酶工程重点考试

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1、1•酶作用专一性机理专一性：一种酶只能作用于一种或一类底物。表现为锁钥模型认为整个酶分了的天然构象是具有刚性结构的，酶活性部位的形状与所需作用的底物形状和吻合，它们可以象钥匙与锁一样互相匹配。此学说可以较好的解释酶的立体异构专一性；但不能解释酶的多底物现彖、酶对•正反方向的催化等诱导契合模型该学说认为酶的活性部位并不是和底物的形状正好互补的，而是在酶和底物结合的过程屮，由于酶与底物相互诱导，使底物分子或酶分子，有吋是两者的构象同时发生了一定的变化后才互补的，这个动态的辨认过程称为诱导契合。2.抑制作用：通过与酶分子上的某些必需基团结合，使这些基团的结构和性质发生

2、改变，从而引起酶活力下降或丧失，这种作用称为抑制作用。3•别构效应：调节物与酶分子的调节屮心结合之后，引起酶分子构象发生变化，从而改变催化屮心对底物的亲和力。4•酶活力：也称酶活性，指酶催化一定化学反应的能力。其大小可用在一定条件下，它所催化的某一化学反应的反应速率来表示，两者呈线性关系。所以测定酶的活力就是测定酶的反应速率酶反应速率：用单位时间内、单位体积屮底物的减少量或产物的增加量來表示。单位：浓度/单位时间5•酶的比活力:代表酶的纯度，用每mg蛋白质所含的酶活力单位数表示，对同一酶来说，比活力愈大，表示酶的纯度愈高。6.细胞的破碎的方法:机械破碎法、物理破

3、碎法、化学破碎法、酶促破碎法7•制备固定化酶的方法很多，有包埋法，吸附法，共价键结合法，以及交联法等8•交联法：用双功能或多功能试剂使酶分子Z间、酶分子与惰性蛋白Z间，酶分子与载体之间进行交联反应，形成网络结构的固定化方法。9.酶化学修饰的方法酶分子内部化学修饰1、肽链有限水解修饰2、氨基酸置换修饰3、金属离子置换修饰酶分子表面化学修饰4、酶分子侧链基团的修饰5、人分子结合修饰6、化学固定修饰10.同工酶指具有同一底物专一性，并能催化同--种化学反应，但分子结构与理化性质不完全相同的一组酚判断题1、酶是具有牛物催化特性的特殊蛋口质。（X）2、齣的分类■命名的基础

4、是酶的专一性。（丁）3、腮活力指在一定条件下腮所催化的反应速度，反应速度越大，意味着輛活力越高。（J）4、液体深层发酵是目前酶发酵牛产的主要方式。（J）5、培养基屮的碳源，其唯一作用是能够向细胞提供碳素化合物的营养物质。（X）6、膜分离过程中，膜的作用是选择性地让小于其孔径的物质颗粒成分或分子通过，而把人于其孔径的颗粒截昭。（V）7、在陆与底物、腮与竞争性抑制剂、腮与辅陆之间都是互配的分子対，在陆的亲和层析分离中，可把分子对中的任何一方作为固定相。（丿）8、角叉菜胶也是一种凝胶，在酶工程中常用于凝胶层析分离纯化酶。（X）9、a—淀粉酶在一定条件下可使淀粉液化，但

5、不称为糊精化酶。（X）10、酶法产生饴糖使用a—淀粉酶和葡萄糖界构酶协同作用。（X）1.酶的纯度可以用考马斯亮蓝法测定。X2.无论是哪种抑制方式存在，酶促反应的最大反应速度都将卜•降。X3.固定化酶技术就是通过某种方式将酶固定于固体载体上从而限制其移动的一项技术。V4.固定化酶的活力一般比天然酶的活力低。V5.固定化可以导致被固定的酶的最适pH值发生变化。V6.固定化酶的表观米氏帘数Km值随载体的带电性能变化.当酶结合于中性载体吋，由于扩散限制造成表观Km值的上升。V7.共价结介法固定化酶首选用于固定化的氨棊酸残基主要是酶的必需氨基酸。X&交联法固定化酶是一种非

6、共价的固定化方式。X9.当修饰发生在远离活性部位的氨基酸上，则蛋白质活性丧失的程度一定与修饰程度呈某种可计罐相关关系。X10.在消除抗原性和保持酶的活性方面，人分了表面化学修饰远远优于小分子化学修饰。V11.在非水介质中水的存在是解维持活性的关键，因此在非水介质中应尽量增加含水的比例12.酶在有机介质屮活性一定会下降。X13.在一定的条件下，酶在有机溶剂小能够保持其蛋口质三维结构和活性中心的完整性。V14.至今自然界中未发现天然的脱氧核酶。V15•根据定义：酶活力是指酚催化一定化学反应的能力。-•般来说，测定酶活力时，测定产物生成量比测定底物减少量更准确。X单选

7、题模mm的主WRI理论是：稳翻劇里论2.按照超分子化学理论，底物与受休之间以卜列作用力互相作用形成超分子：非共价键4.同工酶是催化同一种反应，但结构不完全相同的同一种酶的多种形式。5.酚促反应过程中冇竞争性抑制存在时，最大酶促反应速度（Vmax）和米氏常数（Km）发生了以下变化：Vmax不变，Km上升6.包埋法固定化陆：-般适合小分子底物，不适合大分子底物7.衡量固定化酶的稳定性的主耍指标是：酶的半衰期4.固定化酶的活力回收指的是：固定化完成后被固定到载体上的酶活力占原液总酶活力的百分比：5.陆的化学修饰是指通过化学基团的引入或去除改变酚蛋白的共价结构；6.下列

8、关于化学修饰的提法哪一项