称、缩写符号及分类如下:1.酸性氨基酸2.碱性氨基酸甘氨酸glycineGlyG5.97丙氨酸alanineAlaA6.00缬氨酸valineValV5.96亮氨酸leucineLeuL5.98异亮氨酸isoleucineIleI6.02苯丙氨酸phenylalaninePheF5.48脯氨酸prolineProP6.303.非极性疏水性氨基酸饼干写亮一本谱色氨酸tryptophanTrpW5.89丝氨酸serineSerS5.68酪氨酸tyrosineTyrY5.66半胱氨酸cysteineCysC5.07蛋氨酸methion
5、ineMetM5.74天冬酰胺asparagineAsnN5.41谷氨酰胺glutamineGlnQ5.65苏氨酸threonineThrT5.604.极性中性氨基酸3个有个性的氨基酸1）脯氨酸（Pro）因为是一个环状的亚氨基酸,它的氨基和其它氨基酸的羧基形成的肽键有明显的特点,较易变成顺式肽键.2）甘氨酸（Gly）是唯一的在α-碳原子上只有2个氢原子,没有侧链的氨基酸.为此它既不能和其它残基的侧链相互作用，也不产生任何位阻现象,进而在蛋白质的立体结构形成中有其特定的作用.3）半胱氨酸(Cys)它的个性不仅表现在其侧链有一定的大小和具有高度的化学反应活性，还在于两
6、个Cys能形成稳定的带有二硫（桥）键的胱氨酸。二硫键不仅可以在肽链内，也可以在肽链间存在。更有甚者，同样的一对二硫键能具有不同的空间取向。半胱氨酸+胱氨酸二硫键-HH人体所需的八种必需氨基酸赖氨酸(Lys)缬氨酸(Val)蛋氨酸(Met)色氨酸(Trp)亮氨酸(Leu)异亮氨酸(Ile)苏氨酸(Thr)苯丙氨酸(Phe)婴儿时期所需:精氨酸(Arg)、组氨酸(His)早产儿所需：色氨酸(Trp)、半胱氨酸(Cys)（三）不常见的蛋白质氨基酸存在于少数蛋白质中特殊的氨基酸，是在蛋白质生物合成后由相应的基本氨基酸衍生而来。N-甲基赖氨酸存在于肌球蛋白中。γ-羧基谷氨酸
7、存在于凝血酶原中;羟脯氨酸存在于胶原蛋白中;（四）非蛋白质氨基酸大多是蛋白质中存在的L型α-氨基酸的衍生物。但有一些是β、γ或δ-氨基酸，且有些是D-型氨基酸。细菌细胞壁组成中的肽聚糖中的D-氨基酸：D-谷氨酸、D-丙氨酸一种抗生素短杆菌肽S中含有D-苯丙氨酸。β-丙氨酸是遍多酸(泛酸,一种维生素)的前体成分γ–氨基丁酸是传递神经冲动的化学介质L-鸟氨酸、L-瓜氨酸是尿素循环的中间体鸟氨酸胍氨酸第二节氨基酸的重要理化性质和功能一、一般物理性质α-氨基酸为无色晶体，熔点极高(一般在200℃以上)。有的无味、有的味甜、有的味苦、谷氨酸的单钠盐有鲜味(味精的主要成分)。
8、1、溶解性
