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1、生化测试一：氨基酸一、填空题1.2.兼性/两性,阴,阳3.Arg,Lys,His4.280nm,Phe、Trp、Tyr5.蓝紫,蛋白质（氨基酸）6.9.74,负7.pH=pKa+lg[质子受体]/[质子受体]8.NH3+/氨基,H9.小,高10.N-溴代琥珀酰亚胺二、选择题1.CDDBD6.BDBBD11.CCDCC16.BBBBC21.BAACD26.DC三、名词解释1.α-氨基酸：是含有氨基的羧酸，氨基连接在α-碳上。α-氨基酸是蛋白质的构件分子。2.必需氨基酸：机体自身不能合成、必须从外界摄入的氨基酸种类。3.层析：层析技术又称色
2、谱技术，是一种根据被分离物质的物理、化学及生物学特性的差异，使它们在某种基质中移动速度不同而进行分离和分析的方法。4.纸层析：利用滤纸作为层析载体，按照混合物在移动相和固定相之间分配比例的不同，将混合成分分开的技术。5.离子交换层析：是以离子交换剂为固定相，根据物质的带电性质不同而进行分离的一种层析技术。6.氨基酸的等电点：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，在电场中既不向阳极也不向阴极移动。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。生化测试二：蛋白质一、填空题1.一级结构2.圆二色性拉曼
3、光谱紫外差光谱荧光和荧光偏振核磁共振3.对角线电泳4.溶解度分子量/分子大小带电性质吸附性质生物亲和力5.变构,波尔6.超二级结构,结构域7.α-螺旋、β-折叠、β-转角,氢8.缬氨酰酪氨酰丝氨酸9.3.6,0.15,10010.水化层,电荷层11.生物活性丧失，紫外吸收增加，溶解度降低，易被酶消化12.电荷效应,分子筛效应,浓缩效应13.带电/解离,正,负,负14.协同效应,促进,正协同效应,S15.1二、选择题1.（AC）DDCC6.ADCCB11.C（CD）BED16.EB（AC）AD21.DDAA三、是非题1.√××√×6.√×
4、√√×11.×四、名词解释1.蛋白质变性：蛋白质在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。2.结构域：指多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区，它是相对独立的紧密球状实体，称为结构域。3.同源蛋白质:来自不同种类生物的序列和功能类似的蛋白质。4.Edman降解：是一种用来测定多肽和蛋白质氨基酸序列的方法。用苯异硫氰酸酯与多肽的N末端的氨基酸反应，从多肽链的N末端切下第一个氨基酸残基，用层析法可以测定在和这个被切下的氨基酸残基。余
5、下的多肽链（少了一个氨基酸残基），再进行下一轮Edman降解循环，切下N末端的第二个氨基酸残基，并测定。重复循环过程，直到测出整个多肽的氨基酸序列。5.β-转角：多肽链中常见的二级结构，连接蛋白质分子中的二级结构（α-螺旋和β-折叠），使肽链走向改变的一种非重复多肽区。常见的β-转角含有四个氨基酸残基，第一个残基的C=O与第四个残基的N-H氢键键合形成一个紧密的环，第二个残基大都是脯氨酸。此结构多处在蛋白质分子的表面。6.蛋白质的超二级结构：也称之模序（motif），在蛋白质中由若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成的有规
6、则、在空间上能辨认的二级结构组合体。7.肽平面：肽键具有一定程度的双键性质，参与肽键的六个原子C、H、O、N、Cα1、Cα2不能自由转动，位于同一平面，此平面就是肽平面。五、问答题1.Ala-Ser-Lys-Phe-Gly-Lys-Tyr-Asp2.glu-gly-asp-ala-ser-thr-arg-arg-lys–asp-glu或反向序列生化测试三：酶一、填空题1.结合部位催化部位结合部位催化部位2.随着温度的升高酶活性增加过高的温度会使酶蛋白变性3.酶催化一定化学反应的能力单位时间内酶催化反应产物的增加量4.二氢叶酸合成酶5.酶
7、蛋白辅助因子酶蛋白辅助因子6.变构调节可逆修饰7.专一性高效性催化条件温和活性可调节二、选择题1.ABCED6.DCDCB11.BCCCE16.BDCDB21.BDE三、是非题1.××√×√6.×√√四、名词解释1.酶的变构调节:酶在效应物的作用下发生构象改变，同时引起酶的活性变化的调节方式。是一种可逆的快速调节方式。2.酶的活性中心：酶分子中少数几个氨基酸残基组成的特定空间结构，包括结合部位和催化部位。3.酶的活力单位:是指规定条件（最适条件）下一定时间内催化完成一定化学反应量所需的酶量。是衡量酶活力大小的计量单位。有国际酶学会标准单
8、位和习惯单位。4.比活力:每单位（一般是mg）蛋白质中的酶活力单位数（酶单位/mg蛋白），可以表示酶的纯度。五、计算题1．把酶的活力单位定义为：在标准的测定条件下，1分钟内生成1摩尔产物所需的酶量。则此酶的
