酶促反应影响因素改

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1、影响酶促反应的因素酶反应速度不同的酶在不同的条件下反应速度曲线都不一样，但大致相似以产物浓度对反应时间作图，可得到酶促反应速度曲线0酶反应速度正确的酶促反应速度应该是在反应初期短时间内的反应速度，即反应初速度一.底物浓度的影响(一)酶反应速度与底物浓度的关系曲线对于简单的酶反应，当酶浓度和其他条件恒定时：一.底物浓度的影响(一)酶反应速度与底物浓度的关系曲线对于简单的酶反应，当酶浓度和其他条件恒定时：v[S]0Vmax零级反应一级反应混合级反应该曲线可以用米氏方程来描述1.底物浓度对酶促反应速度影响在酶浓度，pH，温度等条件不变的情况下研究底物浓度和反应速度的关系。如右图所示

2、：在低底物浓度时,反应速度与底物浓度成正比，表现为一级反应特征。当底物浓度达到一定值，几乎所有的酶都与底物结合后，反应速度达到最大值（Vmax），此时再增加底物浓度，反应速度不再增加，表现为零级反应。(二)米氏方程v=Vmax·[S]Km+[S](二)米氏方程3.米氏方程中常数的意义(1)Vmax——最大反应速度∴Vmax与酶浓度成正比，v=Vmax·[S]Km+[S](二)米氏方程3.米氏方程中常数的意义(2)Km——米氏常数Km的值是当酶促反应速度为最大反应速度的一半时的底物浓度。所以Km的单位为浓度单位。Km是酶的特征常数，表示酶与底物的亲和力。Km值越大，亲和力越小。

3、v=Vmax·[S]Km+[S]由米氏方程可知，当反应速度等于最大反应速度一半时,即V=1/2Vmax,Km=[S]上式表示,米氏常数是反应速度为最大值的一半时的底物浓度。因此,米氏常数的单位为mol/L。如酶能催化几种不同的底物，对每种底物都有一个特定的Km值，其中Km值最小的称该酶的最适底物。(二)米氏方程3.米氏方程中常数的意义(2)Km——米氏常数v=Vmax·[S]Km+[S]三.pH对酶反应速度的影响pH对酶反应速度的影响较大：pH影响酶分子极性基团的解离，也就影响了酶与底物的结合及催化。pH影响底物的解离，从而影响酶与底物的结合。极度pH的条件引起酶分子构象的改

4、变，甚至引起变性。0最适pHpHv三.pH对酶反应速度的影响酶的最适pH一般在7左右也有很多例外，如胃蛋白酶的最适pH只有1.5酶的最适pH并非酶的特征性常数，它与底物的种类、浓度等因素有关三.pH对酶反应速度的影响四.温度对酶反应速度的影响温度对酶反应速度的影响具有双重性：随着温度的升高，反应速度会加快。和一般化学反应相同，在达到最适温度之前，温度每升高10℃，反应速度是原来的1~2倍。随着温度的升高，酶蛋白会失活，使反应速度下降。绝大多数酶在60℃以上即失去活性。四.温度对酶反应速度的影响vt0最适温度不同酶的最适温度也不一样动物酶的最适温度一般在35~40℃，植物酶为4

5、0~50℃。酶的最适温度并非酶的特征性常数，它与底物、作用时间等因素有关四.温度对酶反应速度的影响五.激活剂对酶反应速度的影响激活剂：能提高酶活性的物质。无机离子主要是金属离子，它们有的本身就是酶的辅助因子，有的是酶的辅助因子的必要成分。如激酶需要Mg2+激活唾液淀粉酶需要Cl-激活五.激活剂对酶反应速度的影响激活剂：能提高酶活性的物质。有机小分子一些还原剂，如抗坏血酸、半胱氨酸，使含-SH的酶处于还原态。金属螯合剂，如EDTA(乙二胺四乙酸)，可络合一些重金属杂质，解除它们对酶的抑制，从而使酶活升高。六.抑制剂对酶反应速度的影响引起抑制作用的物质称为抑制剂。抑制作用可分为两

6、大类：可逆抑制作用不可逆抑制作用(一）可逆抑制作用可逆抑制作用可分为三种类型：竞争性抑制作用非竞争性抑制作用反竞争性抑制作用酶与抑制剂非共价地可逆结合，当用透析或超滤等方法除去抑制剂后酶的活性可以恢复，这种抑制作用叫可逆抑制作用。(一）可逆抑制作用某些抑制剂的化学结构与底物相似，与底物竞争酶的活性中心并与之结合，从而减少了酶与底物的结合，因而降低酶反应速度。这种作用称为竞争性抑制作用。1.竞争性抑制作用E＋SESE+P＋ＩEI(一）可逆抑制作用1.竞争性抑制作用竞争性抑制中，Vmax不变，Km增大可通过增加底物浓度而使整个反应平衡向生成产物的方向移动，因而能削弱或解除这种抑制

7、作用。(一）可逆抑制作用1.竞争性抑制作用丙二酸与琥珀酸结构类似，是琥珀酸脱氢酶的竞争性抑制剂。对-氨基苯磺酰胺(磺胺类抗生素)与对-氨基苯甲酸的结构相似，后者是细菌合成维生素B11——叶酸的原料，是二氢叶酸合成酶的底物，因此前者是二氢叶酸合成酶的竞争性抑制剂，抑制了叶酸的生物合成。由于人体能直接利用食物中的叶酸，而细菌不能，只能自已合成，所以磺胺药能抑制细菌的生长，从而达到治病的效果。(一）可逆抑制作用某些抑制剂结合在酶活性中心以外的部位，酶与底物结合后还能与抑制剂结合，同样酶与抑制剂结合后还能与底物