生化丙复习提要-整理.doc

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1、期终考题型及分数比例1、判断题，10%；2、选择题，15%；3、名词解释，24；4、结构式书写反应方程式，15%；5、综合题，36%复习提纲蛋白质化学：蛋白质的基本结构单位和基本化学键；基本结构单位α氨基酸，基本化学键是肽键构型：是指立体异构体中取代原子或基团在空间的取向。蛋白质的二级结构：是指多肽链的主链有规则的折叠方式，实际上是指多肽链主链的原子在空间上的排列超二级结构：指由若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成的有规则的、在空间结构上能够辨认的二级结构组合体。又可称为基元蛋白质的三级结构：是指蛋白质分子中的所有原子的三维空间排列，包括它的二级结构

2、要素和它的侧链在空间上的相互关系。结构域：较大的蛋白质分子或亚基在三维折叠的过程中，多肽链往往先形成两个或两个以上的相对独立的三维实体，然后这些三维实体再通过缔合形成蛋白质的三级结构。一般将这种相对独立的三维实体称为结构域或域结构。寡聚体蛋白质：由两个或多个肽链通过非共价键缔合在一起，构成一个完整的、有功能的聚集体亚基：在寡聚体蛋白质中，通常将每一条单独折叠的多肽链称为亚基。蛋白质的等电点pI；当溶液在某一特定的pH时，使蛋白质所带的正电荷与负电荷恰好相等，即净电荷为零，这时溶液的pH称为该蛋白质的等电点。蛋白质的种属差异；同源蛋白质蛋白质α-螺旋结构；α-螺旋的基

3、本结构特征：右手螺旋状，稳定键是氢键1.每圈螺旋含有3.6个氨基酸残基2.每圈螺旋沿螺旋轴方向上升0.54nm3.每个氨基酸残基绕轴旋转100。，沿轴上升0.15nm4.多肽链主链上的每个肽键(N)中的羰基氧原子都与其后的第四个氨基酸残基(N+4)上的酰胺基形成氢键。氢键的方向与螺旋轴平行球蛋白的结构特征；结构紧密，具有一个疏水的内部环境和一个亲水的表面，球蛋白一般具有一个裂隙，可特异识别和瞬间结合化合物。稳定力是疏水交互作用。还有二硫键。疏水交互作用；蛋白质中的疏水基团彼此靠近，聚集以避开水的现象蛋白质分子的构象与一级结构的关系；构象：是指取代基团当单键旋转时可能

4、形成的不同的立体结构。构象的改变不涉及到共价键的断裂蛋白质的一级结构是基础，与功能的关系：不同功能的蛋白质通常具有不同的氨基酸顺序如果蛋白质的氨基酸顺序发生改变，通常其功能也会发生改变在不同物种中，执行相似功能的蛋白质常常含有相似的氨基酸组成蛋白质变性的实质、变性的特征；变性：天然蛋白质受到某些物理因素如热、紫外线照射，高压和表面张力等或一些化学因素如有机溶剂、尿素、酸、碱等的影响时，生物活性丧失，溶解度降低以及其他的物理化学常数发生改变，这个过程称为蛋白质的变性。变性作用的实质是蛋白质分子中的次级键被破坏，共价键不变（二硫键除外），只是引起天然构象解体，但变性不涉

5、及共价键的破裂，即蛋白质的一级结构保持完整。变性过程中蛋白质的变化：生物活性丧失一些侧链基团暴露一些物理化学性质的改变生物化学性质的改变复性：当变性因素去除后，变性蛋白又可以重新回复到天然构象，这一现象称为蛋白质的复性。举例说明蛋白质结构与功能的关系。血红蛋白与肌红蛋白在结构与功能上有何异同？结构是基础，结构相似，功能相似（同源蛋白质）。结构不同，功能不同（分子病－一个氨基酸的差异，亲水变成疏水）。空间结构举例：一级结构高度同源性，结构相似，但是一个没有四级结构，一个有四级结构，一个有变构，一个没有变构。血红蛋白：是由两个α-亚基和两个β-亚基组成的四聚体。主要功能

6、是将氧由肺输送到组织。肌红蛋白：只有一个亚基，是哺乳动物肌肉中的储氧蛋白。主要功能是接受血红蛋白释放的氧。酶概念：酶的活性中心；酶：是生物体内由细胞产生的一类能加快生物化学反应速率，并且具有专一性的催化剂。酶又可称为生物催化剂酶做为生物催化剂的特性：高效性：酶的催化作用可使反应速度提高106-1012倍。用α-淀粉酶催化淀粉水解，1克结晶酶在65°C条件下可催化2吨淀粉水解高度的专一性：指酶对所催化的底物具有选择性，酶只能作用于某一种或某一类底物酶易失活，因此作用一般要求比较温和的条件酶的活力受到调节控制酶的活性部位（活性中心）：是指酶分子上直接与底物结合并与催化作

7、用相关的部位，是由酶分子上某些氨基酸残基共同构成的。只是占了酶的一小部分，从一级结构来看，相差很远。酶的别构效应；别构调节：酶分子的非酶催化部位与某些化合物可逆地非共价结合后发生构象的改变，进而改变酶活性状态，称为酶的别构调节。影响活性中心对底物的结合。别构酶：变构酶，一般为寡聚体蛋白，含有两个或多个亚基。有两个中心(活性中心和别构中心)。别构酶一般含有活性部位和调节部位，活性部位参与与底物的结合和催化，调节部位负责控制别构酶的催化活性。别构物（效应物，别构剂）：正效应物，负效应物反馈抑制；反馈抑制：当一个代谢途径的末端产物积累到超过机体需要时，它将对催化该反应