蛋白质的空间结构和功能

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1、蛋白质的空间结构和功能1．构象(conformation)指的是，一个由多个碳原子组成的分子，因单键的旋转而形成的不同碳原子上各取代基或原子的空间排列，只需单键的旋转即可造成新的构象。多肽链主链在形式上都是单键。因此，可以设想一条多肽主链可能有无限多种构象。然而，一种蛋白质的多肽链在生物体正常的温度和pH下只有一种或很少几种构象，并为生物功能所必需。这种天然的构象是什么样的因素促成的?答：①由于肽键因共振结构而使C—N键具有部分双键的性质，不能自由旋转，因而使得一条多肽主链构象的数目受到了极大限制。②与位于相邻刚性平面交线上的Cα相连接的侧链基团的结构、大小和性质对于主链构象的形成及稳

2、定有很大的影响，使多肽链主链构象数目又受到很大的限制。因为Cα与两个刚性平面连接的单键的旋转度不同程度受到侧链的限制。③各种侧链基团相互作用所形成的各种力使蛋白质在热力学上达到了一种最稳定的构象2．假若一条多肽链完全由丙氨酸构成，什么样的环境促使它很可能形成α–螺旋，是疏水环境还是亲水环境? 答；一条多肽链呈α-螺旋构象的推动力是所有肽键上的酰胺氢和羰基氧之间形成的链内氢键。在水环境中，肽键上的酰胺氢和羰基氧既能形成内部(α-螺旋内)的氢键，也能与水分子形成氢键。如果后者发生，多肽链呈现类似变性蛋白质那样的伸展构象。疏水环境对于氢键的形成不能提供任何竞争，因此，更可能促进α-螺旋结构的

3、形成。3．以nm为单位计算α-角蛋白卷曲螺旋（coiledcoil）的长度。假定肽链是由100个残基构成。答：α-角蛋白的每条肽链呈α-螺旋构象，而每个α-螺旋含3.6个残基。在α-角蛋白中，每轮螺旋的长度为0.51nm。因此,α-角蛋白卷曲螺旋（coiledcoil）的长度是：（100残基÷3.6个残基/轮）×0.51/轮＝14.2nm4．一种叫做Schistosomamansoni寄生虫的幼虫能感染侵入人的皮肤。这种幼虫分泌出能裂解的-Gly-Pro-X-Y-（X和Y可能是几种氨基酸中的任何一种）顺序中的X和Y之间肽键的酶。为什么该酶活性对这种寄生虫侵入是重要的。 答：-Gly-P

4、ro-X-Y-顺序频繁出现在胶原蛋白分子中，在身体的各部位都存在，包括皮肤。由于该幼虫酶能催化胶原蛋白多肽链裂解，故该寄生虫能进入宿主皮肤而生存。 5．①是Trp还是Gln更有可能出现在蛋白质分子表面？②是Ser还是Val更有可能出现在蛋白质分子的内部？③是Leu还是Ile更少可能出现在α-螺旋的中间？④是Cys还是Ser更有可能出现在β-折叠中？答：蛋白质氨基酸残基在蛋白质结构中出现的位置与这些氨基酸残基的亲水性或疏水性相关。亲水性残基（极性残基）通常位于蛋白质分子的表面，而疏水性残基（非极性残基）通常位于蛋白质分子疏水的内部。①Gln是亲水性残基，它比Trp更有可能出现在蛋白质分子

5、表面。②Val是非极性残基，它比Ser更有可能位于蛋白质分子的内部。③Ile在它的β碳位上有分支，不利于α-螺旋的形成，因此它通常不出现在α-螺旋中。④侧链小的氨基酸残基常出现在β-折叠中，因为这有利于片层的形成。所以Ser更有可能出现在β-折叠中。 6．下面的多肽哪种最有可能形成α-螺旋？哪种多肽最难以形成β-折叠？①CRAGNRKIVLETY；②SEDNFGAPKSILW；③QKASVEMAVRNSG 答：多肽③最有可能形成α-螺旋，因为它的三个带电荷的残基(Lys,Glu,Arg)在该螺旋的一侧相间排成一行。一个有邻近碱性残基(Arg和Lys)的多肽会使螺旋去稳定。多肽②含有Gl

6、y和Pro，这两种氨基酸是螺旋的强破坏者。Gly和Pro的存在也会阻止β-折叠的形成。所以多肽②最难以形成β-折叠。7．胰岛素是由A、B两条链组成的，两条肽通过二硫键连接。在变性条件下使二硫键还原，胰岛索的活性完全丧失。当巯基被重新氧化后，胰岛素恢复的活性不到天然活性的10%请予以解释。 答：胰岛素是以前体的形式合成的。前体分于是一条单一的肽链。在前体合成及折叠后，切除前体分子的一部分(包括连接肽C肽)，留下由二硫键连接的A和B两条肽链。这样，天然的胰岛素由于缺少C肽，因而也就缺乏指导肽链折叠的某些所必需的信息。所以当胰岛素变性和还原，随之复性，二硫键的形成是随机的。在这种情况下是不能

7、完全恢复到天然活性的。这并不与氨基酸顺序指导蛋白质折叠的基本原则相矛盾。8．对于密度均一的球状蛋白质来说，①随着蛋白质分子增大，其表面积／体积(A／V)的比例是增大还是减小？②随着蛋白质分子增大，其亲水侧链氨基酸残基与疏水侧链氨基酸残基的比例是增大还是减小?答：①对于密度均一的球状蛋白质来说，随着分子量(即分子大小)增大，其半径(r)也增大。由于表面积＝4πr2，体积=4/3πr3，因此从这个表达式来看，随着蛋白质分子量的增大，它的表面积／体积