《生物化学》复习义.doc

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1、《生物化学》复习讲义.txt生活是一张千疮百孔的网，它把所有激情的水都漏光了。寂寞就是你说话时没人在听，有人在听时你却没话说了！《生物化学》复习讲义第一章蛋白质的结构与功能一、氨基酸：1．结构特点：氨基酸(aminoacid)是蛋白质分子的基本组成单位。构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种，除脯氨酸为α-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外，其余氨基酸均为L-α-氨基酸。2．分类：根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类：①非极性中性氨基酸(甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸)；②极性中性氨基酸(色氨酸、酪氨酸、丝氨酸、

2、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸)；③酸性氨基酸(天冬氨酸、谷氨酸)；④碱性氨基酸(赖氨酸、精氨酸、组氨酸)。3．理化性质（1）两性解离与等电点：氨基酸分子中有游离的氨基和游离的羧基，能与酸或碱类物质结合成盐，故它是一种两性电解质。在某一PH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的PH称为该氨基酸的等电点。（2）氨基酸的紫外吸收性质芳香族氨基酸（色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸）在280nm波长附近有最大的紫外吸收峰，由于大多数蛋白质含有这些氨基酸残基，氨基酸残基数与蛋白质含量成正比，故通过对2

3、80nm波长的紫外吸光度的测量可对蛋白质溶液进行定量分析。（3）茚三酮反应氨基酸的残基与茚三酮水合物反应可生成蓝紫色化合物，此化合物最大吸收峰在570nm波长处。由于此吸收峰值的大小与氨基酸释放出的氨量成正比，因此可作为氨基酸定量分析方法。二、肽键与肽链：肽键(peptidebond)是指由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基经脱水而形成的共价键(-CO-NH-)。氨基酸分子在参与形成肽键之后，由于脱水而结构不完整，称为氨基酸残基。每条多肽链都有两端：即自由氨基端(N端)与自由羧基端(C端)，肽链的方向是N端→C端。人体内存在许多具有

4、生物活性的肽，重要的有：谷胱甘肽（GSH）：是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽。半胱氨酸的巯基是该化合物的主要功能基团。GSH的巯基具有还原性，可作为体内重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中巯基以免被氧化，使蛋白质或酶处于活性状态。三、肽键平面(肽单位)：肽键具有部分双键的性质，不能自由旋转；组成肽键的四个原子及其相邻的两个α碳原子处在同一个平面上，为刚性平面结构，称为肽键平面。四、蛋白质的分子结构：蛋白质的分子结构可人为分为一级、二级、三级和四级结构等层次。一级结构为线状结构，二、三、四级结构为空间结构。1．一级结构：指多肽链中氨基酸的排列

5、顺序，其维系键是肽键。蛋白质的一级结构决定其空间结构。2．二级结构：指多肽链主链骨架盘绕折叠而形成的构象，借氢键维系。主要有以下几种类型：⑴α-螺旋：其结构特征为：①主链骨架围绕中心轴盘绕形成右手螺旋；②螺旋每上升一圈是3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm；③相邻螺旋圈之间形成许多氢键，α-螺旋的每个肽键的N-H和第四个肽键的羧基形成氢键，氢键的方向与螺旋长轴基本平行；④侧链基团位于螺旋的外侧。影响α-螺旋形成的因素主要是：①存在侧链基团较大的氨基酸残基；②连续存在带相同电荷的氨基酸残基；③存在脯氨酸残基。⑵β-折叠：其结构特征为：①若干条肽链

6、或肽段平行或反平行排列成片；②所有肽键的C=O和N—H形成链间氢键（即它们之间靠链间肽键羧基上的氧与亚氨基上的氢形成氢键维系构象稳定）；③侧链基团分别交替位于片层的上、下方。⑶β-转角：多肽链180°回折部分，通常由四个氨基酸残基构成，借1、4残基之间形成氢键维系。第二个残基常为脯氨酸。⑷无规卷曲：主链骨架无规律盘绕的部分。主要化学键：氢键。3．三级结构：指多肽链所有原子的空间排布。其维系键主要是非共价键（次级键）：氢键、疏水键、范德华力、离子键等，也可涉及二硫键。4．四级结构：指亚基之间的立体排布、接触部位的布局等，其维系键为非共价键。在体内有

7、许多蛋白质分子含有二条或多条肽链，每一条多肽链都有其完整的三级结构，称为蛋白质的亚基，亚基与亚基之间呈特定的三维空间排布，并以非共价键相连接。这种蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，为四级结构。由一条肽链形成的蛋白质没有四级结构。主要化学键：疏水键、氢键、离子键。五、蛋白质的理化性质：1．两性解离与等电点：蛋白质分子中仍然存在游离的氨基和游离的羧基，因此蛋白质与氨基酸一样具有两性解离的性质。蛋白质分子所带正、负电荷相等时溶液的pH值称为蛋白质的等电点。2．蛋白质的胶体性质：蛋白质具有亲水溶胶的性质。蛋白质分子表面的水化膜

8、和表面电荷是稳定蛋白质亲水溶胶的两个重要因素。3．蛋白质的紫外吸收：蛋白质分子中的色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸残基对紫外光有吸收（由于蛋白质