酶工程问答题

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1、酶工程习题集第一章绪论1、发展史：1903年Henri中间络合物学说；1913年LeonorMichaelis和MaudMenten米氏方程；DanielE.Koshland提出了诱导契合学说。1926年，萨母纳(Sumner)提出酶的本质是蛋白质的观点。1960年.雅各(Jacob)和莫若德(Monod)提出操纵了学说，1982年，切克(Cech)等人发现四膜虫(Tetrahynena)细胞的26srRNA前体具有自我剪接功能(self-splicing)o核酶(Ribozyme,也称核糖核酸酶，以区别于蛋白

2、质酶);1983年阿尔彻曼(Sidney.Altman)发现核糖核酸酶P(RNAaseP)2、核酸类酶(ribozyme)：具冇生物催化剂所冇特性，是一•类曲RNA组成的酶。底物有哪些？3、酶的新概念？分类？4、人工酶、模拟酶、化学修饰酶、克隆酶、突变酶、新酶、抗体酶第二章酶学基础1、酶促反应的特点？优缺点？2、按酶促反应性质将牛物体所有的酶分为哪六大类？如何编号？3、终止一个酶促反应的方法有哪些？4、全酶的组成？按酶蛋□结构不同分类？5、别构酶、别构效应、配体6、活性部位(结合部位与催化部位)，必需基团，活性

3、屮心的亲核性基团：酸碱性基团：7、参与蛋白类酶活性中心频率最高的氨基酸7种？8、酶活力单位(U)；比活力；同族酶；丝氨酸蛋白酶与毓基蛋白酶各冇哪些？9、酶活性中心基团的检测方法有哪三种？10、酶的pH稳定性与温度稳定性如何测定？第三章酶的催化机制1、酶高效率催化的五种机制2、何谓邻近与定向效应？何谓构彖变化效应？何谓共价催化？何谓酸碱催化？何谓微环境效应？如何理解？第四章酶的催化动力学1、绘制底物浓度对酶促反应速度彩响的双曲线(标明各参数)，并简述其影响。2、米■曼氏方程(Michaelis・Mentenequ

4、ation)；中间产物学说酶工程习题集第一章绪论1、发展史：1903年Henri中间络合物学说；1913年LeonorMichaelis和MaudMenten米氏方程；DanielE.Koshland提出了诱导契合学说。1926年，萨母纳(Sumner)提出酶的本质是蛋白质的观点。1960年.雅各(Jacob)和莫若德(Monod)提出操纵了学说，1982年，切克(Cech)等人发现四膜虫(Tetrahynena)细胞的26srRNA前体具有自我剪接功能(self-splicing)o核酶(Ribozyme,也

5、称核糖核酸酶，以区别于蛋白质酶);1983年阿尔彻曼(Sidney.Altman)发现核糖核酸酶P(RNAaseP)2、核酸类酶(ribozyme)：具冇生物催化剂所冇特性，是一•类曲RNA组成的酶。底物有哪些？3、酶的新概念？分类？4、人工酶、模拟酶、化学修饰酶、克隆酶、突变酶、新酶、抗体酶第二章酶学基础1、酶促反应的特点？优缺点？2、按酶促反应性质将牛物体所有的酶分为哪六大类？如何编号？3、终止一个酶促反应的方法有哪些？4、全酶的组成？按酶蛋□结构不同分类？5、别构酶、别构效应、配体6、活性部位(结合部位与

6、催化部位)，必需基团，活性屮心的亲核性基团：酸碱性基团：7、参与蛋白类酶活性中心频率最高的氨基酸7种？8、酶活力单位(U)；比活力；同族酶；丝氨酸蛋白酶与毓基蛋白酶各冇哪些？9、酶活性中心基团的检测方法有哪三种？10、酶的pH稳定性与温度稳定性如何测定？第三章酶的催化机制1、酶高效率催化的五种机制2、何谓邻近与定向效应？何谓构彖变化效应？何谓共价催化？何谓酸碱催化？何谓微环境效应？如何理解？第四章酶的催化动力学1、绘制底物浓度对酶促反应速度彩响的双曲线(标明各参数)，并简述其影响。2、米■曼氏方程(Michae

7、lis・Mentenequation)；中间产物学说3、稳态的含义，中心内容。3、绘制酶反应过程中各物质浓度变化曲线图4、如何利用双倒数作图法(乂称林•贝氏作图法)求K,“值与匕吨值测定5、通过酶促动力学方法鉴别一个抑制剂对酶的抑制是可逆还是不可逆抑制作用？6、从线性动力学模型表示式、动力学方程、米氏方程图、双倒数方程作图区别竞争性抑制、非竞争性抑制作用和反竞争性抑制作用？7、竞争性抑制、非竞争性抑制作用和反竞争性抑制的特点是什么？8、各举一例说明何谓Ks型不可逆抑制剂和Kent型不可逆抑制剂(自杀性底物)？9

8、、酶活力、比活力、纯化倍数、得率概念，计算。例：下表是对虾几丁质酶的分离纯化方案，请把表格中未完成的空格填好。总蛋白量(mg)总酶活量(u)比活力(u/mg)纯化倍数得率(%)粗酶液5756.28987513.00171.551.00100.0%35%饱和硫酸胺3850.63876710.4075%饱和硫酸胺1810.50489537.10几丁质亲和层析973.24286919.20S