蛋白质的结构与功能幻灯片

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1、第二章蛋白质的结构与功能第一节蛋白质的分子组成第二节蛋白质的分子结构第三节蛋白质的结构与功能的关系第四节蛋白质的理化性质及其分离纯化第五节蛋白质的分类蛋白质(protein)概念：由许多氨基酸(aminoacids)通过肽键(peptidebond)相连形成的高分子含氮化合物。蛋白质的作用：是构成生物体的基本成分——蛋白质是细胞中含量最丰富的生物大分子，约占人体固体成分的45%，可达细胞干重的70%。生物催化——酶或辅酶如淀粉酶、蛋白酶调节代谢——激素蛋白调节体内新陈代谢如胰岛素运动、支持——肌动蛋白、胶原蛋白、-角蛋

2、白等运输、储存——血红蛋白、血清蛋白免疫防御——免疫球蛋白、血纤维蛋白原及干扰素接受、传递信息——受体蛋白氧化供能第一节蛋白质的分子组成一、蛋白质的元素组成主要有C、H、O、N和S。有些蛋白质含有少量磷、硒或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有碘。各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%；体内的含氮物质以蛋白质为主。通过测定含氮量计算样品蛋白质含量：蛋白质含量(%)=含氮量(%)×6.25二、蛋白质的基本组成单位——氨基酸1、氨基酸的命名：系统命名法俗称ααH甘氨酸CH3丙氨酸L-氨基酸的通式R2、氨基酸的通式

3、3、氨基酸的分类：自然界中的氨基酸有300余种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种。根据侧链基团的结构和性质不同将氨基酸分为4类：非极性疏水氨基酸极性中性氨基酸酸性氨基酸碱性氨基酸非极性疏水氨基酸：侧链为烃基、杂环等疏水性基团。这类氨基酸在水中的溶解度较小。极性中性氨基酸：侧链为羟基、巯基、酰氨基等极性基团，有亲水性，但在中性水溶液中不电离。酸性氨基酸：侧链上有羧基，在水溶液中能释放出H+而带负电荷。碱性氨基酸：侧链上有氨基、胍基或咪唑基，在水溶液中能结合H+而带正电荷。4、氨基酸的结构特点：20种氨基酸均为α-氨基酸，

4、不同氨基酸差异在于侧链基团不同；除脯氨酸为亚氨基酸外，其余19种均符合通式；除甘氨酸的R基为H外，其余19种α-碳原子为手性碳原子，有L、D型之分，组成蛋白质的氨基酸均为L型。D-α-氨基酸CNH2RCOOHHL-α-氨基酸CHRCOOHNH2几种特殊氨基酸：甘氨酸：结构最简单的氨基酸，无手性C，不是L－氨基酸脯氨酸：亚氨基酸α-氨基乙酸CNH2HCOOHH半胱氨酸：可形成二硫键修饰氨基酸：蛋白质合成后通过修饰加工生成的氨基酸。如：胱氨酸、羟脯氨酸（Hyp）、羟赖氨酸（Hyl）。非生蛋白氨基酸：不存在于蛋白质中的氨基酸。

5、如：瓜氨酸、鸟氨酸、同型半胱氨酸，是代谢途径中产生的。5、氨基酸的理化性质物理性质都是白色晶体，熔点较高。能溶于强酸和强碱溶液；在水中的溶解度各不相同。两性解离及等电点+OH-pH>pI+H++OH-+H+pH

6、0nm波长附近有特征性吸收峰。Trp：280nmTyr：275nmPhe：257nm茚三酮反应氨基酸与水合茚三酮共热，可生成蓝紫色化合物，其最大吸收峰在570nm处。由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比例关系，因此可作为氨基酸定量分析方法。脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应生成黄色化合物。-H2O甘氨酰甘氨酸肽键三、氨基酸在蛋白质分子中的连接方式肽键(peptidebond)：由一个氨基酸的-羧基与另一个氨基酸的-氨基脱水缩合形成的化学键。肽单元(peptideunit)：参与组成肽键的6个原子位于同一平面，又叫肽键平面。

7、它是蛋白质构象的基本结构单位。肽(peptide)：由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨基酸缩合则形成三肽……，由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽(oligopeptide)，由更多的氨基酸相连形成的肽称多肽(polypeptide)。肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全，被称为氨基酸残基(residue)。生物活性肽谷胱甘肽(glutathione,GSH)抗氧化剂，保护含巯基蛋白质活性多肽类激素及神经肽第二节蛋白质的分子结构一、蛋白质的一级结构概念：多肽链中氨基酸的排列顺序。主

8、要化学键：肽键，有些蛋白质还包括二硫键。二、蛋白质的二级结构概念：肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。主要化学键：氢键蛋白质二级结构的主要形式-螺旋(-helix)①多肽链以肽键平面为单位，α-碳原子为转折点，有规律的盘绕成右手螺旋结构，侧链伸向螺旋外侧。②每3.6个氨基酸残基盘绕一圈，